4.1. 2. Фибриллярные белки

Уровень организации этих белков включает лишь вторичную структуру, поэтому они не очень хорошо растворимы в воде. Среди них выделяют:

1. Растворимые в воде и её солевых растворах

Миозин -основной сократительный белок. Мr = 470 тыс. Д. Его молекула имеет сильно вытянутую форму и состоит из субъединиц, в состав которых входит по две полипептидные цепи (Н - тяжёлые и L- лёгкие). Две первые (Н с Мr = 210 000) закручены относительно друг друга в -спираль, образуя гидрофобный хвост. Конец каждой такой тяжёлой нити совместно с несколькими лёгкими (L) цепями создают глобулу – гидрофильную головку, способную соединяться с актином. Необычное строение создаёт возможность совмещать в молекуле совершенно разные функции: структурную и каталитическую. Фибриллярная часть обеспечивает образование нитей мышечного волокна, а глобулярная головка служит ферментом, катализирующим гидролиз АТФ до АДФ и Р_н. Энергия, выделяющаяся в результате этой реакции, используется для осуществления мышечного сокращения.

Актин –глобулярный протеин с Мr = 42 000 Д. Это также сократительный белок представлен мелкими гранулами (G - форма), образующими цепь, которая в результате полимеризации приобретает структуру двухцепочечной спирали (F – актин) и напоминает нити бус, закрученные относительно друг друга.

Фибриноген – это гликопротеин с молекулярной массой 340 тыс. Д. Он синтезируется в печени и содержится в плазме крови. Молекула фибриногена состоит из 6 полипептидных цепей (2α, 2β, 2γ), связанных дисульфидными мостиками. В составе протеинов большое количество остатков аспартата и глутамата, что создаёт сильный отрицательный заряд, препятствующий их агрегации. Фибриноген является I плазменным фактором свёртывания крови. Участвует в образовании фибринового сгустка, превращаясь в фибрин (фактор Iа) путём частичного протеолиза.

2. Нерастворимые в воде и водно-солевых растворах

- Белки опорных тканей:

Коллаген – это общее название большого семейства похожих протеинов, которые являются основными структурными компонентами межклеточного матрикса многих тканей. На их долю приходится > 30% всех белков (кожи, сухожилий, кровеносных сосудов, хрящей, зубов). Естественно, что в различных тканях регистрируются разные типы коллагенов. В настоящее время описано 19 типов, различающихся первичной структурой полипептидных цепей, функциями и локализацией в организме. Данный вид белков отличают следующие особенности состава и строения.

1. Полипептидная (п/п) цепь коллагена содержит около 1000 а/к остатков, чаще всего включает глицин, пролин и гидроксипролин, гидроксилизин.

2. Первичная структура коллагена – это три α-цепи с повторяющимися участками …–гли-про-Х-… , где Х – обычно аланин, нередко лизин или гидроксипролин.

3. При формировании вторичной структуры нить коллагена укладывается в левозакрученную α-спираль, на один виток которой приходится 3 а/к остатка. Шаг спирали составляет 0,95 нм (почти вдвое больше обычной), поэтому она сильно растянута.

4. Все три спирализованные α–цепи перекручиваются относительно друг друга, образуя правозакрученную тройную суперспираль – тропоколлаген, удерживаемую с помощью водородных связей. Пролин и гидроксипролин обеспечивают стабильность структуры, ограничивая вращение вокруг цепей. Глицин, не имеющий радикала, находится внутри тропоколлагена, что позволяет частям плотно прилегать друг к другу. В результате такого скручивания образуются сшивки между молекулами тропоколлагена, создавая коллагеновые фибриллы. Плотная структура тройной спирали и обилие поперечных связей между субъединицами делает молекулу практически нерастижимой и очень упругой.

Эластин.В отличие от коллагена он включает около 800 а/к остатков, среди которых преобладают лизин, пролин, а также глицин, валин, аланин.

Это основной белок эластических волокон, которые в больших количествах содержатся в межклеточном веществе кожи, стенок кровеносных сосудов, связок, лёгких. Название этих фибрилл отражает их свойство - эластичность, т.е. способность возвращаться в исходное состояние после деформации, что обусловлено особенностями состава и строения белка. Его полипептидные цепи сохраняют гибкую случайную конформацию благодаря наличию гидрофобных радикалов и пролина. А главное – в эластине возникают совершенно уникальные сшивки, присущие только этому белку за счёт формирования таких структур, как лизиннорлейцин и десмозин, образованные соответственно 2-мя или 4-мя остатками лизина разных цепей;

Ретикулин отличается от коллагена наличием в своём составе серосодержащих аминокислот, которые образуя дисульфидные связи между цепочками, делают белок ещё более прочным.

- Белки покровных тканей:

Кератин - это протеин волос, ногтей, а также когтей, шерсти, меха. По строению его полипептидные цепи, образующие β – складчатый слой, включают до 12% серосодержащих аминокислот, с помощью которых отдельные нити прочно связываются между собой что обуславливает, например, форму волос (прямые или кудрявые), а отсюда и возможность изменения их структуры (химическая завивка).