Железо в составе миоглобина человека.

Миоглобин (от греч. mys, myos- мышца и лат. globus-шар), белок мышц позвоночных животных и человека, связывающий переносимый гемоглобином О₂ и передающий его окислительным системам клетки.

Состоит из одной полипептидной цепи, содержащей 153 аминокислотных остатка (мол. м. 17800), которая уложена в плотную глобулу размером 4,5 х 2,5 нм. В специальной полости миоглобина ("кармане") помещается гем, который связан с остальной частью молекулы (глобином), как в гемоглобине. Ок. 75% полипептидной цепи находится в конформации α-спирали (все α-спирали правозакрученные). Между областями спирализации находятся 5 неспирализованных участков; такие же участки находятся на концах цепи. Внутренняя область молекулы состоит из неполярных остатков лейцина, валина, метионина, фенилаланина и не содержит боковых полярных цепей глутаминовой и аспарагиновой кислот, глутамина, аспарагина, лизина и аргинина. На наружной стороне молекулы расположены как полярные, так и неполярные аминокислотные остатки.

Атом железа  может находиться в 4 состояниях: в физиологически активном пентакоординированном высокоспиновом ферросостоянии (дезоксимиоглобин, Fe^2 + , спиновое число 2), в гексакоординированном высокоспиновом феррисостоянии (метмиоглобин, Fe^3 + , 6-й лигандН₂О, спиновое число ⁵/₂) и в низкоспиновых ферро- и феррисостояниях (соотв. Fe²⁺ и Fe³⁺ , спиновое число О и ¹/₂). Низкоспиновые формы образуются из высокоспиновых при взаимодействии атома железа  с некоторыми лигандами (у дезоксимиоглобина с О₂, СО, NO и др.; у метмиоглобина с CN^-, N^-₃ и имидазолом). Для феррисостояния возможна смесь высокоспиновой и низкоспиновой форм (лиганды ОН^-, NO^-₂, NCS^-).

Связывание лигандов сопровождается конформационными изменениями белка, и, наоборот, конформационные изменения вблизи гема изменяют его электронное состояние и реакционную способность. Функция миоглобина запасать О₂ в мышцах при его избытке и освобождать при недостатке основана на способности иона Fe²⁺ обратимо связывать молекулу О₂ с образованием оксимиоглобина.

Высвобождение из оксимиоглобина молекулы О₂, необходимого работающей мышце, происходит в момент сокращения последней, когда в результате сжатия капилляров парциальное давление О₂ резко падает. Белок выполняет роль водорастворимого носителя гема, предохраняет Fe²⁺ от окисления при его взаимодействии с О₂ и регулирует величину сродства к О₂ одном и том же геме и способе его связывания с белком константа равновесия реакции оксимиоглобиндезоксимиоглобин + О₂ для миоглобина из разных организмов изменяется в пределах от 0,2^.10⁶ до 2,2^.10⁶ М^-1 (давление О₂, соответствующее полунасыщению, от 2,7 до 0,5 мм рт. ст.). Метмиоглобин обладает также слабыми пероксидазной и каталазной активностями.

В больших количествах миоглобин содержится в мышцах морских млекопитающих-дельфинов и тюленей (соотв. 3,5 и 7,7% от массы тела).

Миоглобин кашалота был первым белком, для которого Дж. Кендрю с сотрудниками в 1957-60 определили пространственную структуру молекулы методом рентгеноструктурного анализа.^[5]