1.2. Классификация белков и их свойства

1. Приведите классификацию белков, основанную на их биологических функциях.

2. Охарактеризуйте физические свойства белков.

3. Дайте характеристику химическим свойствам белков.

4. Дайте характеристику некоторым гормонам, имеющим белковую природу.

5. Дайте характеристику некоторым дыхательным белкам.

6. Охарактеризуйте все виды взаимодействий, стабилизирующих третичную структуру белка.

7. Приведите структурную формулу гемопростетической группы. Дайте характеристику ее свойствам.

8. Иммуноглобулины. Охарактеризуйте их типы, структуру, биологическую роль.

9. Денатурация белков. Причины ее вызывающие. Ренатурация.

10. Гидролиз белков. Виды гидролиза.

11. Кооперативность белков.

12. Дайте характеристику интерферонам.

13. Дайте характеристику четвертичной структуре гемоглобина.

14. Кислотно-основные свойства белков.

15. Дайте характеристику коллагену.

16. Дайте краткую характеристику конъюгированным белкам.

17. Белки хромосом.

18. Рибосомальные белки.

19. Седиментация белковых молекул

20. Дайте характеристику глобулярным белкам.

1.3. Методы изучения белков

Дайте характеристику следующим методам исследования белков.

1. Ионнообменная хроматография.

2. Электрофорез.

3. Адсорбционная хроматография.

4. Иммунологические методы изучения белков.

5. Электрофорез в полиакриламидном геле.

6. Гель - фильтрация.

7. Аффинная хроматография.

8. Методы определения С- конца полипептида.

9. Методы определения N - конца полипептида.

10. Изучение полипептида по методу Эдмана.

11. Определение молекулярного веса белка на основании химического состава.

12. Высаливание белков.

13. Определение молекулярного веса методом седиментационного анализа.

14. Цветные реакции на белки.

15. Определение молекулярного веса физико-химическими методами.

16. Гидролиз белков.

17. Методы разделения белков, основанные на различиях их растворимости.

18. Диализ белков.

19. Определение молекулярного веса белков на основании данных по осмотическому давлению.

20. Бумажная хроматография.

1.4. Задачи по разделу «Белки»

1. Смесь аминокислот, содержащая валин, лейцин, аспарагиновую кислоту, лизин, гистидин и серин, была подвергнута фракционированию методом электрофореза на бумаге при рН = 6,2. Какие из указанных аминокислот будут перемещаться к катоду или останутся на линии старта ?

2. Содержание азота в серине составляет 13,3%. Вычислите молекулярную массу серина, если известно, что в молекуле серина содержится один атом азота.

3. Гемоглобин быка содержит 0,336% железа, 0,48% серы и 4,24% аргинина. Вычислите минимальную молекулярную массу гемоглобина быка, число атомов Fе и S, а также остатков аргинина в нем.

4. Гемоглобин содержит 0,34% железа. Высчитайте минимальную молекулярную массу гемоглобина.

5. Лизин содержит 19,17% азота. Вычислите молекулярную массу лизина, если известно, что в молекуле лизина содержатся два атома азота.

6. Молекулярная масса ДНК-полимеразы равна 109000. Вычислите количество аминокислотных остатков в составе молекулы указанного белка.

7. Белок содержит 0,8% цистеина. Вычислите минимальную молекулярную массу этого белка.

В заданиях 8-12 выберите правильные парные сочетания ключевых слов или фрагментов фраз (обозначены буквами А, Б, В, Г, Д) и смысловых завершающих предложений (обозначены буквами а, б, в, г, д).

8. А. Оксилизин. Б. Серин. В. Триптофан. Г. Пролин. Д. Гистидин.

а) содержит кольцо индола; б) иногда встречающаяся в составе белков аминокислота; в) -иминокислота; г) -амино- -оксипропионовая кислота; д) содержит кольцо имидазола.

9. А. -- Аланин. Б. Метионин. В. Аргинин. Г. Треонин. Д. Тирозин.

а) Аминокислота, содержащая гуанидиновую группировку; б) содержится в природных пептидах - карнозине и ансерине; в) серусодержащая аминокислота; г) оксиаминокислота; д) -амино - параоксифенилпропионовая кислота.

10. А. Альбумины. Б. Протамины. В. Глобулины. Г. Гистоны. Д. Проламины.

а) хорошо растворимы в воде; б) содержат не менее 30 % основных аминокислот; в) нерастворимы в воде, растворимы в 70-80 % -ом спирте; г) нерастворимы в воде и солевых растворах умеренных концентраций; д) содержат 80-90 % аргинина.

11. А. Растворимость белка. Б. Осмотическое давление белковых растворов. В. Скорость седиментации белков.

а) Зависит от величины молекулярной массы белка; б) зависит от величины рН и ионной силы раствора; в) зависит от числа растворенных молекул.

12. А. Ферритин. Б. Кератин В. Казеин. Г. Хитин. Д. Нуклеопротеид

а) Фосфопротеид, у которого фосфорная кислота присоединяется к молекуле белка сложноэфирной связью по месту гидроксильных групп оксиаминокислот;

б) белок, содержащий в своем составе 20 % железа и являющийся депо последнего в организме животных;

в) непременный компонент ядерного материала и цитоплазмы; г) кутикулярный гликопротеид;

д) содержит большое количество цистина.

13. Из приведенных ниже аминокислот выберите те, радикалы которых могут участвовать в образовании водородных связей:

Асп, Асн, Глн, Глу, Сер, Вал, Лиз, Гис, Гли.

14. Разные уровни структурной организации белков стабилизированы определенными типами связей; подберите каждому пронумерованному типу связей буквенный ответ.

1. Связь между карбоксильными и аминогруппами радикалов аминокислот.

2. Связь между - -амино и - карбоксильными группами аминокислот.

3. Связь между радикалами цистеина.

4. Водородные связи между пептидными группировками.

5. Водородная связь между радикалами аминокислот.

6. Гидрофобные взаимодействия радикалов аминокислот.

1. Первичная структура.

2. Вторичная структура.

3. Третичная структура.

15. Выберите правильное определение конформации белка.

1. Аминокислотная последовательность полипептидной цепи

2. Число полипептидных цепей в олигомерном белке.

3. Количество - спиралей и - складчатых структур в полипептидной цепи.

4. Пространственное взаиморасположение атомов в белковой молекуле.

16. Денатурация белков - сложный процесс изменения нативной конформации молекулы. Что происходит при этом?

1. Изменение нековалентных связей.

2. Потеря способности взаимодействовать с природным лигандом.

3. Уменьшение растворимости белка.

4. Разрыв пептидных связей.

17. На различиях каких физико-химических свойств белков основаны методы разделения и выделения индивидуальных белков?

1. Метод ультрацентрифугирования..

2. Метод электрофореза.

3. Метод гель-фильтрации.

4. Метод ионообменной хроматографии.

5. Метод солевого фракционирования.

А. Ионизация

В. Гидратация

С. Молекулярная масса

18. Какие из перечисленных ниже физико-химических свойств белков лежат в основе их разделения методами ионообменной хроматографии и электрофореза?

1. Гидратация молекул.

2. Заряд молекул.

3. Форма молекул.

4. Молекулярная масса.

1. Используется в ионообменной хроматографии

2. Применяется для электрофореза.

3. Применяется для обоих методов

4. Не используется в данных методах.

19. При изучении свойств белков используются (наряду с другими) методы диализа и гель-фильтрации. В каком из перечисленных ниже процессов они находят свое применение?

1.Отчистка белков от низкомолекулярных соединений

2.Фракционирование высокомолекулярных белков по

различию молекулярной массы.

3. 3.Разделение белков по суммарному заряду

4.Определение молекулярной массы.

А. В диализе

В. В гель-фильтрации

С. В обоих методах

D. Ни в том, ни в другом.

20. Дана смесь белков (см. таблицу).

Название белков	Молекулярная масса	РI белка
Церулоплазмин -глобулин - лактоглобулин	151000 150000 37100	4,4 6,3 5,2

Предложите методы разделения белков и укажите последовательность их выделения из смеси.