4. Третичная структура

Третичная структура белковой молекулы – это специфическая укладка упорядоченных (регулярных) и неупорядоченных (аморфных) участков полипептидной цепи в компактное тело – глобулу. В третичной структуре формируются биологические функции белка. Деформация или разрушение третичной структуры приводят к частичной или полной потере этой функции.

Большую роль в стабилизации третичной структуры играют водородные связи. Они могут возникать между функциональными группами боковых радикалов, а также между ними и пептидными группами. В формировании третичной структуры важную роль играют ионное (электростатическое) и гидрофобное взаимодействие, а также дисульфидные связи. Ионное взаимодействие может возникать между ионогенными радикалами аминокислотных звеньев. Гидрофобное взаимодействие обусловлено ван-дер-веальсовыми силами притяжения между полярными радикалами аминокислотных остатков. Большое значение для создания третичной структуры имеет ковалентная дисульфидная связь, образующаяся между цистеиновыми остатками одной и той же или разных белковых молекул.

5. Четвертичная структура

Четвертичная структурабелка представляет собой ассоциацию нескольких полипептидных цепей с определенной конформацией в стабильный агрегат, не имеющий ковалентных связей. Такой агрегат является структурной единицей со специфической биохимической функцией: составляющие ее полипептидные цепи называютсясубъединицами. Четвертичная структура закрепляется за счет водородных связей и гидрофобных взаимодействий между субъединичными полипептидными цепями.

Определение четвертичной структуры белковых агрегатов возможно только с помощью высокоразрешающих физико-химических методов (рентгенография, электронная микроскопия). Четвертичная структура характерна лишь для некоторых белков, например гемоглобина, -амилазы. Четвертичная структура гемоглобина представляет собой образование из четырех полипептидных цепей (субъединиц), каждая из которых содержит гем. Установлено, что в аминокислотной последовательности каждой субъединицы содержится информация не только о конформации самой субъединицы, но и о специфических взаимодействиях этих субъединиц, приводящих к образованию устойчивых агрегатов.

Следует отметить, что организация вторичной, третичной и высших структур не требует никакой специальной генетической информации. Она полностью определяется аминокислотной последовательностью белковых молекул. Поэтому между всеми уровнями имеется взаимосвязь, так что структурные элементы более низких уровней определяют элементы более высоких уровней. Совокупность этих уровней получила название конформации белковой молекулы. Установление конформации белка является важнейшей проблемой биологической химии, основная цель которой – найти взаимосвязь между структурой и функцией белка.

7. Значение аминокислот и пептидов. Незаменимые аминокислоты

Исключительная роль аминокислот в жизнедеятельности живого организма связана, в первую очередь, с тем, что они входят в состав белков. При попадании в желудочно-кишечный тракт белки пищи под действием ферментов распадаются на составляющие их аминокислоты, которые затем используются для построения своих собственных белков. Отсюда можно понять, что главным качеством пищевого белка является его способность обеспечить в нужное время и в нужном месте организма необходимое количество аминокислот, т.е. ценность белковых пищевых веществ зависит от аминокислотного состава.

Следует отметить, что организм человека обладает способностью синтезировать только некоторые из нужных ему аминокислот. Имеется ряд незаменимых аминокислот, которые организм построить не может и должен получать с пищей. К ним относятся: валин, лейцин, изолейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан, фенилаланин, аргинин.

Входит в состав белков молока, сыворотки, крови. Валин необходим для деятельности нервной системы и реакции образования и выделения аммиака (как вредного) в тканях мозга. Недостаток этой аминокислоты приводит к перевозбуждению, бессоннице, общему угнетению. Суточная потребность равна 4 г.

Эти аминокислоты обнаружены в простых белках, придающих эластичность и прочность коже, в соединительных тканях, в белках мяса, творога. При их недостатке организм подвергается серьезному заболеванию, умственному расстройству (потребность 3-4 г).

Играет важную роль в связывании фосфора при минерализации костей, в соединении тканей, входит (1/5 часть гемина) в гемоглобин. Лизина мало в пшенице, рисе, много в бобовых, нет в белках кукурузы. Отсутствие его приводит к отрицательному балансу азота, к анемии, нарушению потенции у мужчин и лактации у женщин (потребность – 3-5 г).

Содержит атом серы, является донором метильных групп для построения липотропного соединения холина, тимина, адреналина, синтеза никотиновой кислоты. При его недостатке нарушается общий обмен, что ведет к дезорганизации многих проблем. Источники белка есть в мясе, рыбе, молоке, твороге, хлебе (потребность 2-4 г).

Входит в состав белков крови. Процесс распада аминокислоты в организме необратим, и запас ее должен всегда пополняться. Треонин необходим всегда для роста организма, особенно детского (потребность 2-3 г).

Входит в состав гемоглобина, участвуя в процессе дыхания. Конечным продуктом его превращения являются никотиновая кислота, а также серотонин, способный изменять артериальное давление, повышать проницаемость капилляров. Триптофан есть в белках мяса, рыб, молока, пшеницы, риса, бобовых. Недостаток триптофана ведет к серьезному нарушению обмена веществ (потребность – 1 г).

Принимает участие в общем обмене веществ, в синтезе гормона тирозина. При недостатке этой аминокислоты (моча черного цвета) отмечается наследственное заболевание. Недостаток фенилаланина приводит к нарушению психики, слабому физическому развитию детей. Его источники – белки мяса, рыбы, яйца, молока (потребность – 2-4 г).

Участвует в цикле мочеобразования, оказывает детоксилирующее действие при введении избыточного количества других аминокислот, участвует в регуляции роста, обеспечивает спермогенез половых клеток. Источники аргинина – белки мяса, рыб, молока, муки (потребность – 6 г).

При дефиците незаменимых аминокислот замедляется рост организма и начинаются болезни.

Самая многотоннажная область применения аминокислот – пищевая промышленность. Так, мононатриевую соль глутаминовой кислоты или глутамат натрия производят в количестве 200 тысяч тонн. Это и незаменимая приправа, придающая продукту вкус и запах куриного бульона, и очень хороший консервант. Аспарагиновую кислоту также производят тысячами тонн. В сочетании с глицином она используется для придания кондитерским изделиям и напиткам различных оттенков кислого или сладкого вкуса. В больших количествах производят лизин, который добавляют к пшеничной муке, что способствует увеличению пищевой ценности растительного белка. Освоено производство метионина высокой чистоты, применяемого в медицине, а также кормового метионина, который выпускается в виде неразделенной смеси энантиомеров, так как высшие организмы в равной степени усваивают его и в D- и вL-форме. В последнее время проблеме производства аминокислот для животноводства уделяется особое внимание.

Из пептидов наибольшее применение нашел дипептид, получивший название «аспартам», который в 200 раз слаще сахара. Он широко используется в продуктах для диабетиков, а также в качестве добавки к кондитерским изделиям, безалкогольным напиткам, зубным порошкам и пастам и т.д. Он имеет следующую формулу:

Следует отметить, что «шедевром сладости» является дипептид, построенный из остатков аспарагиновой и аминомалоновой кислот. Вот структурная формула самого сладкого из известных на сегодняшний день вещества – метилфенхилового эфира L--аспартиламиномалоновой кислоты:

Этот дипептид в 33 тысячи раз слаще тростникового сахара. Его создатели, японские химики, взяли патент на применение дипептида в качестве пищевой добавки к прохладительным напиткам, джемам, шоколаду. Чтобы плитка шоколада стала привычно сладкой, достаточно долей миллиграмма этого чудодейственного вещества.