4) Электростатические взаимодействия между ионными центрами боковых групп.

К типам связей, носящих электростатический характер, относятся ионные связи (солевые мостики). Солевой мостик близок по своей природе к водородной связи. Он возникает между N- и С-концевыми аминокислотами, а также между карбоксильными группами кислых аминокислот и аминогруппами основных аминокислот, которые в ра­створе, как правило, находятся в ионизированном состоянии. Ионные связи являются наиболее дальнодействующими. В водной среде, имеющей высокую диэлектрическую проницаемость, эти связи могут быть, подобно водородным связям, сильно ослаблены из-за элек­тростатического взаимодействия с диполями воды. Ориентировочно энергия ионной связи равна 40 Дж/моль. Однако электростатические вза­имодействия многих поликатионных и полианионных участков могут создать довольно сильную стабилизацию третичной структуры, осо­бенно "обезвоженных" участков, вследствие скопления гидрофобных остатков аминокислот.

4) Ван- дер- ваальсовы силы

В формировании третичной структуры белковой моле­кулы важную роль играют ван-дер-ваальсовы силы. Они ответственны за окончательное свертывание полипептидной цепи. В зависимости от характера взаимодействия они подразделяются на индуцированные и дисперсионные. Индуцированные силы возникают в результате взаимодействий, имеющих место при наведении диполя в какой-либо группировке полем постоянного заряда другой группировки, при взаимодействии ионов с индуцированным диполем или постоянного диполя с индуцирован­ным диполем. Дисперсионные взаимодействия возникают между гидрофобными неполярными радикалами аминокислот (лейцин, изолейцин, валин). Энергия взаимопритяжения ван-дер- ваальсовых сил весьма невелика и обратно пропорциональна шестой степени расстояния между атома­ми; для атома Н она равна 0,075, для атома О — 0,21, для атома С — 1,8, для атома N — 0,56 кДж/моль. Однако в молекуле белка число взаимодействующих атомов велико и дисперсионные силы вносят существенный вклад в формирование и стабилизацию третичной структуры белка.

Таким образом, первичную структуру беловой молекулы стабилизируют ковалентные связи. Вторичную структуру – водородные связи.

Третичная структура определяется свойствами боковых радикалов аминокислот и поэтому здесь принимают участие разные по своей природе типы связей и взаимодействий (ковалентные, электростати­ческие, ван-дер-ваальсовы и гидрофобные взаимодействия).

Те же самые типы связей и взаимодействий, ответственных за тре­тичную структуру, принимают участие в формировании четвертичной структуры белков.

Итак, формирование структуры белковой молекулы, определяющее ее биологические функции, представляет собой сложный процесс. В нем принимает участие достаточно большое число групп, разнообразных по своим физико-химическим свойствам, возникают различные типы связей и взаимодействий, тесно связанных между собой. В конечном счете в молекуле белка устанавливается тонкое равновесие сил, соответствующее минимуму свободной энергии. В то же время необходимо отметить, что поскольку аминокислотный состав белков весьма разнообразен, то, безусловно, все типы связей и взаимодействий у различных белков будут выражены по-разному: у одних в совокупность взаимодействий основной вклад будут вносить электростатические силы, у других — гидрофобные, у третьих — ковалентные связи. Каждый конкретный белок будет иметь свой особый путь формирования структуры, который и предопределяет специфические особенности его молекулы при воздействии на нее физико-химических факторов среды.

Биологические функции белков

Биологическая функция того или иного белка является результа­том интеграции его физико-химических характеристик. Поскольку 20 аминокислот дают огромное разнообразие белков с их различными физико-химическими свойствами, естественно, и биологические функции белков самые разнообразные. Та или иная белковая молекула имеет строго определенный генетически закодированный аминокис­лотный состав, специфические физико-химические свойства и строго определенную специфическую биологическую функцию в живой клетке, что обусловливает определенное целевое назначение белка и строжайшую молекулярную экономию в обмене веществ организма.

Трудно дать исчерпывающее описание биологических функций белков. Отметим лишь главные биологические функции белков:

1. Ферментативная (каталитическая) — без нее не протекает ни одна химическая реакция в живой клетке. Ферменты — самый разнообразный по своей специфике функционирования тип белков. Синтез и распад веществ, их регуляция, перенос химических групп и электронов от одного вещества к другому осуществляются с помощью специфических белков. В настоящее время открыто около 3000 различных ферментов, каждый из которых служит катализатором опре­деленной химической реакции.

2. Регуляторная — обеспечение регуляции и интеграция клеточ­ного обмена веществ. К белкам, участвующим в регуляции клеточной или физиологической активности, относятся многие гормоны. Напри­мер, гормон инсулин регулирует углеводный, белковый, жировой об­мен. К регуляторным белкам относятся белки-репрессоры, координи­рующие экспрессию генов хромосом и обеспечивающие тем самым регуляцию биосинтеза необходимых белков.

3. Транспортная — связывание и транспорт веществ между тка­нями и через мембраны. К таким белкам относятся липопротеины, переносящие липиды между тканями, миоглобин — переносящий кис­лород в мышечной ткани; гемоглобин — белок, связывающий кисло­род воздуха и доставляющий его к периферическим тканям; пермеазы — белки, связывающие глюкозу, аминокислоты и другие вещества и переносящие их через мембраны внутрь клеток.

4. Механохимическая (сократительная) — функция белков, обес­печивающая преобразование свободной химической энергии в меха­ническую работу. Сюда относятся белки мышечной ткани миозин и актин.

5. Структурная — белки, участвующие в построении различных мембран (плазматических, митохондриальных). Сюда относятся так­же белки, обеспечивающие прочность опорных тканей: коллаген — структурный элемент опорного каркаса костной ткани, хрящей, сухо­жилий; кератин — структурная основа шерсти, волос, перьев, копыт, рогов; эластин — белок, способный растягиваться в двух измерениях и обеспечивающий свойства эластической ткани.

6. Защитная — эту функцию выполняют иммуноглобулины (ан­титела), образующиеся у позвоночных в лимфоцитах. Они обладают способностью обезвреживать бактерии, вирусы, чужеродные белки, по­павшие в организм извне. Фибриноген и тромбин — белки, принима­ющие участие в свертывании крови и предохраняющие организм от потери крови при случайных ранениях.

7. Резервная — использование белков как запасных материалов для питания развивающихся клеток. Сюда относятся проламины, глютели-ны — белки хлебных культур; альбумин — яичный белок, используе­мый для развития зародыша; казеин молока — белок, используемый для кормления новорожденных млекопитающих. Резервные белки являются важнейшими компонентами растительной и животной пищи.

Классификация белков

В связи с огромным разнообразием белков, различием их физичес­ких, химических свойств и биологических функций вопрос о класси­фикации и номенклатуре белков разработан далеко не полностью; точ­нее, строго научная классификация белков пока отсутствует.

Систематизация и номенклатура белков, за исключением белков, обладающих ферментативной активностью, не существуют. Название белков дается по случайным признакам, учитывая преимущественно источник выделения или какие-либо особенности химического соста­ва, конфигурации молекул.

Белки классифицируются по форме их молекул:

1) фибриллярные (волокнистые), молекулы которых имеют длинную, нитевидную форму молекул (кератин шерсти, миозин мышц и др.);

2) глобулярные белки, молекулы которых свернуты в компактные глобулы сфери­ческой или эллипсоидальной формы (альбумины, глобулины).

Большинство белков имеют глобулярную форму (ферменты, гор­моны, антитела, запасные белки).

В настоящее время наиболее удачной следует считать классифика­цию по структурным признакам. На основании такого под­хода

По структурным признакам белки подразделяется на две большие группы: протеины (простые белки), в состав которых входят только остатки аминокислот, и протеиды (сложные белки) — соединение простого белка с каким-либо веществом небелковой природы — простетической группой.

Протеины и протеиды в свою очередь делятся на ряд подгрупп.

По своим функциям протеины весьма разнообразны. Некото­рые из них играют роль запасных белков и служат питательными веще­ствами для растущих тканей; большая группа этих белков наделена био­логической активностью и включает в себя ферменты, гормоны, антите­ла. Протеины — важнейшие компоненты пищевых продуктов.

В основу классификации протеинов положены их растворимость в специфичес­ком растворителе и некоторые химические признаки (основность, кислотность).

Протеины классифицируются на следующие группы:

1. Альбумины — водорастворимые белки с высокой гидрофильностью, имеют относительно небольшую молекулярную мас­су (15 000 — 70 000), обладают кислыми свойствами (ИЭТ около 4,7) из-за большого содержания глутаминовой кислоты.

Примерами их могут служить альбумин белка куриного яйца, альбумин кровяной сыворотки, альбу­мин мышечной ткани, молочный альбумин. Последний содер­жится в молоке вместе с другим белком — казеином; пенка на кипяченом молоке в основном состоит из альбуминов. Небольшое количество альбуминов находится в зеленых частях растений.

2. Глобулины не растворимы в дистиллированной воде, растворимы в слабых солевых растворах. Это слабогидратированные белки, поэтому они осаждаются уже из полунасыщенных растворов сульфата аммония. Отделение гло­булинов от альбуминов может быть проведено путем диализа белково­го раствора. По мере снижения концентрации соли в растворе глобу­лины выпадают в осадок, а альбумины остаются в растворе. Глобулины — слабокислые или нейтральные белки (ИЭТ лежит в интервале рН 6,0—7,3), содержат меньше, чем альбумины, кислых аминокислот.

Из глобулинов состоят и многие растительные белки, осо­бенно бобовых растений, масличных культур. Жмых из подсолнечника, хлопчатника, льна, остающийся после извлечения из семян масла, состоит в основном из глобулинов. Примерами глобулинов могут служить фибриноген, глобу­лин кровяной сыворотки, глобулин мышечной ткани, глобулин белка куриного яйца. Таким образом, в белке куриного яйца, в крови, в мышечной ткани находятся и глобулины, и альбу­мины.

3. Проламины и глютелины — (запасные резервные) белки, содержа­щиеся исключительно в растениях, особенно в семенах злаков (пшени­ца, рожь, ячмень). Проламины растворимы в 60—70 %-ном этаноле. При гидролизе проламины образуют большое количество пролина (отсю­да и название "проламины") и глутаминовой кислоты. Большим содер­жанием пролина (неполярной аминокислоты) можно, видимо, объяснить растворимость проламинов в этаноле. В проламинах мало лизина — не­заменимой аминокислоты, на что обращено особое внимание в селекци­онных работах на высоколизиновые сорта пшеницы.

Проламины не являются гомогенными белками и представляют собой смеси различных белков со сходными свойствами, но различной молекулярной массой.

Глютелины находятся, как правило, совместно с проламинами, не растворяются ни в солевых растворах, ни в спирте, но экстрагируются из размолотого зерна гидроокисями щелочных металлов; особенно легко переходят в раствор при действии 0,2 %-ных растворов щелочей. Они также не гомогенные белки, а представляют собой смеси разных бел­ков со сходными свойствами.

В технологии хлебопечения при переработке пшеничной муки особо важную роль играет комплекс двух белков — глютенина и глиадина, — известный под названием клейковины. Клейковина, придающая тесту характерную консистенцию, играет важную роль в формировании каче­ства хлеба. В зависимости от сорта пшеницы, почвенно-климатических и аг­ротехнических условий ее возделывания общее количество белка мо­жет колебаться в пределах 10—25 %, две трети которых приходится на долю глиадина и глютенина. Чем больше в зерне (муке) белков, тем выше количество отмываемой клейковины. Поэтому селекционеры, специалисты муко­мольной и хлебопекарной промышленности считают содержание белков в зерне пшеницы одним из основных показателей хлебопекарных достоинств муки.

4. Протамины и гистоны. Протамины — низкомолекулярные белки (молекулярная масса 4000—12 000). Они обладают ярко выраженны­ми основными свойствами из-за большого содержания аргинина (до двух третей от общего аминокислотного состава). ИЭТ протаминов лежит в щелочной зоне рН (10,5—13,5), в клетках животных организ­мов — это поликатионные белки. Помимо аргинина протамины содер­жат небольшое количество моноаминокислот и пролина, в них отсут­ствуют цистеин и цистин, а также незаменимые аминокислоты: мети-онин, триптофан, фенилаланин.

В больших количествах протамины обнаружены в молоках и икре рыб.

Гистоны — тканевые белки животных организмов с несколько меньшей основностью, чем протамины; ИЭТ колеблется в пределах 8,5—11,0. Из растворов их осаждают прибавлением аммиака. Молекулярная масса этих белков несколько выше, чем у протаминов (11 000 — 24 000).

Гистоны находятся в ядрах клеток, содержат 20—30 % аргинина, лизина, гистидина; в них мало триптофана или он вообще отсутствует, не обнаружены цистеин и цистин. Много гистонов содержится в зобной железе, эритроцитах; выделены из растительных тканей.

5. Протеноиды — подгруппа фибриллярных белков, содержащихся в опорных тканях животных. Не растворимы ни в воде, ни в солевых растворах, ни в разбавленных кислотах и щелочах. В силу специфической структурной организации они плохо поддаются гидролизу протеолитическими (пищеварительными) ферментами.

Наиболее известными протеноидами являются коллаген соединительной ткани, кератин волос, шерсти, перьев, копыт, эластин сухо­жилий и связок, фиброин шелка.

Коллаген относится к самым распространенным белкам организма животных (около одной трети массы всех белков). Он содержится в тканях, обладающих высокой прочностью и малой растяжимостью (кожа, хрящи, сухожилия, кости, зубы). В коллагене треть аминокислотных остатков приходится на гли­цин, а около четверти — на пролин и гидроксипролин. Из всех неза­менимых аминокислот коллаген не содержит триптофан, в малом ко­личестве имеет метионин, отсутствуют цистин и цистеин.

Кератины являются характерными протено-идами волос, шерсти, рогов, перьев, эпидермиса. Кератины содержат большое количество цистиновых остатков (5—12 %). Кроме цистина, кератины содержат в достаточно большом количестве кислые и основные аминокислоты; в небольших количествах в его состав входят все незаменимые амино­кислоты.

Эластин — волокнистый структурный белок. Подобно коллагену, он содержит много глицина и пролина, однако более устойчив к дей­ствию протеолитических ферментов, кислот и оснований. Это, види­мо, связано с высоким содержанием неполярных аминокислотных ос­татков. Эластин гидролизуется специфическим ферментом эластазой, обнаруженной в поджелудочной железе и в некоторых бактериях.

Сложные белки подразделяются в зависимости от природы простетической группы на:

1. Фосфопротеиды. В состав фосфопротеидов входит фос­форная кислота. Они, в противоположность протаминам, обла­дающим основными свойствами, имеют кислотный характер.

Главным представителем фосфопротеидов является казеин молока. Он обладает настолько явно выраженным кислотным характером, что разлагает углекислые соли с выделением оксида углерода (IV). Казеин растворяется в слабых растворах щело­чей, образуя с ними соли. Так, в молоке казеин содержится в ви­де кальциевой соли. Соли казеина называются казеинатами. Из других фосфопротеидов следует отметить вителлин, который входит в состав желтка куриного яйца.

2. Нуклеопротеиды. Содержатся они в клеточных ядрах. При осторожном гидролизе они расщепляются на белки и нук­леиновые кислоты. Нуклеиновые кислоты являются весьма сложными веще­ствами, расщепляющимися при гидролизе на фосфорную кис­лоту, углеводы и азотсодержащие органические вещества групп пиримидина и пурина.

3. Хромопротеиды. Под этим названием известны проте­иды, которые представляют собой сочетание белков с окра­шенными веществами. Из хромопротеидов наиболее изучен гемоглобин — красящее вещество красных кровяных шариков. Значение гемоглобина в жизни человека и животных очень ве­лико. Он играет роль переносчика кислорода от легких к тка­ням. Кроме того, гемоглобин вместе с плазмой крови осу­ществляет регуляцию рН крови и перенос оксида углерода (4) в организме. Характерной особенностью гемоглобина является его способность соединяться с оксидом углерода(П), после чего он теряет способность соединяться с кислородом. Этим объяс­няется ядовитое действие оксида углерода(П).

4. Гликопротеиды. Некоторые белки этой группы встреча­ются в слизистых выделениях животных организмов и обус­ловливают свойство этих выделений вытягиваться в нити да­же при сравнительно большом разбавлении. Эти белки образу­ются в подчелюстной железе (подчелюстная железа — одна из слюнных желез), печени, железах желудка и кишечника. Дру­гие гликопротеиды содержатся в хрящах, яичном белке, стек­ловидном теле глаза и т. д.

5. Липопротеиды. При гидролизе липопротеиды распада­ются на белок и растворимые в эфире жиры, лецитины и дру­гие фосфатиды.

По значению белки подразделяются на:

1. полноценные — белки, содержащие остатки всех 8 незаменимых кислот (мясо, яйцо и т.п.);

2. неполноценные – белки, не содержащие всего набора незаменимых аминокислот (в основном белки растительного происхождения).

Физико-химические свойства белков