30. Посттрансляционный процессинг белков. Формирование пространственной конформации мономерных и олигомерных молекул. Его биологическое значение.

Синтез белка протекает в 5 стадий:1) инициация; 2) элонгация; 3) терминация; 4) активация аминокислот; 5) постсинтетический или посттрансляционный процессинг.

Посттрансляционный процессинг белковявляется 5, последней, стадией синтеза белка, в ней происходят формирование третичной структуры и процессинг молекулы полипептида. Синтезированная на рибосоме в строгом соответствии с генетической программой линейная одномерная полипептидная молекуля уже содержит определенную информацию. Такая молекула называетсяконформационной, т.е. она претерпевает не хаотичные структурные изменения, а подвергается превращению (процессингу) в строго определенное трехмерное тело, которое само наделено информацией, но уже функциональной. Указанное положение справедливо для молекул белков, выполняющих в основном структурные ф-ции, но не для биологически неактивных молекул предшественников белков, функциональная активность которых появляется позже в рез-те разнообразных превращений, объединенных понятием «постсинтетическая, или посттрансляционная, модификация». Подобные модификации структуры полипептида начинаются или сразу после трансляции, или еще до окончания формирования третичной структуры белковой молекулы.

31. История открытия и изучения ферментов. Особенности ферментативного катализа. Различия ферментного состава органов и тканей. Органоспецифичные ферменты.

Зарождение учения о ферментах относится к первой половине 19 века. Первые научные представления о ферментах было дано в 1814 году К.С.Кирхгофом, показал, что не только проросшие зерна ячменя, но и экстракты из солода способны осахаривать крахмал с превращением его в мальтозу – это в-во получило название амилазы. Ю.Либех и Ф. Велер открыли агент – эмульсин. В последующие годы были описаны пепсин и трипсин, вызывающие распад белков в пищеварительном тракте. Также в то время был известен химический катализ.

32. Изменение активности ферментов в процессе развития. Изоферменты и их изменчивость в онтогенезе (на примерах лактатдегидрогеназы, креатинкиназы и др.).

Изоферменты– это множественные формы фермента, катализирующие одну и туже р-цию, но отличающиеся др. от др. по химическим и физическим св-вам, в частности по сродству к субстрату, максимальной скоростью катализируемой р-ции (активностью), электрофоретической подвижности или регуляторным св-вам. По изменению содержания изоферментов в сыв-ки крови можно судить о топографии патологического процесса и о степени поражения органа или ткани.

33. Классификация ферментов, ее принципы.

Ферменты обеспечивают осущ-е таких важнейших процессов жизнедеятельности, как экспрессия (реализация) наследственной информаци, биоэнергетика, синтез и распад биомолекул (обмен в-в).

Свойства ферментов:

1. исключительно высокая специфичность;

2. исключительно высокая активность;

3. широкий спектр действия;

4. кооперативность – набор ферментов катализируют каскады р-ций, где продукт первой р-ции является субстратом следующего (пр.: дыхательная цепь);

5) все ферменты – это белки, следовательно + св-ва белков: термолабильность, зависимость от рН и т.д.

Одни ферменты являются простыми белками, другие – сложными (кроме белкового компонента сущ-ет активный центр – кофермент).

Все ферменты делятся на 6-ть классов:

1. оксидоредуктазы – ферменты, катализируют окислительно-восстановительные реакции (пр.: дыхательная цепь);

2. трансферазы – помогают осущ-ть перенос групп остатков молекул с одного в-ва на другое (пр.: фосфорелаза);

3. гидролазы – катализируют разрыв связи с присоединением молекулы воды (практически все пищеварительные ферменты);

4. лиазы – разрыв связи не связанной с водой – негидролитическое отщепление воды (пр.: декарбоксилаза);

5. изомеразы – перенолс внутримолекулярных групп, атомов (пр.: глюкозафосфатизомераза);

6. лигазы или синтитазы – катализируют р-ции синтеза, следовательно требуют затраты энергии извне.

34. Специфичность действия ферментов. Зависимость скорости ферментативных реакций от температуры, рН, концентраций фермента и субстрата.

Специфичностью действия ферментовназывают их способность катализировать одну определенную реакцию, воздействуя на один субстрат или на одну группу сходных субстратов. В основе специфичности ферментативного действия лежит высокое соответствие (комплементарность) структуры субстрата и активного центра фермента, обеспечивающее «узнавание» и присоединение субстрата. Специфичная деятельность ферментов:абсолютная– способность фермента катализировать превращение одного субстрата. Так действует аргиназа (гидролизирует аргинин), лактатдегидрогеназа, уреаза (разлагает мочевину). Относительная– способность ферментов катализировать превращение группы субстратов, обладающих сходными структурными свойствами – однотипной химической связью, общей функциональной группой. Относительной специфичностью обладают пепсин, липаза, амилаза. Стереохимическая– способность катализировать превращение одного из стереоизомеров: Д или Л, альфа или бета, цис или транс. Стереохимическая специфичность может быть абсолютной и относительной. Двойственная– катализировать реакции действуя на резко различающиеся по структуре субстраты. Трипсин гидролизует помимо пептидных и сложноэфирные связи.