- •6. Незаминимые аминокислоты. Изменение потребности в них в зависимости от возраста и физиологического состояния и патологии.
- •7. Представление об азотистом балансе и его состояния в зависимости от возраста и вида патологии.
- •9. Уровни организации белковых молекул. Первичная, вторичная, третичная и четвертичная структуры белка и их краткая хар-ка.
- •10. Лабильность пространственной структуры белков. Факторы, вызывающие денатурацию белков.
- •22. Адаптативная регуляция экспрессии генов у про- и эукариотов. Теория оперона. Функционирование оперонов, регулируемых по мех-му индукции и репрессии.
- •23. Свойства генетического кода. Однонаправленность и неперекрываемость сигнала терминации. Отсутствие комплементарности между неклеотидами м-рнк и а/к.
- •24. Типы рнк: гетероядерные, рибосомные, транспортные, матричные. Их структура и ф-ция.
- •25. Процессинг гяРнк, в чем смысл этого явления.
- •27. Строение рибосом прокариот и эукариот. Роль рибосом в биосинтезе белка.
- •28. Трансляция – как процесс реализации генетической реализации в структуру синтезируемых на рибосомах полипептидных цепей.
- •29. Синтез белка на рибосомах. Условия необходимые для реализации этого процесса.
- •30. Посттрансляционный процессинг белков. Формирование пространственной конформации мономерных и олигомерных молекул. Его биологическое значение.
- •31. История открытия и изучения ферментов. Особенности ферментативного катализа. Различия ферментного состава органов и тканей. Органоспецифичные ферменты.
- •32. Изменение активности ферментов в процессе развития. Изоферменты и их изменчивость в онтогенезе (на примерах лактатдегидрогеназы, креатинкиназы и др.).
- •33. Классификация ферментов, ее принципы.
- •35. Зависимость скорости ферментативной р-ции от концентрации субстрата. Графики Михаэлиса-Ментен и Лайнуйвера-Бэрка. Медико-биологическое значение константы Михаэлиса.
- •36. Ингибирование ферментативной активности и его виды. Медико-биологическое значение ингибиторов.
- •37. Энзимодиагностика и ее значение в условиях современной медицины.
- •39. Витамины как эссенциальные факторы. Роль витаминов в клеточном метаболизме. Понятие о гипервитаминозах, авитаминозах и гипервитаминозах. Основные причины гиповитаминозов и авитаминозов.
- •75. Классификация липидов и их биологическая роль в жизнедеятельности клетки.
- •76. Классификация фосфолипидов и пути их биосинтеза. Значение фосфолипидов в жизнедеятельности клетки.
- •81. Химическое строение холестерина и его медико-биологическое значение.
- •82. Бета-окисление жирных кислот с четным и нечетным числом углеродных атомов. Энергетический выход окисления жирных к-т.
- •83. Биосинтез жирных кислот, его физическое значение и локализация в клетке.
- •I этап.
- •84. Образование кетоновых тел, химизм р-ции, биологическое значение. Основные причины их избыточного образования.
- •85. Окисление ненасыщенный жирных кислот, метаболические особенности этого процесса.
- •90. Краткая хар-ка липопротеидов крови. Диагностическое значение их определения в клинике.
- •91. Хиломикроны, их физико-химическая хар-ка и физиологическое значение.
- •107. Распад пуриновых оснований. Химизм процесса и его медико-биологическое значение.
- •31. История открытия и изучения ферментов. Особенности ферментативного катализа. Различия ферментного состава органов и тканей. Органоспецифичные ферменты.
- •38. Кофакторы ферментов: ионы металлов и коферменты. Коферментные ф-ции витаминов, (на примере трансаминаз и дегидрогеназ, вит. В6, рр, в2).
- •39. Витамины как эссенциальные факторы. Роль витаминов в клеточном метаболизме. Понятие о гипервитаминозах, авитаминозах и гипервитаминозах. Основные причины гиповитаминозов и авитаминозов.
9. Уровни организации белковых молекул. Первичная, вторичная, третичная и четвертичная структуры белка и их краткая хар-ка.
Белковые молекулы представляют собой продукт полимеризации 20 различных мономерных молекул (а/к), соединенных не хаотично, а в строгом соответствии с кодом белкового синтеза.
Первичная структура белка (ПСБ) определяет спирализацию вторичной структуры. ПСБ – это порядок, последовательность расположения а/к остатков в полипептидной цепи. Для определения первичной структуры отдельной, химически гомогенной полипептидной цепи методами гидролиза выясняют аминокислотный состав, определяют природу концевых а/к полипептидной цепи, содержащую одну свободнуюNH2 группу и одну свободнуюCОOHгруппу. ПСБ уникальна и детерминирована генетически, стабильность первичной структуры обеспечивается в основном главновалентными пептидными связями, в полипептидной цепи могут быть обнаружены разнообразные комбинации а/к, в некоторых ферментах встречаются идентичные пептидные структуры, содержащие неизменные участки и вариабельные последовательности а/к, в первичной структуре полипептидной цепи детерминированы вторичная, третичная и четвертичная структуры белковой молекулы, определяющие ее общую пространственную конформацию.
Вторичная структура белка– конфигурация полипептидной цепи, т.е. способ свертывания, скручивания полипептидной цепи в спиральную или другую конформацию. Процесс протекает не хаотично, а в соответствии с программой, заложенной в первичной структуре. Сущ-ет две конфигурации альфа-спираль и бета-структура. Закручивание полипептидной цепи происходит по часовой стрелке, что обусловленоL-аминокислотным составом природных белков. Движущей силой в возникновении альфа-спиралей является способность аминокислот к образованию водородных связей. На каждый виток спирали приходится 3,6 а/к остатков. Стабильность вторичной структуры обеспечивается водородными связями. Примеры водородных связей в белковой молекуле: между пептидными цепями, между джвумя гидроксильными группами, между ионизированной СООН группой и ОН группой тирозина, между ОН группой серина и пептидной связью.
Третичная структура белка (ТСБ) - это пространственная ориентация полипептидной спирали или способ укладки полипептидной цепи в определенном объеме. Третичные структуры – долины (глобулярные участки цепи, которые образуются на спирализованной цепи; глобулы вытянуты в различные формы). В поддержании третичной структуры уч-ют различные связи: дисульфидный мостик, ионные связи, водородные, гидрофобные связи. Для большинства белков цепь ограничивается третичной структурой. ТСБ формируется автоматически и предопределяется первичной структурой, основной движущей силой в возникновении является взаимодействие радикалов а/к с молекулами воды.
Четвертичная структура белков - способ укладки в пространстве отдельных полипептидных цепей, обладающих одинаковой первичной, вторичной или третичной структурой и формирование единого в структурном и функциональном отношениях макромолекулярного образования. Образовавшаяся молекула – олигомер, построен из четного числа протомеров с одинаковыми или разными молекулярными массами. Пример: молекула гемоглобина представляет собой тетрамер.