Добавил:
Upload Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Сообщите нам.
Вуз: Предмет: Файл:
Биохимия / БИОХИМИЯ.doc
Скачиваний:
104
Добавлен:
31.03.2015
Размер:
212.48 Кб
Скачать

9. Уровни организации белковых молекул. Первичная, вторичная, третичная и четвертичная структуры белка и их краткая хар-ка.

Белковые молекулы представляют собой продукт полимеризации 20 различных мономерных молекул (а/к), соединенных не хаотично, а в строгом соответствии с кодом белкового синтеза.

Первичная структура белка (ПСБ) определяет спирализацию вторичной структуры. ПСБ – это порядок, последовательность расположения а/к остатков в полипептидной цепи. Для определения первичной структуры отдельной, химически гомогенной полипептидной цепи методами гидролиза выясняют аминокислотный состав, определяют природу концевых а/к полипептидной цепи, содержащую одну свободнуюNH2 группу и одну свободнуюCОOHгруппу. ПСБ уникальна и детерминирована генетически, стабильность первичной структуры обеспечивается в основном главновалентными пептидными связями, в полипептидной цепи могут быть обнаружены разнообразные комбинации а/к, в некоторых ферментах встречаются идентичные пептидные структуры, содержащие неизменные участки и вариабельные последовательности а/к, в первичной структуре полипептидной цепи детерминированы вторичная, третичная и четвертичная структуры белковой молекулы, определяющие ее общую пространственную конформацию.

Вторичная структура белка– конфигурация полипептидной цепи, т.е. способ свертывания, скручивания полипептидной цепи в спиральную или другую конформацию. Процесс протекает не хаотично, а в соответствии с программой, заложенной в первичной структуре. Сущ-ет две конфигурации альфа-спираль и бета-структура. Закручивание полипептидной цепи происходит по часовой стрелке, что обусловленоL-аминокислотным составом природных белков. Движущей силой в возникновении альфа-спиралей является способность аминокислот к образованию водородных связей. На каждый виток спирали приходится 3,6 а/к остатков. Стабильность вторичной структуры обеспечивается водородными связями. Примеры водородных связей в белковой молекуле: между пептидными цепями, между джвумя гидроксильными группами, между ионизированной СООН группой и ОН группой тирозина, между ОН группой серина и пептидной связью.

Третичная структура белка (ТСБ) - это пространственная ориентация полипептидной спирали или способ укладки полипептидной цепи в определенном объеме. Третичные структуры – долины (глобулярные участки цепи, которые образуются на спирализованной цепи; глобулы вытянуты в различные формы). В поддержании третичной структуры уч-ют различные связи: дисульфидный мостик, ионные связи, водородные, гидрофобные связи. Для большинства белков цепь ограничивается третичной структурой. ТСБ формируется автоматически и предопределяется первичной структурой, основной движущей силой в возникновении является взаимодействие радикалов а/к с молекулами воды.

Четвертичная структура белков - способ укладки в пространстве отдельных полипептидных цепей, обладающих одинаковой первичной, вторичной или третичной структурой и формирование единого в структурном и функциональном отношениях макромолекулярного образования. Образовавшаяся молекула – олигомер, построен из четного числа протомеров с одинаковыми или разными молекулярными массами. Пример: молекула гемоглобина представляет собой тетрамер.