
- •6. Незаминимые аминокислоты. Изменение потребности в них в зависимости от возраста и физиологического состояния и патологии.
- •7. Представление об азотистом балансе и его состояния в зависимости от возраста и вида патологии.
- •9. Уровни организации белковых молекул. Первичная, вторичная, третичная и четвертичная структуры белка и их краткая хар-ка.
- •10. Лабильность пространственной структуры белков. Факторы, вызывающие денатурацию белков.
- •22. Адаптативная регуляция экспрессии генов у про- и эукариотов. Теория оперона. Функционирование оперонов, регулируемых по мех-му индукции и репрессии.
- •23. Свойства генетического кода. Однонаправленность и неперекрываемость сигнала терминации. Отсутствие комплементарности между неклеотидами м-рнк и а/к.
- •24. Типы рнк: гетероядерные, рибосомные, транспортные, матричные. Их структура и ф-ция.
- •25. Процессинг гяРнк, в чем смысл этого явления.
- •27. Строение рибосом прокариот и эукариот. Роль рибосом в биосинтезе белка.
- •28. Трансляция – как процесс реализации генетической реализации в структуру синтезируемых на рибосомах полипептидных цепей.
- •29. Синтез белка на рибосомах. Условия необходимые для реализации этого процесса.
- •30. Посттрансляционный процессинг белков. Формирование пространственной конформации мономерных и олигомерных молекул. Его биологическое значение.
- •31. История открытия и изучения ферментов. Особенности ферментативного катализа. Различия ферментного состава органов и тканей. Органоспецифичные ферменты.
- •32. Изменение активности ферментов в процессе развития. Изоферменты и их изменчивость в онтогенезе (на примерах лактатдегидрогеназы, креатинкиназы и др.).
- •33. Классификация ферментов, ее принципы.
- •35. Зависимость скорости ферментативной р-ции от концентрации субстрата. Графики Михаэлиса-Ментен и Лайнуйвера-Бэрка. Медико-биологическое значение константы Михаэлиса.
- •36. Ингибирование ферментативной активности и его виды. Медико-биологическое значение ингибиторов.
- •37. Энзимодиагностика и ее значение в условиях современной медицины.
- •39. Витамины как эссенциальные факторы. Роль витаминов в клеточном метаболизме. Понятие о гипервитаминозах, авитаминозах и гипервитаминозах. Основные причины гиповитаминозов и авитаминозов.
- •75. Классификация липидов и их биологическая роль в жизнедеятельности клетки.
- •76. Классификация фосфолипидов и пути их биосинтеза. Значение фосфолипидов в жизнедеятельности клетки.
- •81. Химическое строение холестерина и его медико-биологическое значение.
- •82. Бета-окисление жирных кислот с четным и нечетным числом углеродных атомов. Энергетический выход окисления жирных к-т.
- •83. Биосинтез жирных кислот, его физическое значение и локализация в клетке.
- •I этап.
- •84. Образование кетоновых тел, химизм р-ции, биологическое значение. Основные причины их избыточного образования.
- •85. Окисление ненасыщенный жирных кислот, метаболические особенности этого процесса.
- •90. Краткая хар-ка липопротеидов крови. Диагностическое значение их определения в клинике.
- •91. Хиломикроны, их физико-химическая хар-ка и физиологическое значение.
- •107. Распад пуриновых оснований. Химизм процесса и его медико-биологическое значение.
- •31. История открытия и изучения ферментов. Особенности ферментативного катализа. Различия ферментного состава органов и тканей. Органоспецифичные ферменты.
- •38. Кофакторы ферментов: ионы металлов и коферменты. Коферментные ф-ции витаминов, (на примере трансаминаз и дегидрогеназ, вит. В6, рр, в2).
- •39. Витамины как эссенциальные факторы. Роль витаминов в клеточном метаболизме. Понятие о гипервитаминозах, авитаминозах и гипервитаминозах. Основные причины гиповитаминозов и авитаминозов.
91. Хиломикроны, их физико-химическая хар-ка и физиологическое значение.
Хиломикроны относятся к липопротеидам сыв-ки крови. Хиломикроны – это частички около 1 мкм в диаметре, липидное ядро которых (до 98%) покрыто гидрофильной белочной оболочкой (около 2% массы). Состав: белковая оболочка 2%, нейтральные липиды 85%, фосфолипиды 7-8%, холестерин 7-8%. Они образуются в эпителии кишечника, являются транспортной формой липидов от кишечника к другим органам и тканям, главным образом к жировой ткани и к печени. Клетки эндотелия капилляров жировой ткани и клетки печени других органов содержат фермент липопротеинлипазу, которая воздействует на хиломикроны, гидролизуя входящие в их состав жиры. Высвобождаемые при этом жирные кислоты поглощаются и используются клетками жировой ткани и других органов, остатки же хиломикронов остаются в крови и в последующем поглощаются печенью, а также используются для образования ЛНП (липопротеинов низкой плотности).
107. Распад пуриновых оснований. Химизм процесса и его медико-биологическое значение.
Пурины аденин и гуанин входят в состав обоих типов нуклеиновых к-т (ДНК и РНК). Пурины, используемые в орг-ме для синтеза нуклеиновых кислот, могут быть либо продуктами распада поступающих в пищеварительный тракт нуклеиновых кислот (преимущественно с мясом, богатым клеточными элементами), либо продуктами происходящего в орг-ме биосинтеза из низкомолекулярных соединений denovo.
4. Обмен в-в и энергии, как важнейшие признаки живой материи. Обмен в-в: питание, метаболизм и выделение продуктов метаболизма. Состав пищи человека. Органические и минеральные компоненты. Основные и минорные компоненты.
Обмен в-в и энергии – это совокупность процессов, превращения в-в и энергии в живых орг-мах, а также обмен в-вами и энергии между организмом и внешней средой. Это основа всех явлений жизнедеятельности, представляющая собой 3-х этапный цикл: 1) поступление в-в в различные ткани и клетки орг-ма; 2) использование этих в-в тканями и клетками; 3) удаление продуктов обмена в окружающей среде.
Питание – начальный этап обмена в-в. Поступление питательных в-в, физическая и химическая обработка, всасывание продуктов гидролиза, поступление в организм кислорода, транспорт в-в кровью.
Метаболизм – анаболизм+катаболизм. Анаболизм – это синтез, обновление клеточных структур, накопление энергии. Катаболизм - совокупность процессов расщепления сложных молекул до конечных продуктов: воды, углекислого газа, NН3 с освобождением энергии. Анаболизм и катаболизм обеспечивает самообновление структур орг-ма в ходе взаимосвязей б/х превращений (циклическое рефосфорилирование АТФ и восстановление НАДФН). Анаболизм и катаболизм в здоровом орг-ме в состоянии динамического равновесия.
Выделение продуктов метаболизма. Уходят углекислый газ, вода, азотистые продукты.
Состав пищи человека. Состоит из белков (15-20%), липидов + углеводов (1-5%), минеральных в-в, витаминов.
Минеральные компоненты: натрий, калий, кальций, магний, Р, Fe, J2, F (три последних – минорные).
5. Незаменимые факторы питания и их медико-биологическое значение.
Незаменимые а/к - валин, лейцин, изолейцин, лизин, треонин, триптофан, фенилаланин, метионин, гистидин, аргинин. Оди не синтезируются в орг-ме и поступают только с пищей (эссенциальные).
Витамины.
8. Аминокислотный состав белков, пептидная связь и ее физико-химическая хар-ка.
Белки – это высокомолекулярные азотсодержащие органические в-ва, молекулы которых построены из остатков аминокислот.
Первая а/к – глицин выделена А.Браконно в 1820 г из кислотного гидролизата желатина. Полный а/к состав расширен к 30 годам 20 века Любавин: 1) в состав белков входят а/к; 2) состав можно изучить методами гидрокизата. Используется кислотный, щелочной или ферментативный гидролиз. При гидролизе высвобождается 20 а/к. Альва-а/к – производная карбоновых к-т, у которых один водородный атом и альфа-углерод замещен на аминогруппу (NН2).
А/к – минимальная структурная единица белка (полимер). А/к в молекуле белка соединяется карбомидной (пептидной) связью.
Физико-химические св-ва: С-Н 0,132 нм пролип. м-у –r =).
12. Гемоглобин.
Тетрамер (2 одинаковых альфа и 2бета-полипептидных цепи). Белковый компонент – глобин, небелковый – гем. Видовые различия обусловлены глобином. Основа – структурное порфидиновое кольцо.
Претопорфирин IX (1,3,5,8-тетраметил-2,4-дивинил-6,7-дипропионовокислый порфин).
Атом Fe расположен в центре гема-пигмента, придающего крови красный цвет. Каждая из 4-х молекул гема «обернута» одной полипептидной цепью.
13. Физико-химические св-ва белков и принципы их классификации.
М=6000-1000000; 2) высокая вязковсть р-ров; 3) незначительная диффузия; 4) способность к набуханию; 5) оптическая активность; 6) подвижность в электрофоретическом поле; 7) низкое осмотическое давление; 8) высокое онкотическое давление; 9) способность к поглощению УФ-лучей при 280 нм.
Изоэлектрическая и изоионная точки белков. В изоэлектрической точке суммарный заряд белков, облад. амфотерными св-вами , равен 0 и белки не перемещаются в электрическом поле (5,5-7,0). В изоэлектрической точке белки легко выпадают в осадок.
Изоионная точка – в изоионном р-ре нет других ионов кроме ионизир. Остатка а/к.
Денатурация – следствие разрыва слабых связей, ведущих к разрушению II и III структуры.
Факторы: 1) высокая температура (разрыв водородной и гидрофобной связей); 2) кислоты и основания (нарушение электростатических связей); 3) мочевина и гуанидин (нарушение водородной связи); 4)
Классификация: 1) простые – из ост. а/к ( глобулярные – альбумины, глобулины, гистоны; фибриллярные – коллаген, кератин); 2) сложные – а/к + простетическая группа (фосфопротеины, нуклеопротеины, липопротеины, металлопротеины).