bkh

в) экзогенные триацилглицериды

г) эндогенные триацилглицериды

26.

Липопротеинлипаза локализована в:

а) клетках эпителия кишечника

б) просвете кишечника

в) адипоцитах

г) эндотелии капилляров

27.

У больного с генетическим дефектом липопротеинлипазы:

а) гипертриглицеролемия

б) повышено содержание жирных кислот в крови

в) нарушено переваривание жиров

г) нарушено всасывание продуктов переваривания жиров

28.

Активатор липопротеинлипазы:

а) апоЕ

б) апоC-II

в) апоА-I

г) апоА-II

29.

Активатор фермента ЛХАТ:

а) апоЕ

б) апоC-II

в) апоА-I

г) апоА-II

30.

Соответствие между ферментом и активатором:

1б) липопротеинлипаза

2в) ЛХАТ

3а) панкреатическая липаза

а) колипаза

б) апоC-II

в) апоА-I

31.

Фермент АХАТ катализирует образование:

а) эфиров холестерина

б) ацил-КоА

в) фосфолипидов

г) желчных кислот

32.

Лигандом для рецептора ЛПНП является:

а) апоВ-100

б) апоC-II

в) апоА-I

г) апоА-II

33.

Лигандом для рецептора ЛПВП является:

а) апоВ-100

б) апоC-II

в) апоА-I

г) апоА-II

34.

ЛПНП поступают в клетку путем:

а) активного транспорта

б) облегченной диффузии

в) простой диффузии

г) эндоцитоза при участии апоВ,Е-рецепторов

35.

Модифицированные ЛПНП поступают в макрофаги путем:

а) активного транспорта

б) облегченной диффузии

в) простой диффузии

г) эндоцитозапри участии «скэвенджер»-рецепторов

36.

Атерогенные липопротеины:

а) модифицированные ЛПНП

б) ЛПВП

в) ЛПОНП

г) хиломикроны

37.

Гиперхолестеринемия связана с повышением концентрации в крови:

а) хиломикронов

б) ЛПОНП

в) ЛПНП

г) ЛПВП

38.

Антиатерогенные липопротеины:

а) модифицированные ЛПНП

б) ЛПВП

в) ЛПОНП

г) ЛПНП

д) хиломикроны

39.

При атеросклерозе рекомендуют:

а) повысить потребление легкоусвояемых углеводов

б) снизить содержание в рационе растительной клетчатки

в) использовать ингибиторы 7-альфа гидроксилазы

г) принимать антиоксиданты

40.

Субстрат для синтеза жирных кислот:

а) холестерин

б) оксалоацетат

в) пируват

г) ацетил-КоА

41.

Переносчик ацетильных групп из митохондрий в цитоплазму:

а) цитрат

б) ацетоацетат

в) сукцинат

г) альфа-кетоглутарат

42.

Регуляторный фермент синтеза жирных кислот:

а) лецитин-холестероацилтрансфераза

б) ацилтрансфераза

в) гидроксиметилглутарил-КоА-редуктаза

г) пальмитоилсинтетаза

д) ацетил-КоА-карбоксилаза

43.

Ацетил-КоА-карбоксилаза относится к классу ферментов:

а) трансферазы

б) гидролазы

в) лигазы

г) изомеразы

д) оксидоредуктазы

е) лиазы

44.

Кофермент ацетил-КоА-карбоксилазы:

а) тиаминпирофосфат

б) пиридоксальфосфат

в) биотин

г) HS-KoA

45.

Механизмом активации ацетил-КоА-карбоксилазы не является:

а) ассоциация-диссоциация протомеров

б) фосфорилирование-дефосфорилирование

в) индукция синтеза

г) частичный протеолиз

46.

Мультиферментный комплекс пальмитоилсинтетаза локализован:

а) в матриксе митохондрий

б) в цитозоле

в) в эндоплазматическом ретикулуме

г) на внутренней мембране митохондрий

47.

Липогенез в жировой ткани активируется:

а) адреналином

б) глюкагоном

в) инсулином

г) кортизолом

48.

Источник образования субстратов для синтеза жирных кислот и холестерина:

а) глюкоза

б) триацилглицериды

в) фосфолипиды

г) сукцинат

49.

Источник образования восстановительных эквивалентов для синтеза жирных кислот и холестерина:

а) аэробный гликолиз

б) анаэробный гликолиз

в) пентозофосфатный путь окисления глюкозы

г) гликогенолиз

50.

Тканевая липаза активируется:

б) инсулином

в) адреналином

г) гистамином

д) серотонином

51.

Тканевая липаза активируется:

а) инсулином

б) глюкагоном

в) гистамином

г) серотонином

52.

Основной путь катаболизма высших жирных кислот:

а) восстановление

б) омега-окисление

в) альфа-окисление

г) бета-окисление

53.

В переносе высших жирных кислот через мембраны митохондрий участвует:

а) креатин

б) креатинин

в) карнитин

г) каротин

54.

Окисление жирных кислот проходит:

а) в цитозоле клетки

б) в межмембранном пространстве митохондрий

в) в матриксе митохондрий

г) в эндоплазматическом ретикулуме

55.

Фермент окисления жирных кислот ацил-КоА-дегидрогеназа содержит кофермент:

а) тиаминпирофосфат

б) пиридоксальфосфат

в) биотин

г) ФАД

56.

Продукт бета-окисления высших жирных кислот:

а) ацетоацетил-КоА

б) ацетил-КоА

в) ацетон

г) ацетат

57.

Наиболее активно синтез холестерина протекает в:

а) кишечнике

б) почках

в) печени

г) коже

58.

Субстрат для синтеза холестерина:

а) малонил-КоА

б) ацетил-КоА, образованный при окислении жирных кислот

в) ацетил-КоА, образованный при окислении глюкозы

г) сукцинил-КоА

59.

Препараты, снижающие синтез холестерина, ингибируют:

а) гидроксиметилглутарил-КоА-редуктазу

б) гидроксиметилглутарил-КоА-синтетазу

в) гидроксиметилглутарил-КоА-лиазу

г) тиолазу

60.

Донор восстановительных эквивалентов для синтеза холестерина:

а) НАДН·Н+

б) НАДФН·Н+

в) ФАДН2

г) QH2

61.

Синтез холестерина активирует:

а) инсулин

б) глюкагон

в) адреналин

г) холевая кислота

62.

Порядок событий после приема пищи: 4,1,3,2

1) Активация протеинфосфатазы

2) Синтез холестерина

3) Дефосфорилирование гидроксиметилглутарил-КоА-редуктазы

4) Увеличение секреции инсулина

63.

Холестерин не является предшественником:

а) желчных кислот

б) жирных кислот

в) кортикостероидных гормонов

г) витамина D3

д) половых гормонов

64.

Ключевой фермент синтеза желчных кислот:

а) 7-альфа-гидроксилаза

б) гидроксиметилглутарил-КоА-редуктаза

в) ацил-КоА-дегидрогеназа

г) ацетил-КоА-карбоксилазы

65.

К кетоновым телам относится:

а) ацетоацетат

б) ацетоацетил-КоА

в) ацетил-КоА

г) ацетат

66.

Содержание кетоновых тел в крови не увеличивается при:

а) ожирении

б) сахарном диабете

в) длительной мышечной работе

г) голодании

67.

Кетоновые тела синтезируются в:

а) мышцах

б) печени

в) жировой ткани

г) почках

68.

Порядок событий при длительном голодании:

1) Увеличение секреции глюкагона

2) Фосфорилирование тканевой липазы

3) Гидролиз триацилглицеридов

4) Окисление жирных кислот

5) Активация аденилатциклазы

6) Синтез кетоновых тел

69.

Источником энергии в организме не является:

а) глюкоза

б) ацетон

в) гидроксимасляная кислота

г) ацетоацетат

д) жирная кислота

70.

Причиной жирового перерождения печени не является:

а) белковая недостаточность

б) сахарный диабет

в) стресс

г) гиперхолестеринемия

д) голодание

е) алкоголизм

71.

Источник образования эйкозаноидов:

а) пальмитиновая кислота

б) олеиновая кислота

в) арахидоновая кислота

г) холестерин

72.

В биологических мембранах действию свободных радикалов наиболее подвержены:

а) полиеновые жирные кислоты

б) холестерол

в) насыщенные жирные кислоты

73.

Ферментом антиоксидантной системы не является:

а) глутатионпероксидаза

б) супероксиддисмутаза

в) каталаза

г) йодпероксидаза

74.

Фермент-антиоксидант:

а) глутатионпероксидаза

б) альдолаза

в) ГМГ-КоА-редуктаза

г) гексокиназа

д) ЛХАТ

75.

Антиоксидант небелковой природы:

а) каталаза

б) глутатионпероксидаза

в) витамин Е

е) супероксиддисмутаза

76.

Посредник аденилатциклазной системы передачи сигнала в клетку:

а) Ca2+

б) АМФ

в) цАМФ

г) инозитол-3-фосфат

77.

цАМФ активирует:

а) протеинкиназу С

б) фосфолипазу С

в) протеинкиназу А

г) Ca2+ - кальмодулинзависимуюпротеинкиназу

78.

Посредником инозитолфосфатного механизма передачи сигнала в клетку не является:

а) Ca2+

б) диацилглицерол

в) цАМФ

г) инозитол-3-фосфат

79.

Инозитолфосфатный механизм передачи сигнала в клетку активирует:

а) протеинкиназу С

б) протеинкиназуG

в) протеинкиназу А

г) аденилатциклазу

80.

Посредник гуанилатциклазной системы передачи сигнала в клетку:

а) Ca2+

б) АМФ

в) цГМФ

г) инозитол-3-фосфат

81.

цГМФ активирует:

а) протеинкиназу С

б) протеинкиназу А

в) протеинкиназуG

г) Ca2+ - кальмодулинзависимуюпротеинкиназу

82.

Рецептор инсулина:

а) обладает каталитической активностью

б) находится в цитозоле клеток

в) взаимодействует с «заякоренными» G-белками

г) приводит к активации аденилатциклазной системы

V1: Ферменты

I:

: Ферменты — это:

+: биологические катализаторы белковой природы

-: биологические регуляторы метаболических процессов в организме

-: катализаторы химических реакций неорганической природы

-: биологически активные производные витаминов

I:

: Величина константы Михаэлиса-Ментена отражает:

+: сродство фермента к субстрату

-: зависимость скорости реакции от рН среды

-: зависимость скорости реакции от температуры

-: влияние коферментов и кофакторов на ферменты

I:

: Международная классификация разделяет ферменты на шесть классов в соответствии с:

-: структурой

-: субстратной специфичностью

-: активностью

+: типом катализируемой реакции

-: органной принадлежностью

I:

: Механизмом активации ферментов не является:

-: ограниченный протеолиз

-: действие аллостерических эффекторов

+: денатурация

-: фосфорилирование-дефосфорилирование

-: ассоциация-диссоциация субъединиц

I:

: Скорость ферментативной реакции зависит от:

+: концентрации фермента

-: молекулярной массы фермента

-: молекулярной массы субстрата

-: молекулярной гетерогенности фермента

I:

: Активный центр сложного фермента состоит из:

-: аминокислотных остатков

+: аминокислотных остатков, ассоциированных с небелковыми веществами

-: небелковых органических веществ

-: катионов металлов

-: углеводов

I:

: Константа Михаэлиса численно равна такой концентрации субстрата, при которой скорость реакции равна:

-: максимальной

+: 12 максимальной

-: 15 максимальой

-: 110 максимальной

I:

: Конкурентными ингибиторами ферментов являются:

-: катионы металлов

+: вещества по структуре подобные субстрату

-: вещества по структуре подобные активному центру

-: полипептиды

-: витаминоподобные вещества

I:

: Характер кривой зависимости скорости ферментативной реакции от рН определяется:

-: концентрацией фермента

-: концентрацией субстрата

-: ионизацией химических группировок субстрата

+: ионизацией функциональных групп активного центра фермента

I

: Характер изменения скорости ферментативной реакции от температуры зависит от:

-: ионной силы раствора

-: значений рН

+: денатурации белковой части фермента

-: тепловой денатурации субстрата

I:

: Конкурентные ингибиторы изменяют:

-: Vmax реакции

+: Km фермента

-: Km и Vmax.

-: специфичность взаимодействия фермента и субстрата

I:

: Неконкурентные ингибиторы изменяют:

+: Vmax реакции

-: Km фермента

-: Km и Vmax

-: специфичность взаимодействия фермента и субстрата

I:

: Особенность аллостерического фермента:

-: имеет каталитический и регуляторный центры в одном протомере

+: имеет каталитический и регуляторные центры в разных протомерах

-: присоединяет ингибитор в активный центр

-: присоединяет активатор в активный центр

I:

: Необратимая потеря ферментативной активности вызывается:

+: денатурацией

-: конформационными изменениями

-: охлаждением раствора фермента

-: действием аллостерических ингибиторов

-: всеми перечисленными факторами

I:

: Ферменты необратимо ингибируются под действием:

-: продуктов реакций

-: лекарственных препаратов

-: антивитаминов

+: ионов тяжелых металлов

I:

: аллостерическими эффекторами ферментов являются:

+: продукты превращения субстрата

-: коферменты

-: дипептиды

-: углеводы

-: липиды

I:

: Аллостерические ферменты могут иметь:

-: только один аллостерический центр

+: несколько аллостерических центров

-: в процессе ферментативной реакции число аллостерических центров может меняться

I:

: При взаимодействии фермента с субстратом конформационные изменения характерны для:

-: фермента

-: субстрата

+: фермента и субстрата

I:

: Мультиферментные комплексы представляют собой:

-: совокупность ферментов одного класса

-: ферменты, катализирующие сходные реакции

+: полиферментные системы, выполняющие определенную функцию

I:

: Активный центр простых ферментов формируется из:

-: одной аминокислоты

+: остатков нескольких аминокислот

-: остатков нескольких аминокислот и небелковых компонентов

-: небелковых компонентов

I:

: В результате взаимодействия фермента с субстратом энергия активации ферментативной реакции:

+: уменьшается

-: не изменяется

-: увеличивается

I:

: До начала взаимодействия фермента с субстратом пространственные структуры их:

-: полностью соответствуют друг другу

+: приблизительно соответствуют друг другу

-: не соответствуют друг другу

I:

: Коферментом дегидрогеназ является:

+: никотинамидадениндинуклеотид

-: тетрагидрофолиевая кислота

-: кобаламин

-: ретиноевая кислота

I:

: Ферменты, расщепляющие С-С связи негидролитическим способом:

+: лиазы

-: гидролазы

-: оксидоредуктазы

-: лигазы

-: трансферазы

-: изомеразы

I:

: Установить соответствие между ферментом и катализируемой реакцией:

L1:протеиназа

L2: цитохромоксидаза

L3: протеинкиназа

L4: каталаза

L5: -амилаза

R2: переносит электроны

R4: расщепляет Н2О2

R3: фосфорилирует белок

R5: гидролизует 1,4-гликозидные связи

R1: гидролизует пептидные связи

I:

: Из перечисленных органов самая высокая активность гамма-глутамилтранспептидазы наблюдается в:

-: селезенке

+: печени

-: почках

-: поджелудочной железе

-: легких

I:

: Секретируемым в кровь ферментом является:

-: ЛДГ

+: холинэстераза

-: АСТ

-: АЛТ

-:креатинкиназа

-: ацетилхолинэстераза

I:

: Формирование активного центра происходит в структуре белка:

-: первичной

-: вторичной

+: третичной

I:

: Механизм интернализации гормона связан с:

+: погружением гормон — рецепторного комплекса в цитоплазму клетки

-: образованием Са2+-кальмодулинового комплекса

-: активацией фосфолипазы С

-:активацией аденилатциклазы

I:

: Вторичный посредник образуется при действии на клетку:

-: метаболита

+: гормона

-: витамина

-: субстрата

I:

: Вторичным посредником является:

+: цАМФ

-: ГДФ

-: ГТФ

-: аденилатциклаза

-: протеинкиназа

-: G — белок

I:

: Соответствие между структурными компонентами фермента и их химической составляющей:

L1: кофермент

L2: кофактор

L3: апофермент

R1: органические вещества небелковой природы

R2: ионы металлов

R3: белковая часть фермента

I:

: Соответствие фермента и его места локализации:

L1: Внутриклеточный фермент

L2: Экскреторный фермент

L3: Секреторный фермент

R1: Лактатдегидрогеназа

R2: -амилаза

R3: липопротеинлипаза

I:

: При патологии печени активность секреторных ферментов в сыворотке крови:

-: увеличивается

-: не изменяется

+: снижается

I:

: У больного в сыворотке крови повышены активности креатинкиназы КК, ЛДГ1 и ЛДГ2. Cоответственно:

+: резко повысится активность АсТ

-: резко повысится активность АсТ, а АлТ снизится

-: резко повысится активность АлТ, а АсТ снизится

-: снизится активность Алт и АсТ.

I:

: При разрушении гепатоцитов активность органоспецифичных ферментов в сыворотке крови:

+: увеличивается

-: не изменяется

-: уменьшается

I:

: Установить соответствие:

L1: мембранный фермент

L2: митохондриальный фермент

L3: цитоплазматический фермент

R1: ГГТП гамма-глутамилтранспептидаза

R2: аспартатаминотрансфераза

R3: аланинаминотрансфераза

I:

: Секреторные ферменты — это ферменты, синтезируемые:

+: паренхиматозным органом и работающие в плазме крови

-: экзокринной железой и работающие в полостях

-: специализированными клетками полого органа и работающие в полостях

-: клетками всех органов

I:

: Изоферменты:

-: имеют изостерические регуляторы

-: катализируют разнотипные реакции

+: катализируют одну и ту же реакцию

-: принадлежат к классу изомераз

I:

: Ретроингибирование — это ингибирование фермента:

-: субстратом

-: коферментом

-: посредником гормона

+: продуктом реакции

I:

: В биологических жидкостях для оценки ферментативной деятельности определяют:

-: концентрацию фермента

+: активность фермента

-: специфичность фермента

-: чувствительность к регуляторам

I:

: Повышение активности диастазы мочи наблюдается при патологии:

-: печени

-: миокарда

+: поджелудочной железы

-: желудка

-: почек

-: мочевого пузыря

I:

: Методом электрофореза в полиакриламидном геле можно разделить белки по:

-: аминокислотному составу

-: заряду

-: молекулярной массе

+: заряду и молекулярной массе

I:

: Для большинства ферментов характерна кривая зависимости скорости реакции от концентрации субстрата:

-: прямолинейная

+: гиперболическая

-: S-образная

-: параболическая

I:

: Ферменты увеличивают скорость реакции, так как:

-: уменьшают скорость обратнойреакции

-: изменяют состояние равновесия реакции

+: уменьшают энергию активации

-: избирательно увеличивают скорость прямой реакции, но не увеличивают скорость обратной реакции

I:

: Субстрат — это:

-: вещество, которое образуется в ходе реакции

-: ингибитор фермента

-: белковая часть фермента

-: небелковая часть фермента

+: вещество, претерпевающее химическое превращение под действием фермента

I:

: Кофермент это:

-: белковая часть фермента

-: аллостерический регулятор

+: небелковая часть фермента

-: конкурентный ингибитор

I:

: Специфичность фермента обусловлена:

-: вторичной структурой апофермента

-: строением кофермента

+: строением активного центра фермента

-: строением аллостерического центра фермента

I:

: При заболеваниях поджелудочной железы наблюдается дефицит фермента:

-: лактазы

-: пепсина

+: липазы

-: ренина

I:

: При желудочно-кишечных заболеваниях в качестве заместительной энзимотерапии применяют:

-: коллагеназу

-: рибонуклеазу

+: трипсин

-: каталазу

I:

: Для очищения гнойных ран и удаления некротирующих тканей применяют фермент:

-: липазу

+: трипсин

-: амилазу

-: фосфопротеинфосфатазу

I:

: Для определения глюкозы применяют фермент:

-: глюкозо-6-фосфатазу

-: глюкокиназу

-: гликозилтрансферазу

+: глюкозооксидазу

-: гдюкозо-6-фосфатдегидрогеназу

I:

: При остром панкреатите диагностическое значение имеет определение в сыворотке крови фермента:

-: липопротеинлипазы

-: лактатдегидрогеназы

+: -амилазы

-: креатинфосфокиназы

-: холинэстеразы

I:

: При рахите повышается активность фермента:

-: холинэтеразы

+: щелочной фосфатазы

-: амилазы