Добавил:
Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Сообщите нам.
Вуз: Предмет: Файл:
бх крови и мочи.DOC
Скачиваний:
79
Добавлен:
30.03.2015
Размер:
240.64 Кб
Скачать

Биохимия крови и мочи

1. Белки крови, их количественное содержание и выполняемая функция. Причины изменения содержания белков в плазме крови. Причины появления белков в моче.

Содержание

Белок общий в плазме - 65 - 85гр/л

Подразделяются на:

  • альбумины 40-50гр/л

  • глобулины 20-30гр/л

  • Фибриноген 2-4гр/л

При электрофорезе на бумаге удается получить несколько белковых фракций из плазмы крови

  • альбумины 54-58%

  • 1глобулины - 6-7%, 2глобулины 8-9%, глобулины 13-14%, глобулины 11-12%

Функции белков.

  • транспортная. Соединяясь с рядом веществ (холистерин, билирубин и др.), а так же с рядом лекарственных веществ (пинициллин) они (белки) переносят их в ткани

  • поддержание рН

  • резерв аминокислот

  • защитная. Принимают активное участие в свертывании крови. Фибриноген - основной компонент системы свертывания крови. Важная роль в процессах иммунитета.

  • поддержание уровня катионов

  • поддержание осмотического давления (0,02 атм плазмы крови). Являясь коллоидами, связывают воду и задерживают ее, не позволяя выходить из кровяного русла

Характеристика некоторых белков

Сывороточный альбумин.

Состоит из 1-й полипептидной цепи содержащий около 585 аминокислот, имеет 17 дисульфидных мостиков. Выделяют 3 домена. Структуры доменов сходны. Молекула представляет собой эллипсоид размером 3 на 15 нм. Это типичный простой белок. Концентрация в плазме чуть выше 50 гр/л.

  • Основная функция - участие в осмотической регуляции. В кровяном русле находится только 40% альбуминов, остальная часть входит в состав внеклеточной тканевой жидкости. Около 5% альбумина за 1 час покидает русло крови и возвращается с лимфой через грудной лимфатический проток.

  • Транспортная. Заключается в переносе свободных жирных кислот, перенос бирирубина, перенос перидоксаля, глютатиона, Са, Zn. Кроме того альбумины переносят часть стероидов, участвуют они в транспорте многих лекарственных веществ, (например сульфаниламидных препоратов, пиницилина, аспирина и др.)

  • Резерв белков в организме

Период полураспада примерно 7 суток.

Синтезируются в печени 13-18 гр/сут.

Фракция альбуминов при электрофорезе делится на 2

  • Альбумины А

  • Альбумины Б

Возможна анальбуминемия - отсутствие альбуминов в плазме крови. При этой патологии нарушается транспорт липидов, повышается уровень холистерола, ЛП и фосфоглицеридов.

Если концентрация альбуминов снижается ниже 30гр/л, то обычно развивается отеки.

Причина изменения содержания.

Повышение показателя имеет место при дегидра­тации, шоке, гемоконцентрации, внутривенном введении больших количеств концентрированных «растворов» альбумина.

Снижение показателя имеет место при недоеда­нии, симндроме малабсорбции, острой и хрони­ческой печеночной недостаточности, опухолях, лейкозах.

1глобулин и 2глобулины.

Ингибиторы протеиназ. 1антитрипсин, 2макроглобулин, интер--трипсиновый ингибитор. Они выполняют роль ингибиторов ферментов свертывания крови, разрушают протеиназы, поступающие в кровь при повреждении клеток. Ткань легких очень чувствительна к протеиназам.

У взрослых людей с недостаточностью 1антитрипсином обычно развивается эмфизема легких.

Церулоплазмин.

Относится к фракции 2глобулинов. Медьсодержащий гликопротеин плазмы, обладающий оксидазной активностью. При недостатке возникает болезнь Коновалова-Вильсона. Характеризуется накоплением меди в печени и головном мозге, в результате развивается поражение печени и достаточно выраженные неврологические симптомы. Гаптоглобины.

Составляют 25% всех 2глобулинов. Это белки связывающие гемоглобин, которые появляются в крови в результате сосудистого гемолиза. Такое связывание предотвращает потерю из организма железа с одной стороны, а с другой защищает почки от повреждения гемоглобином. Далее этот комплекс (гаптоглобин связавший гемоглобин) поглощается клетками ретикулоэндотелиальной системы. Низкий уровень этих белков наблюдается у больных с гемолитической анемией.

Для ряда белков -глобулиновой фракции функции неизвестны. Это такие как:

  • Кислый 1гликопротеид. Белок острой фазы.

  • фетоглобулин и др.

Глобулины.

Так же состоят из различных белков.

Трансферин.

Обеспечивает связывание и перенос железа. Он связывает 2 атома железа на молекулу и предотвращает потерю железа из организма. Трансферин, насыщен железом примерно на 1/3 в норме. Его концентрация повышается при недостатке железа.

Гемопексин.

Связывает свободный гем, предотвращая выделения с мочой и потеря железа. Комплекс гем-гемопексин улавливается печенью, где железо высвобождается для последующего использования. (Синтезируется в печени. Каждая молекула гемопексина связывает одну молекулу гема.)

С-реактивный белок.

Острофазный белок. Его определение используется в качестве показателя остроты патологических процессов наиболее часто при ревматизме.

Значительная часть белков фракций и глобулинов являются гликопротеидами и липопротеидами.

Синтез и распад гликопротеинов.

Гликопротеины синтезируются в большинстве своем в печени. Их гетероолигосахаридный компонент содержит галактозу, моннозу, фукозу, рамнозу, аминосахара, сиаловые кислоты. У гликопротеинов концевым свободным углеводным остатком чаще всего является сиаловая кислота. Потеря данным белком сиаловой кислоты приводит к поглощению его гепатоцитами и последующим разрушению. Оказывается в мембранах гепатоцитах имеются рецепторы, которые связывают D-сиало-гликопротеины (гликопротеины лишившиеся сиаловой кислоты). Например концентрация D-виало-гликопротеинов у больных циррозом печени увеличивается в 3-4 раза.

-Глобулины.

Это белки плазмы, входящие в группу иммуноглобулинов. Они относятся к белкам, выполняющим защитную функцию. Иммуноглобулины вырабатываются в ответ на попадание во внутреннюю среду организма чужеродных веществ - антигены. Антитела способны связывать антигены и тем самым устранять чужеродные вещества. Иммуноглобулины высоко специфичны.

Все иммуноглобулины - белки с четвертичной структурой. Все иммуноглобулины содержат тяжелые Н-цепи и легкие L-цепи. По 2.

Эти цепи соединены между собой дисульфидными мостиками. Некоторые из иммуноглобулинов являются олигомерами, т.е. состоят из нескольких 4-х цепочечных структур.

В зависимости от состава Н и L цепей иммуноглобулины делятся на классы:

IgG

IgA основные

IgM IgDIgE минорные

Изучение структуры антител показало, что у всех легких и тяжелых цепей можно выделить вариабельные (В) и постоянные (С).

Вариабельные участи расположены на n-концах L и H цепей в области В участка, расположены антигенсвязывающие центры, последние специфичны для каждого индивидуального антитела и позволяет узнавать за счет комплементарности свой антиген. Именно В участки обеспечивают специфичность.

С-участки отвечают за другие функции (например работают при связывании комплемента - еще одна защитная система, обеспечивающая перенос антител через плацентарный барьер).

Углеводные гетероолигосахаридные группировки С-участков определяют скорость разрушения антител.

Причина изменения содержания.

Повышение показателя имеет место при болезнях печени, инфекционнонм гепатите, билиарном цир­розе, гемохроматозе, системной красной волчанке, плазмоклеточной миеломе, лимфопро лиферативных заболеваниях, саркоидозе, острых и хронических инфекциях, особенно при лимфогранулеме, обусловленной венерическим заболе­ванием, тифе, лейшманиозе, шистоматозе, малярии

Снижение показателя имеет место при недоста­точном питании, врожденной агаммаглобулине мии, лимфолейкозе.

Фибриноген плазмы.

Норма 2-6 г/л СИ (0,2-0,6 г% )

Повышение показателя имеет место при гломеру лонефрите, нефрозе (иногда), инфекциях

Снижение показателя имеет место при диссеми-нированном внутрисосудистом свертывании крови (случаи беременности с отслойкой плацен­ты, эмболии околоплодными водами, стремитель­ные роды), при менингококковом менингите, раке простаты с метастазами, лейкозах, при острой и хронической печеночной недостаточности, врож денной фибрино генопении

Изменение белков при патологии.

Гиперпротеинемии. Увеличенное содержание белков плазмы крови. Возникают при больших потерях воды вследствие ожогов, диарея у детей, рвота при непроходимости верхних отделов кишечника. Резкое увеличение -глобулинов при миеломной болезни (интенсивно образуются миеломные белки). Содержание белка может достигать 150-160 гр/л, т.е. увеличиваться в 2 раза по сравнению с нормой.

Гипопротеинемия. Снижения содержания общего белка в плазме крови. Развивается за счет снижения содержания альбуминов. Общий белок может снижаться до 3-4- гр/л. Причины. Голодание, тяжелое поражение печени, нефрозы, увеличение проницаемости стенок капилляров.

Диспротеинемии. Нарушение % соотношения отдельных фракций. Часто оно характерно для тех или иных заболеваний.

Белки острой фазы”.

Организм наш на тканевые повреждения, инфекцию и др. воздействия отвечает комплексом направленных реакций, обозначаемых как “острофазный ответ”.

Внешнее проявление этого ответа: лихорадка, лейкоцитоз, ускоренная СОЭ. В организме происходят более глубокие изменения, в том числе и изменение экспрессии генов в клетках разных тканей, которое проявляется через изменение содержания белков в празме крови. В плазме при разных воздействиях нарастает концентрация так называемых - острофазных белков: С-реактивный белок его активность может увеличиваться в 1000-2000 раз, сывороточный амилоид - в 100 раз, 2макроглобулин - в 300 раз, кислый 1-гилкопротеин в 15 раз, острофазный 1глобулин - в 10-16 раз, 1антитрипсин, церулоплазмин, фибриноген - в 2-3 раза.

Многие члены этого семейства играют важную роль в защите организма от чужеродных инвазий, от патогенных агентов и тканевых повреждений, действие одних белков ограничивается областью тканевых повреждений, другие участвуют в очистке организма от чужеродных агентов, третьи инициируют тканевую рапорацию. Отличительной особенностью является то, что многие из острофазных белков являются ингибиторами протеиназ, т.е. эти белки нейтрализуют протеиназы, поступающие во внеклеточную среду или кровь при гибели клеток в результате воздействия повреждения или инфекций.

Ингибиторами протеиназ являются:

  1. Острофазный 1глобулин (цистиинпротеиназный ингибитор).

  2. 1антитрипсин - ингибитор сериновых протеиназ

  3. 2макроглобулин - ингибитор широкого спектра действия.

Некоторые из белков являются модуляторами воспалительных и иммунных ответов (С-реактивный белок, кислый 1гликопротеин, сывороточный амилоидный протеин).

Синтез и выделение острофазных белков контролируется целой системой тканевых гормонов типа интерлейкинов, так же интерфероном, глюкокортикоидами и др. факторами, регулирующими экспрессию генов острофазных белков. Таким образом острофазные белки наделены многими гомеостатическими функциями и являются одним из главных факторов неспецифической системы защиты организма.

Причины появления в моче.

Белок. В нормальной моче имеется незначитель­ное количество белка, которое не обнаруживается качественными пробами, поэтому считается, что белка в моче нет.При ряде заболеваний в моче появляется белок — протеинурия.

1. Внепочечные протеинурии наблюдаются при циститах, пиелитах, про­статитах, уретритах и т. д. Количество белка, как правило, не превышает 1%.

  1. Почечные протеинурии при функциональных, на­рушениях — неорганического поражения паренхи­мы, повышена проницаемость почечного фильтра. Это может быть при охлаждении, физическом и психическом напряжении.

Ортастатическая протеи­нурия развивается чаще у детей дошкольного и школьного возраста.

Органические протеинурии — поражена паренхима и увеличена проницаемость клубочковых капилляров, наблюдается при острых и хронических гломерулонефритах, нефрозах, инфек­ционных и токсических состояниях, застойных явле­ниях в почках.

Качественный состав белков мочи (электрофорез) не показал специфических изменений при различных видах протеинурии, за исключением протеинурии при парапротеинемиях, в особенности при миеломной болезни, болезни Вальденстрема.