1.Физико-химические свойства антител.

Антитела – белки, относящиеся к иммуноглобулинам, которые синтезируются лимфоидными и плазматическими клетками в ответ на попадание в организм антигена, обладающими способностью специфически связываться с ним. Антитела составляют более 30% белков сыворотки крови, обеспечивают специфичность гуморального иммунитета благодаря способности связываться только с тем антигеном, который стимулировал их синтез. По своей природе антитела относятся к иммуноглобулинам (Ig) с разными физико-химическими и биологическим свойствами. В зависимости от них различают иммуноглобулины классов IgM, IgG, IgA, IgЕ, IgD. У сельскохозяйственных животных обнаружены только IgM, IgG, IgA.

Свойства антител зависят от структуры. Первые данные о ней получены Портером (Porter, 1959) и Эдельманом (Еdеlmаn, 1962) при изучении воздействия фермента папаина, меркаптоэтанола и мочевины на гетерогенные иммуноглобулины кролика. Было установлено, что папаин делит молекулы антител на 3 фрагмента, два из которых идентичны друг другу и способны связывать атигены, 3-ий фрагмент легко кристаллизовался и не обладал антительной активностью. Два первых фрагмента получили обозначение Fаb (англ. Fragment antigen binding,т. е. фрагмент, связывающий антиген), 3-ий обозначили как Fc (англ. Frаgmеnt crystalline, т.е. фрагмент кристаллический).

При фракционировании иммуноглобулинов после воздействия меркаптоэтанола и мочевины были получены полипептидные цепи молекулярной массой 55-77 кДа, которые стали называть тяжелыми (Н-цепи, англ. heavy – тяжелый) и легкие полипептидные цепи молекулярной массой 20-25 кДа (L-цепи, light – легкий). Антительной активностью обе разновидности цепей не обладали.

Характерным свойством иммуноглобулинов является их специфичность, т.е. они взаимодействуют только с теми антигенами, которые индуцировали их образование. Специфичность данной реакции обусловлена N- концевой последовательностью L и H-цепей. Антиген, связывающий центр молекулы иммуноглобулина называется антидетерминантой. Важное значение в связывании антигена имеет 3 участка в вариабельных областях L и H-цепей, обозначаемые CDR-1, CDR-2, CDR-3.

3.Антигенные свойства иммуноглобулинов послужили теми фенотипическими признаками, изучение которых позволило установить закономерности генетической регуляции биосинтеза иммуноглобулинов. Сама молекула иммуноглобулина способна выступать в роли антигена в тех случаях, когда иммуноглобулины одного вида вводятся в особь другого.

Антигенные свойства иммуноглобулинов определяются различными антигенными детерминантами, расположены в белковой части молекулы. Антитела обладают 2 свойствами: специфичностью, т е вступать во взаимодействие с антигеном, аналогичным, тому, который индуцировал их образование. Все иммуноглобулины являются иммунными, т е образуются в результате иммунизации, контакта с антигенами. Тем не менее по происхождению они делятся на: нормальные антитела, которые обнаруживаются в любом организме; инфекционные антитела, накапливаются в организме в период инфекционной болезни; постинфекционные антител, после переноса заболевания. Антитела всегда специфичны антигену, индуцировавшему их образование. По специфичности делятся на: группоспецифические; видоспецифические; вариантспецифические. Гетерогенность, т е неоднородность популяции иммуноглобулинов по генетической детерминированности их образования и по физико-химическому строению.