92. Ферменты. Общие свойства. Классификация по химической природе и характеру катализируемых реакций

Ферменты (энзимы) - это биологические катализаторы белковой природы, которые обладают способностью ак­тивизировать различные химические реакции, происходящие в живом организме.

Образуются ферменты в любой живой клетке и могут проявлять активность вне ее.

Известно около 1000 ферментов, и каждый из них обладает исключительной специфичностью действия, т.е. ка­тализирует только одну определенную реакцию. Поэтому название их складывается из названия вещества, на которое они действуют, и окончания «аза». Например, фермент, расщепляющий сахарозу, называют сахаразой, фермент, рас­щепляющий лактозу, - лактазой.

Ферменты обладают очень большой активностью. Ничтожной дозы их достаточно для превращения огромного количества вещества из одного состояния в другое. Так, 1,6 г амилазы пищеварительного сока человека за час могут расщепить 175 кг крахмала, а 1 г пепсина желудочного сока - 50 кг яичного белка.

Ферменты обладают определенными свойствами. Так, некоторые ферментативные процессы обратимы, т.е. в зависимости от условий одни и те же ферменты могут ускорять как процесс распада, так и процесс синтеза вещества.

Очень чувствительны ферменты к изменению температуры. Наивысшую активность они проявляют при 40-50° С. Поэтому для предупреждения порчи продуктов их хранят на холоде или подвергают тепловой обработке.

Активность ферментов зависит от влажности среды, повышение которой приводит к ускорению ферментатив­ных процессов, а это влечет за собой порчу продуктов. Она зависит также от реакции среды (рН). Так, пепсин желу­дочного сока действует только в кислой среде. Скорость ферментативных процессов зависит также от состояния ве­щества, на которое действует фермент, и от присутствия в среде других веществ. Так, свернувшийся при тепловой обработке белок мяса расщепляется ферментом быстрее сырого белка, а присутствие в супах пассерованной муки за­медляет разрушение витамина С под действием ферментов.

Ферменты играют большую роль в производстве пищевых продукте в, в процессе их хранения и кулинарной обработки. В производстве сыров используют сычужные ферменты, в получении кисло-молочных продуктов, кваше­ных овощей и брожении теста принимают участие ферменты, выделяемые бактериями и дрожжами.

Большое влияние ферменты оказывают на качество продукте в. В одних случаях это влияние положительное, например, при созревании мяса после убоя животных и при посоле сельди, в других случаях - отрицательное, напри­мер, потемнение яблок, картофеля при чистке, нарезке. Для предохранения от потемнения яблоки следует немедленно отправлять в тепловую обработку, а картофель погружать в холодную воду. Ферменты разрушают витамин С, окисляя его при хранении и неправильной варке овощей и фруктов. Последние следует погружать при варке в кипящую воду или бульон, в которых ферменты быстро разрушаются. Под действием ферментов окисляются жиры. Прокисание су­пов, гниение фруктов, брожение компотов и варенья вызывают ферменты, выделяемые попавшими в пищу микро­бами. Отрицательное действие ферментов можно прекратить путем повышения или понижения температуры воздуха при хранении продуктов.

В настоящее время учеными проводится большая работа по изучению ферментативных процессов и дальней­шему применению их в пищевой промышленности. Разработаны способы размягчения соединительной ткани мяса с помощью фермента прототерризина, изучаются ферментативные процессы, замедляющие черствение хлеба.

Ферментные препараты применяются в медицине, животноводстве, при переработке сельскохозяйственного сырья. Получают ферменты из культур микроорганизмов, а также из растительного и животного сырья.

По современной классификации все ферменты делят на шесть классов: оксидоредуктазы, трансферазы, гидролазы, лиазы, изомеразы, лигазы (синтетазы). Каждый класс подразделяют на подклассы, а каждый подкласс — на группы.

Оксидоредуктазы. Это ферменты, катализирующие окислительно-восстановительные реакции, которые протекают в живых организмах.

В классе оксидоредуктаз основное значение имеют дегидрогеназы, которые осуществляют реакцию дегидрирования. Все дегидрогеназы делят на две группы: анаэробные и аэробные, которые называют оксидазами.

Анаэробные дегидрогеназы представляют собой специфические ферменты, катализирующие отщепление водорода от определенных химических веществ и передающие его другим ферментам — пере­носчикам водорода. Так, лактатдегидрогеназа катализирует реакцию окисления молочной кислоты до пировиноградной, изоцитратдегидрогеназа — окисление изолимонной кислоты до щавелево-янтарной.

К группе аэробных дегидрогеназ (оксидаз) относят ферменты, в состав которых в качестве кофермента входит витамин В₂ (рибоф­лавин), поэтому их называют флавиновыми ферментами. Они способны отнимать водород от окисляемого вещества и переда­вать его другим соединениям или кислороду воздуха. К этой группе ферментов относятся полифенолоксидаза, аскорбинатоксидаза, глюкооксидаза.

Трансферазы, или ферменты переноса. Они ускоряют перенос целых атомных групп от одного соединения к другому. Трансферазы имеют огромное значение для обмена веществ в живых организмах. В зависимости от характера переносимых группировок различают аминотрансферазы, фосфортрансферазы, глюкозилтрансферазы, ацилтрансферазы и др.

Аминотрансферазы ускоряют реакцию переаминирования аминокислот с кетокислотами.

Фосфортрансферазы ускоряют перенос остатков фосфор­ной кислоты на спиртовые, карбоксильные, азотсодержащие и другие группы тех или иных органических соединений.

Глюкозилтрансферазы катализируют реакции переноса глюкозидных остатков с молекул фосфорных эфиров или других соединений к молекулам моносахаридов, полисахаридов или других веществ.

Гидролазы. Эти ферменты катализируют гидролиз, а иногда и синтез органических соединений при участии воды. Этот класс под­разделяют на 9 подклассов. Наиболее важными являются четыре подкласса гидролаз: эстеразы, карбогидразы, амидазы и пептидазы.

Эстеразы ускоряют реакции гидролиза и синтеза сложных эфи­ров. К ним относятся липазы, лецитиназы и другие ферменты.

Карбогидразы расщепляют глюкозидные связи в углеводах и их производных. К ним относятся мальтаза, лактаза, пектиназа и др.

Амидазы ускоряют гидролиз амидов кислот. К ним относятся пурин- и пирамидиндезаминазы, ациламидазы, амидиназы и др.

Пептидазы катализируют реакции расщепления белка и поли­пептидов.

Лиазы. Они объединяют ферменты, ускоряющие негидротические реакции распада органических веществ с отщеплением воды, угле­кислого газа или аммиака и др. Некоторые из этих реакций обратимы, и соответствующие ферменты при определенных условиях катализи­руют реакции не только распада, но и синтеза.

Изомеразы. Они катализируют превращение органических соеди­нений в их изомеры. В отличие от трансферазы измеразы катализи­руют перенос групп только внутри молекул. Эти превращения могут состоять во внутримолекулярном переносе водорода, фосфатных и ацетильных групп, в изменении пространственного расположения атомных группировок, в перемещении двойных связей. Изомеразы играют важную роль в обмене веществ.

Лигазы (синтетазы). Это большая группа ферментов, ускоряющих синтез сложных органических соединений из более простых. Реакция синтеза требует значительной затраты энергии, поэтому активность лигаз проявляется лишь в присутствии таких макроэнергетических соединений, как аденозинтрифосфорная кислота (АТФ) или другой нуклеотидтрифосфат. При отрыве от молекул АТФ в присутствии лигаз одного или двух концевых остатков фосфорной кислоты выде­ляется большое количество энергии, используемой для активирования реагирующих веществ.

Ферменты способны осуществлять каталитические функции вне клетки и вне организма, поэтому для практических целей представ­ляет большой интерес выделение ферментов и их использование в пищевой, легкой, медицинской и некоторых других отраслях про­мышленности, на предприятиях общественного питания. Применение ферментов позволяет в большинстве случаев интенсифицировать технологические процессы, повышать качество готового продукта, улучшать его товарный вид, снижать себестоимость производства, расширять сырьевые ресурсы.