7. Реакция оседания эритроцитов (роэ). Ее механизм и значение.

Реакция оседания эритроцитов (РОЭ) — это неспецифический лабораторный показатель крови, отражающий соотношение фракций белков плазмы

Удельный вес эритроцитов выше (1,080), чем плазмы (1,029). Поэтому в капилляре или пробирке с кровью, содержащей вещества, препятствующие ее свертыванию, происходит оседание эритроцитов. Над кровью появляется светлый столбик плазмы. Это явление называется реакцией оседания эритроцитов.

В сосудистой системе эритроциты не оседают. Это связано с тем, что они имеют одинаковый отрицательный заряд и отталкиваются друг от друга. Такой же отрицательный заряд имеют стенки сосудов. Способствуют взвешенному состоянию эритроцитов и низкомолекулярные белки плазмы – альбумины. Оседание эритроцитов вне организма обусловлено потерей ими заряда и образованием скоплений – агрегатов.

Изменение РОЭ может служить косвенным признаком текущего воспалительного или иного патологического процесса

8. Гемоглобин, его структура и свойства. Количество гемоглобина у животных разных видов, пола и возраста. Методы определения количества гемоглобина в крови.

Свою основную функцию – перенос газов кровью – эритроциты выполняют благодаря наличию в них гемоглобина, который представляет сложный белок – хромопротеид, состоящий из белковой части (глобина) и небелковой пигментной группы (гема), соединенных между собой гистидиновыми мостиком. В молекуле гемоглобина четыре гема. Гем построен из четырех пироловых колец и содержит двухвалентное железо. Он является активной, или так называемой простетической, группой гемоглобина и обладает способностью присоединять и отдавать молекулы кислорода. У всех видов животных гем имеет одинаковое строение, в то время как глобин отличается по аминокислотному составу.

Свойства:

1. Способность обратимо присоединять в легких и эффективно отдавать в тканях кислород.

2. Хорошая растворимость.

3. Буферные свойства – гемоглобиновая буферная система.

4. Высокая связывающая способность.

Различают две разновидности гемоглобина — тип А у взрослых животных и тип F у плода. Они различаются по структуре полипептидных цепей (2а, 2|3 и 2а, 2у соответственно). Фетальный гемоглобин обладает более высоким сродством к кислороду, чем гемоглобин взрослых, что создает оптимальные условия для перехода кислорода из крови матери в кровь плода. Окисление F -гемоглобина происходит за счет гемоглобина А матери, который находится в кровеносной системе плаценты, по другую сторону трансплацентарного барьера.

Недостаток гемоглобина является причиной анемии. Под этим термином понимают снижение способности крови переносить кислород. При анемии уменьшается либо число эритроцитов, либо содержание в них гемоглобина (а иногда — и то и другое). Гемоглобин представляет собой глобулярный белок, полипептидные цепи которого свернуты в компактную глобулу. Такая конформация способствует выполнению гемоглобином его основной функции — связывания и переноса кислорода.

Молекулярная масса гемоглобина — 64500, он содержит четыре полипептидные цепи (две a -цепи и две (3-цепи) и четыре простетические группы гема (вклейка, рис. VII, рис. 124). В геме атом железа находится в закисной форме [F e (II) ]. Полипептидная a -цепь содержит 141 аминокислотный остаток, р-цепь — 146 остатков. Всю белковую часть молекулы гемоглобина называют также глобином.