Ферменты

1. Ферменты как биологические катализаторы. Энергетический барьер химических реакций и способы его преодоления. Отличия ферментов от минеральных катализаторов.

Ферменты – это белковые молекулы, которые синтезируются живыми клетками. С их помощью химические реакции идут с высокой скоростью, при температуре, подходящей для данного организма.

То есть ферменты – это биологические катализаторы, которые облегчают протекание химической реакции и за счет этого увеличивают её скорость. Как катализаторы они не изменяют направление реакции и не расходуются в процессе реакции.

Различия между ферментами и химическими катализаторами:

1. Ферменты являются белками и поэтому катализируют реакции в «мягких» условиях

2. Обладают физико-химическими свойствами, характерными для белков: высокой молекулярной массой, амфотерностью, не способны к диализу, подвергаются денатурации

3. Более высокая эффективность

4. Активность фермента регулируется на генетическом уровне и по средствам низкомолекулярных молекул

5. В организме как правило действуют полиферментные системы

6. Обладают специфичностью

Виды специфичности:

1. Абсолютная – фермент катализирует превращение только одного субстрата.

2. Относительная – фермент расщепляет определенный тип связи.

3. Относительно групповая – фермент расщепляет определенный тип связи, но в ее образовании участвуют определенные функциональные группы.

Пример: Протениазы расщепляют пептидные связи в белках, но среди них:

• Пепсин расщепляет пептидную связь образованную аминогруппой ароматической аминокислоты

• Трипсин – пептидную связь, образованную карбоксильной группой основных аминокислот

4. Стереохимическя – фермент катализирует превращение определенного стереоизомера.

2. Строение энзимов. Понятие об апоферменте, коферменте, холоферменте. Их роль. Химическая природа коферментов.

Строение энзимов:

Ферменты (энзимы) – вещества белковой природы, присутствующие во всех живых клетках и выполняющие роль катализаторов биохимических процессов.

Краткая характеристика ферментов:

1. Они служат ускорению химических реакций.

2. Они требуются в минимальных количествах.

3. Они очень специфичны в своем действии.

4. На них влияет температура.

5. На них влияет рН.

6. Некоторые катализируют обратимые реакции.

7. Некоторые требуют коферментов.

8. Ферменты подавляются ингибиторами.

По своему составу ферменты делятся на:

1) простые – состоят только из аминокислот (ферменты протеины);

2) сложные – состоят из 2-х частей (ферменты протеиды):

- из белковой, которая называется апоферментом

- небелковой части – кофактора.

Комплекс апофермента и кофактора называется холоферментом.

Ни апофермент, ни кофактор по отдельности не способны катализировать реакцию. Функционально активен только их комплекс.

Кофактор (небелковые компоненты - коферменты и простетические группы и ион металлов) чаще всего представлен витаминами или соединениями, построенными с их участием (коэнзимА, НАД+, ФАД); фосфорные эфиры некоторых моносахаридов, или ионами металлов, и необходим для выполнения ферментом его каталитической роли.

Кофермент - небелковый фактор, который легко отделяется от белковой части - апофермента при диссоциации. (Если кофактор является сложной органической молекулой, он называется коферментом)

КОФЕРМЕНТЫ (син. коэнзимы) — низкомолекулярные органические соединения биологического происхождения, необходимые в качестве дополнительных специфических компонентов (кофакторов) для осуществления каталитического действия ряда ферментов. Многие К. представляют собой производные витаминов. 

Простетическая группа – ковалентно связанный с белковой цепью небелковый компонент, который не отделяется при выделении и очистке фермента.

Кроме этого, роль кофактора могут выполнять металлы: Mg²⁺, Мn²⁺, Са²⁺