- •ФГБОУ ВО УГМУ Минздрава России
- ••Реакции использования и обезвреживания аммиака: образование глутамина, аспарагина, мочевины. Тканевые особенности.
- •Аминокислоты
- •Аминокислоты классифицируются
- •Классификация АК по
- •Классификация АК по способности к синтезу
- •ФУНКЦИИ АК
- •Метаболизм аминокислот
- •СУДЬБА УГЛЕРОДНОГО СКЕЛЕТА АК
- •Образование фонда свободных аминокислот
- •Общие реакции обмена аминокислот
- •1. Биосинтез белка
- •2.Трансаминирование
- •Реакции катализируют аминотрансферазы (их около 10 у человека), коферментом которых служит пиридоксальфосфат (ПФ)
- •Механизм переаминирования
- •3. ДЕЗАМИНИРОВАНИЕ АМИНОКИСЛОТ
- •А. виды прямого дезаминирования АК
- •Окислительное дезаминирование
- •Оксидаза L-аминокислот
- •Неокислительное дезаминирование
- •Внутримолекулярное
- •Б.Непрямое дезаминирование АК
- •Непрямое дезаминирование
- •Органоспецифичные ферменты
- •БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ АМИНОТРАНСФЕРАЗ
- •4.Декарбоксилирование
- •типы декарбоксилирования аминокислот
- •Реакции образования биогенных аминов
- •Синтез мелатонина
- •ГАМК образуется и разрушается в ГАМК-шунте ЦТК в
- •образуется в тучных клетках и
- •Дофамин – нейромедиатор среднего отдела мозга
- •5. Изомеризация аминокислот
- •6. Гликозилирование АК в составе белков
- •ОБМЕН АММИАКА NH3
- •Концентрация аммиака в норме
- •Механизм токсического действия аммиака
- •Клинические признаки острого отравления парами аммиака
- •ДЕЗАМИНИРОВАНИЕ:
- •Обмен глутамата
- •Обмен глутамина
- •Обмен аспарагина
- •Аммониогенз протекает в почках и дистальном канальце,
- •Реакции орнитинового
- •В митохондриях орнитинкарбамоил- трансфераза переносит карбамоильную группу
- •В цитозоле аргининосукцинатсинтетаза с
- •В цитозоле аргининосукцинатлиаза
- •В цитозоле аргиназа гидролизует аргинин
- •Регенерация аспартата из
- •суммарно
- •Взаимосвязь орнитинового цикла с ЦТК
- •Выделение азота из организма
- •Спасибо за внимание!
Образование фонда свободных аминокислот
|
белки ткан ей |
|
|
|
|
|
|
|
|
||||
|
|
|
|
|
|
|
NH3 |
|
м о чевин а |
||||
|
|
|
|
|
|
|
|
||||||
|
|
|
|
|
|
|
|
||||||
|
|
|
|
|
|
|
|
||||||
|
|
|
|
|
|
|
ÑÎ 2 + Í 2Î + ÀÒÔ |
||||||
белки п ищ и |
Ôî í ä |
|
|
|
|
||||||||
|
|
|
|
|
|
|
|
|
кето кисло ты |
||||
ñâî áî äí û õ ÀÊ |
|
|
|
|
|||||||||
|
|
|
|
|
|
|
|
êåòî í î âû å òåëà |
|||||
|
|
|
|
||||||||||
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
||
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
||||
|
Азо тсо держащ ие п ро изво дн ы е |
|
углево ды |
||||||||||
|
|
|
|
|
|
áèî ãåí í û å àì èí û , ãî ðì î í û ,
ôî ñô î ëèï èäû ,
íуклео тиды , гем , креатин
Общие реакции обмена аминокислот
1.Биосинтез белка
2.Трансаминирование
3.Дезаминирование
4.Декарбоксилирование
5.Изомеризация
6.Образование оснований Шиффа (при гликозилировании белков).
1. Биосинтез белка
2.Трансаминирование
•Трансаминирование — реакция переноса α- аминогруппы с АК на α-кетокислоту, в результате чего образуются новая α- кетокислота и новая АК.
|
|
COOH |
|
|
COOH |
|
|
|
|
|
COOH |
|
|
COOH |
|||||||||
|
|
|
|
|
|
+ O |
|
|
|
|
|
B6 |
|
|
|
+ O |
|
|
|
||||
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|||||||
H2N |
|
C |
|
H |
|
C |
|
|
|
|
H2N |
|
C |
|
H |
|
C |
||||||
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
||||||||||||||
|
|
|
|
|
|
|
|||||||||||||||||
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
ам ин о т ран сф ераза R2 |
|
|
|
|
|||||||||
|
|
R1 |
|
|
R2 |
|
|
R1 |
Процесс трансаминирования легко обратим, при нем общее количество АК в клетке не меняется.
Реакции катализируют аминотрансферазы (их около 10 у человека), коферментом которых служит пиридоксальфосфат (ПФ) — производное витамина В6 (пиридоксина).
|
CHO |
|
|
CH2NH2 |
|
HO |
|
CH2OPO3H2 |
HO |
|
CH2OPO3H2 |
|
|
H C |
|
H3C |
|
3 |
N |
|
N |
|
|
||
ï è ðè äî ê ñàë üô î ñô àò |
ï è ðè äî ê ñàì è í ô î ñô àò |
Механизм переаминирования
COOH
H2N C H R1 COOH
O C
R1
ам ин о кисло та
H HOOC C R1
NH2
HÎ
Ñ
п иридо ксальф о сф ат
ам и н о т расф ераза
п иридо ксам ин ф о сф ат
H2O |
H |
|
|
H2O |
|
C R |
HOOC |
C |
|||
HOOC |
R |
||||
|
N |
|
N |
|
|
H |
Ñ |
H |
Ñ |
H |
COOH
H2N C H
R2
COOH
O C
R2
кето кисло та
HOOC C R1 O
NH2 H Ñ H
ÀÒ
ôåðì åí ò -
ïиридо ксальф о сф ат
ÀÒ
Ш иф ф о во о сн о ван ие альдим ин
ÀÒ
Ø èô ô î âî î ñí î âàí èå êåò àì èí
ÀÒ
ôåðì åí ò -
ïиридо ксам ин ф о сф ат
3. ДЕЗАМИНИРОВАНИЕ АМИНОКИСЛОТ
— реакция отщепления α-аминогруппы от АК, в результате чего образуется соответствующая α-кетокислота и выделяется молекула аммиака.
Дезаминирование бывает:
А. прямым Б непрямым
А. виды прямого дезаминирования АК
•окислительное;
•неокислительное;
•внутримолекулярное;
•восстановительное;
•гидролитическое.
Окислительное дезаминирование
В физиологических условиях прямому окислительному дезаминированию подвергается только глутаминовая к-та
|
H |
H |
NH2 |
|
Í ÀÄ+ |
|
HOOC |
CH |
COOH |
||||
C2 |
C2 |
2H |
||||
|
глутам ат |
|
|
Ãëó-ÄÃ |
||
|
NH |
|
|
|||
|
|
|
|
Í ÀÄH2 |
||
|
H |
H |
|
|
||
HOOC |
C2 |
C2 |
C |
COOH |
H2O |
|
им ин о глутарат |
O |
|
||||
|
|
|
|
|
||
HOOC |
H |
H |
C |
COOH |
|
|
C2 |
C2 |
NH3 |
||||
а-кето глутарат |
|
|
Глу ДГ содержит 6 субъединиц Оптим. каталитич. активность при аминировании в области рН 7,5-8,5, при дезаминировании 8,5-9,5
активна в митохондриях клеток практически всех органов, кроме мышц
Оксидаза L-аминокислот
В печени и почках есть оксидаза L-АК, способная дезаминировать некоторые L-АК:
NH2 |
O2 |
ÔÌ Í |
H2O |
H2O NH3 |
O |
|
NH |
|
|||
R C |
COOH |
|
R C COOH |
|
R C COOH |
H |
L-о ксидаза |
|
|
Оптимум рН оксидазы L-АК равен 10,0, активность фермента очень низка и вклад ее в дезаминирование незначителен.
Оксидаза D-аминокислот
обнаружена в почках и печени, оптимумом рН в нейтральной среде. превращает, спонтанно образующиеся из L-аминокислот, D-аминокислоты в кетокислоты.
|
O2 |
H2O |
H2O |
NH3 |
|
H |
|
ÔÀÄ |
|
|
O |
R C |
COOH |
R |
C COOH |
|
R C COOH |
NH2 |
D-о ксидаза |
NH |
|
|