Органические соединения

Структура

Признаки структуры

Основные типы белков

Глобулярные

Фибриллярные

Первичная

Морфологические особенности структуры

Линейная последовательность аминокислот в полипептидной цепи (что в конечном счете предопределяет все другие структуры молекулы)

Связи и силы структуры

Ковалентные пептидные связи. (Пептидная связь — это связь между остатком карбоксильной группы одной аминокислоты и остатком аминогруппы другой аминокислоты)

Вторичная

Морфологические особенности структуры

α-Спираль

β- Структура складчатого типа или спирали с параметрами, отличными от параметров спиралей глобулярных белков

Связи и силы структуры

Водородные связи между остатком карбоксильной группы одной аминокислоты и остатком аминогруппы другой аминокислоты, удаленной от первой на четыре аминокислотных остатка

В β-структуре — водородные связи между остатками карбоксильных и аминогрупп одной цепи и остатками одноименных групп другой цепи. В спиралях — аналогично α-спиралям, но расстояние между витками иное

Третичная

Морфологические особенности структуры

Глобула, образующаяся в результате компактной укладки α-спирали (ориентация в пространстве закрученной в спираль полипептидной цепи)

β -Структуры, уложенные параллельными слоями, либо суперспираль — несколько спиралей, скрученных вместе (подобно канату)

Связи и силы

структуры

Ионные, водородные, дисульфидные мостики, гидрофобные взаимодействия

Между β -структурами — в основном водородные. В суперспиралях — водородные и ковалентные (дисульфидные мостики)

Четвертичная

Морфологические

особенности

структуры

Агрегат из нескольких глобул. Свойственна лишь белкам с особо сложной структурой (гемоглобин- 4 цепи, 2 из них- α-Спираль-141, 2 - β- Структура-146)

Микрофибриллы, состоящие из соответствующих элементов третичной структуры

Связи и силы

структуры

В основном силы межмолекулярного притяжения (в меньшей степени — водородные и ионные), а также электростатические и гидрофобные

В основном силы межмолекулярного притяжения, а также ковалентные (у белков, обладающих особой механической прочностью), водородные и ионные

По составу

По форме четвертичной структуры

Простые (протеины)

Сложные (протеиды)

Фибриллярные

Глобулярные

Промежуточные

Состоят только из остатков аминокислот

• Альбумины -растворимы в воде (альбумин сыворотки крови)

• Глобулины – нерастворимы в воде, но растворимы в водных растворах солей (антитела)

• Глутелины - растворимы в разбавленных растворах щелочей; нерастворимы в нейтральных водных и солевых растворах и в спирте (белки семян злаков).

• Проламины -растворимы в 60—80%-ном водном этиловом спирте(белки семян злаков);

• Протамины-белки, отличающиеся высоким содержанием аминокислот (содержатся в ядрах сперматозоидов рыб и птиц, где они связаны с ДНК).

• Гистоны – основные ядерные белки, связанные с хроматином

Кроме остатков аминокислот, включают соединения другой природы

• Металлопротеиды – содержат атомы металлов

• Нуклеопротеиды – соединены с нуклеиновыми кислотами

• Фосфопротеиды – содержат остатки фосфорной кислоты (казеин)

• Гликопротеиды – соединены с углеводами (муцин)

• Хромопротеиды – содержат пигменты (фитохром)

• Липопротеиды – содержат липиды

Нерастворимые в воде, представляют собой цепи, уложенные в пучки (несколько α-спиралей свиваются вместе, подобно волокнам в кабеле) (миозин, актин, коллаген, кератин)

Растворимые в воде или в растворах солей, для которых характерно глобулярное размещение субъединиц (ферменты, некоторые гормоны, антитела, транспортные белки (гемоглобин))

Имеют фибриллярную структуру, но растворимы в воде (фибриноген)