Tretinna_struktura_bilka

Третинна структура білка – це укладання поліпептидного ланцюга з утворенням компактною,щільно упакованої структури. Це клубок або фібрили (кератин, колаген)

Третинну структуру має більшість білків — глобуліни, альбуміни тощо.

Її утворення спричинюється різними типами не ковалентних взаємодій: гідрофобні, водневі, іонні зв’язки.

Гідрофобні зв ’язки — це слабкі зв’язки між неполярними бічними ланцюгами, які виникають у результаті взаємного відштовхування молекул розчинника.

писать вот от этого места

При цьому білок скручується так, що гідрофобні бічні ланцюги занурені всередину молекули і захищають її від взаємодії з водою, а назовні розташовані бічні гідрофільні ланцюги.

Пептидний зв’язок — зв’язок, за допомогою якого сполучаються амінокислоти й утворюється поліпептидний ланцюг.

Йонний зв’язок виникає міжкінцевими, а такожвільними групами кислих (–СООН) та лужних (–NH2) амінокислот, які перебувають у роз чині в іонізованому стані. При зміні рН йонні зв’язки руйнуються.

Дисульфідний зв’язок утворюється між сульфідними групами (–SH) залишків амінокислоти цистеїну. Як і пептидний, він належить до ковалентного. Дисульфідні зв’язки виникають як між окремими частинами однієї молекули, так і між різни ми мо ле ку ла ми білків.

Водневі зв’яз ки виникають між електропозитивними атомами Гідроге ну в гідроксильній амінор гупі (–OH, –NH2) і електронегативними атомами Оксигену карбоксильної –С=О/групи. Ці зв’яз ки значно слабкіші за ко ва лентні, од нак оскільки їх буває дуже багато, то їх внесок у стабільність молекули може бути значним.

Ч е т в е р т и н н а структура білка. Утворюється в результаті об'єднання окремих поліпептидних ланцюгів. У сукупності вони становлять функціональну одиницю.

Типи зв’язків різні: гідрофобні, водневі, електростатичні, іонні. Електростатичні зв’язки виникають між електронегативними та електропозитивними радикалами амінокислотних залишків. Для одних білків властиве глобулярне розміщення субодиниць — це глобулярні білки. Глобулярні білки легко розчиняються у воді або розчинах солей.

До глобулярних білків належить більше 1000 відомих ферментів.

До глобулярних білків належать деякі гормони, антитіла, транспортні білки. Наприклад, складна молекула гемоглобіну (білка еритроцитів крові) є глобулярним білком.

Для інших білків характерне об’єднання у спіральні структури — це фібрілярні (від лат. fibrіІІа — волоконце) білки. Кілька (від 3 до 7) α-спіралей звиваються разом, подібно волокнам у кабелі.

Фібрілярні білки нерозчинні у воді.

6. Прості та складні білки

Білки поділяють на прості та складні. Прості білки (протеїни) складаються тільки з залишків амінокислот. До простих білків відносять глобуліни, альбуміни, глутеліни, проламіни, протаміни, пістони.

Складні білки (протеїди) включають до складу, крім залишків амінокислот, сполуки іншої природи, які називаються простетичною групою.

Наприклад, металопротеїди — це білки, які містять негемінове залізо чи зв’язані атомами металів (більшість ферментів), нуклеопротеїди — білки, сполучені з нуклеїновими кислотами (хромосоми тощо), фосфопротеїди — білки, до складу яких входять залишки фосфорної кислоти (білки яєчного жовтка тощо), глікопротеїди — білки у сполученні з вуглеводами (деякі гормони, антитіла тощо), хромопротеїди — білки, що містять пігменти (міоглобін тощо), ліпопротеїди — білки, що містять ліпіди (входять до складу мембран).