3. Органические соединения в клетке

Большинство органических соединений - полимеры, состоят из повторяющихся элементов - мономеров. Регулярными биополимерами называются вещества, состоящие из одинаковых мономеров; нерегулярные - состоящие из разных мономеров. К органическим полимерным молекулам относят белки, жиры, углеводы, нуклеиновые кислоты.

Белки

Белки- линейные нерегулярные биополимеры, определяющие структуру и жизнедеятельность клетки и организма в целом. Структурной единицей, мономером является аминокислота. В образовании белков принимают участие 20 аминокислот. В состав аминокислот входят: NH₂- аминокислотная группа, обладающая основными свойствами; СООН - карбоксильная группа, имеет кислотные свойства. Аминокислоты отличаются друг от друга своими радикалами - R.Аминокислоты- амфотерные соединения, соединяющиеся друг с другом в молекуле белка с помощью пептидных связей.

Белки бывают простые и сложные. Простые состоят из аминокислот, например, альбумины, глобулины, фибриноген, миозин и др. В состав сложных белков, кроме аминокислот, входят и другие органические соединения, например, жиры, углеводы, образуя липопротеиды, гликопротеиды и другие.

Структура белков может быть первичная, вторичная, третичная и четвертичная структуры белка (рис1).

Рис.1. Различные структуры молекул белка: 1-первичная, 2 - вторичная, 3 - третичная, 4 - четвертичная (на примере гемоглобина крови).

Первичная структура- это последовательность аминокислот соединенных пептидными связями в полипептидной цепи (например, инсулин).

Вторичная структура- белки первичной структуры могут с помощью водородных связей соединяться в спираль, складку в виде гармошки и образовывать вторичную структуру (например, кератин, белок шерсти, ногтей, клюва, перьев, рогов; фиброин у шелкопряда при завивке коконов; коллаген в сухожилиях).

Третичная структура- полипептидные цепи, скручиваясь определенным образом в компактную структуру, образуют глобулу. Большинство белков имеют третичную структуру, участвуют ионные, водородные, дисульфидные (S-S.связи), гидрофобные связи. Аминокислоты активны только на поверхности глобулы.

Четвертичная структура- белки, имеющие глобулярную структуру, объединяются вместе за счет гидрофобных, водородных, ионных связей при участии неорганических компонентов и формируют четвертичную структуру (например, гемоглобин). Замена одной аминокислоты приводит к изменению свойств белка.

Свойства белков

1. Водорастворимость

2. Большой поверхностный заряд

3. Буферные свойства (белки плазмы крови)

4. Де- и ренатурация. При воздействии высокой температуры, кислот и других факторов сложные белковые молекулы разрушаются. Это явление называется денатурацией. При улучшении условий денатурированный белок способен восстановить свою структуру вновь, если не разрушается его первичная структура. Этот процесс называется ренатурацией.

Белки отличаются видовой специфичностью. Организмы характеризуются индивидуальной специфичностью белков. В одном и том же организме каждая ткань имеет свои белки - это тканевая специфичность.

Выделяют следующие функции белков :

• ферментативную или каталитическую(например, амилаза, расщепляет крахмал до глюкозы; ДНК-полимераза обеспечивает сборку ДНК; уреаза участвует в расщеплении мочевины);

• структурную или пластическую(например, образуют клеточные мембраны, органоиды, внутриклеточные структуры, соединения с РНК в субъединицах рибосом);

• рецепторную(например, родопсин, способствует лучшему зрению);

• транспортную(например, гемоглобин, переносит кислород или диоксид углерода; перенос различных веществ, ионов через клеточную мембрану);

• защитную(например, иммуноглобулины, участвуют в образовании иммунитета);

• двигательную или сократительную(например, актин, миозин, участвуют в сокращении мышечных волокон);

• гормональную или регуляторную(например, белки-гормоны: инсулин, превращает глюкозу в гликоген; белки-ингибиторы; белки - активаторы);

• энергетическую(при расщеплении 1 г белка выделяется 4,2 ккал (17,6 кДж) энергии).