![](/user_photo/77631_q_EAt.jpg)
Разное / Все лекции
.pdf![](/html/77631/222/html_jVamjTzB1V.xFJ_/htmlconvd-Bg8VJE1191x1.jpg)
Химический состав мышечной ткани
Вода |
75-77% |
Белки |
20% |
Липиды |
1-3% |
Углеводы |
0,5-3% |
Экстрактивные |
|
вещества |
1,5-2% |
Минеральные вещества 1%
![](/html/77631/222/html_jVamjTzB1V.xFJ_/htmlconvd-Bg8VJE1192x1.jpg)
Белки мышц
Миофибриллярные |
45% |
Саркоплазматические |
35% |
Белки стромы |
20% |
![](/html/77631/222/html_jVamjTzB1V.xFJ_/htmlconvd-Bg8VJE1193x1.jpg)
Белки миофибрилл
Миозин |
54% |
Актин |
25% |
Тропомиозин |
11% |
Тропонин
α- и β-актинины 10%
![](/html/77631/222/html_jVamjTzB1V.xFJ_/htmlconvd-Bg8VJE1194x1.jpg)
Строение миозина
В миозине различают фибриллярную часть, состоящую из двух переплетенных спиралей, каждая из которых имеет на
одном конце глобулярную «головку». В физиологических
условиях (оптимальные pH, температура, концентрация солей) молекулы миозина спонтанно взаимодействуют между собой своими стержневыми участками ("конец в конец", "бок
в бок") с помощью слабых типов связей. Взаимодействуют
только стержни, головки остаются свободными. Головка миозина обладает Са2+-зависимой АТФ-азной активностью и связывается с F-актином.
![](/html/77631/222/html_jVamjTzB1V.xFJ_/htmlconvd-Bg8VJE1195x1.jpg)
Строение
миозиновой
нити
![](/html/77631/222/html_jVamjTzB1V.xFJ_/htmlconvd-Bg8VJE1196x1.jpg)
Образование актина
Мономерный актин (G-актин) — это глобулярный белок с молекулярной массой 43 кДа, составляет 25% общей массы всего мышечного белка. При физиологической условиях в присутствии магния G-актины объединяются (подвергаются нековалентной полимеризации), образуется нерастворимый двойной спиральный филамент – F-актин.
![](/html/77631/222/html_jVamjTzB1V.xFJ_/htmlconvd-Bg8VJE1197x1.jpg)
Сборка тонкого филамента
G-актин
Тропомиозин |
Тропонин |
F-актин |
онкий филамент |
Тп С Тп I |
|
Тп Т |
||
|
![](/html/77631/222/html_jVamjTzB1V.xFJ_/htmlconvd-Bg8VJE1198x1.jpg)
![](/html/77631/222/html_jVamjTzB1V.xFJ_/htmlconvd-Bg8VJE1199x1.jpg)
Тропониновый комплекс
Тропонин Т (ТпТ) связывается с тропомиозином;
Тропонин I (ТпI) ингибирует взаимодействие между F-актином и миозином и связывается с другими компонентами тропонина;
Тропонин С (ТпС) – кальций-связывающий белок (сходен по строению с кальмодулином). Может связывать четыре молекулы кальция. Способен связываться с другими компонентами тропонина.
![](/html/77631/222/html_jVamjTzB1V.xFJ_/htmlconvd-Bg8VJE1200x1.jpg)
Механизм мышечного сокращения
Сокращением мышечного волокна управляют двигательные нейроны, которые выделяют
нейромедиатор ацетилхолин в нервномышечные синапсы. Ацетилхолин диффундирует через синаптическую щель и взаимодействуют с холинэргическими рецепторами плазматической мембраны мышечных клеток. Открываются трансмембранные ионные каналы, происходит деполяризация клеточной мембраны. Потенциал действия быстро распространяется по всем направлениям, возбуждая все мышечные клетки. Цикл сокращения мышечного волокна реализуется в течение нескольких миллисекунд.