1. Понятие о катаболизме и анаболизме. Общая схема катаболизма углеводов, жиров и белков, общий и специфические пути распада.

Метаболизм – это двуединый процесс, складывающийся из 2-х частей: катаболизма и анаболизма.

Анаболизм (ассимиляция) – совокупность химических реакций, в результате которых из простых соединений образуются сложные органические вещества, специфичные для организма (нуклеиновые кислоты, белки и др.). Анаболические реакции протекают с использованием химической энергии в виде макроэргических связей (в основном АТФ) и восстановительных эквивалентов (НАДН2 и НАДФН2), образованных при распаде биоорганических соединений.

Катаболизм (диссимиляция) – распад сложных органических молекул до более простых или до образования низкомолекулярных конечных продуктов (СО2, Н2О и мочевины), выделяемых из организма. Катаболические реакции сопровождаются выделением свободной энергии, которая заключена в сложных молекулах органических веществ. Часть этой энергии превращается в химическую форму энергии (АТФ, восстановительные эквиваленты и др.) и запасается в клетках организма в виде углеводов, липидов и белков. Большая часть энергии рассеивается в виде тепла.

Общая схема катаболизма углеводов, жиров и белков

Общий и специфические пути распада:

К общим путям катаболизма относятся:

1. Окислительное декарбоксилирование пировиноградной кислоты.

2. Цикл трикарбоновых кислот (ЦТК).

3. Цепь переноса электронов (ЦПЭ) и окислительное фосфорилирование.

Основные специфические пути катаболизма:

1. Для моносахаридов – гликолиз, конечным метаболитом которого является пировиноградная кислота, которая далее подвергается окислительному декарбоксилированию и превращается в активную форму уксусной кислоты – ацетил-КоА;

2. Для жирных кислот – β-окисление, конечным продуктом которого является ацетил-КоА

3. Для глицерина – расщепление до пирувата, который далее превращается в ацетил-КоА;

4. Для аминокислот – дезаминирование и расщепление безазотистых молекул до ди- и трехуглеродных карбоновых кислот и их производных.

Большинство этих метаболитов превращается в ацетил-КоА.

Таким образом, в результате специфических путей катаболизма продукты переваривания пищевых веществ (моносахариды, жирные кислоты, глицерин и аминокислоты) превращаются всего в два соединения: ПВК и ацетил-КоА, которые затем направляются в общий путь катаболизма.

2. Особенности ферментативного катализа. Зависимость скорости ферментативных реакций от температуры рH среды, количества фермента и концентрации субстрата. Константа Михаэлиса.

Особенности ферментативного катализа:

1) Высокая эффективность: они могут ускорять реакцию в 108 -1012 раз.

2) Возможность регуляции их активности на генном уровне, условиями среды, присутствием различных низкомолекулярных веществ.

3) Высокая специфичность по отношению к субстрату и типу катализируемой реакции.

Зависимость скорости ферментативных реакций от температуры, рH среды, количества фермента и концентрации субстрата.

1) Влияние температуры:

Скорость ферментативной реакции (активность фермента) увеличивается с повышением температуры только до температуры денатурации белков (предел от 55-60 гр Цельсия) и подчиняется закону Вант-Гоффа:

- При увеличении температуры на каждые 10 градусов скорость реакции увеличивается от 2 до 4 раз.

Зависимость активности ферментов от температуры описывается колоколообразной кривой. Оптимальная температура – температура, при которой скорость реакции максимальна. Для большинства ферментов животного происхождения темп.оптимум лежит в интервале 37 и 40 градусов по Цельсию.

При повышении температуры (до оптимальной) – ускоряется движение молекул, увеличивается вероятность столкновения и скорость реакции повышается.

При дальнейшем повышении – активность ферментов повышается, а при температуре 50 градусов многие ферменты теряют свою активность из-за денатурации его белковой части и нарушения структуры активного центра.

При низких температурах (0 и ниже) активность ферментов снижается почти до нуля (фермент инактивируется) из-за уменьшения скорости движения молекул. Денатурации нет, значит с повышением температуры восстановится каталитическая активность.

Таким образом ферменты чувствительны (термолабильны) к действию температуры.