Добавил:

vikkeccooll Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Сообщите нам.

Вуз:

Кемеровский государственный медицинский университет (бывш. КемГМА)

Предмет:

Биохимия

Файл:

коллоквиум по белкам и ферментам

.pdf

Скачиваний:

Добавлен:

12.04.2022

Размер:

907.82 Кб

Скачать

☆

Билет №2

1)NH2CH(CH2COOH)CONHCH(CH2OH)CONHCH(CH2)4NH2COOH

Аспарагинил-серил-лизин Все радикалы АК полярны, значит они гидрофильны. трипептид растворим в воде

2) Простые белки построены из остатков аминокислот и при гидролизе распадаются соответственно только на свободные аминокислоты. Сложные белки – это двухкомпонентные белки, которые состоят из какого-либо простого белка и небелкового компонента,

ГИСТОНЫ (от греч. histos-ткань), группа сильноосновных простых белков (р/ 9,5-12,0),

содержащихся в ядрах клеток животных и растений. Предполагают, что Г. участвуют в переводе чрезвычайно длинных молекул хромосомной ДНК в форму, удобную для пространств. разъединения отдельных хромосом и их перемещения в ходе деления клетки. Полагают также, что Г. участвуют в механизмах транскрипции и репликации.

3)Специфичность это особое свойство ферментов. В зависимости от механизма действия различают ферменты с относительной (или групповой) и абсолютной специфичностью.

Так, для действия некоторых гидролитических ферментов наибольшее значение имеет тип химической связи в молекуле субстрата.

Абсолютной специфичностью действия называют способность фермента катализировать превращение только единственногосубстрата.

Любые изменения (модификации) в структуре субстрата делают его недоступным 4) Оксидоредуктазы. 1 класс ферментов классу оксидоредуктаз относят ферменты, катализирующие с участием двух субстратов

окислительно-восстановительные реакции, лежащие в основе биологического окисления.

Систематические названия их составляют по форме «донор: акцептор оксидоредуктаза». Например, лактат: НАД+ оксидоредуктаза для лактатдегидрогеназы (ЛДГ).

Различают следующие основные оксидоредуктазы: аэробные дегидро-геназы или оксидазы, катализирующие перенос протонов(электронов) непосредственно на кислород; анаэробные дегидрогеназы, ускоряющие перенос протонов (электронов) на промежуточныйсубстрат, но не на кислород;

цитохромы, катализирующие перенос только электронов. К этому классу относят также гемсодержащие ферменты каталазу и пероксидазу, катализирующие реакции с участием перекиси водорода.

Билет №3

1)NH2CH(CH2C6H5)CONHCH(CH(CH3)2)CONHCH(CH2)2COOH)COOH

Фенилаланил-валил-глутамат при pH=8заряд отрицательный

2) 1. Ферменты

Ферменты - специализированные белки, ускоряющие течение химических реакций. Благодаря ферментам в клетке скорости химических реакций возрастают в миллионы раз.

2. Регуляторные белки

Крегуляторным белкам относят большую группу белковых гормонов, участвующих

вподдержании постоянства внутренней среды организма, которые воздействуют на специфические клетки-мишени. 3. Рецепторные белки Сигнальные молекулы (гормоны, нейромедиаторы) действуют

на внутриклеточные процессы через взаимодействие со специфическими белками-рецепторами. 4. Транспортные белки Многие белки крови участвуют в переносе специфических

лигандов из одного органа к другому. 5. Структурные белки Некоторые белки, расположенные определённым образом в тканях,

придают им форму, создают опору, определяют механические свойства ткани. 6. Защитные белки Некоторые белки, в частности иммуноглобулины, обладают способностью узнавать и связывать чужеродные молекулы, вирусные частицы и бактерии, в результате чего происходит их нейтрализация.

7. Сократительные белки

Некоторые белки при выполнении своих функций наделяют клетку с пособностью либо сокращаться, либо передвигаться.

3) Более 25% всех ферментов для проявления полной каталитической активности нуждается в ионах металлов. Рассмотрим роль кофакторов в ферментативном катализе.

1. Роль металлов в присоединении субстрата в активном центре фермента

Ионы металла выполняют функцию стабилизаторов молекулы субстрата, активного центра фермента и конформации белковой молекулы фермента, а именно третичной и четвертичной структур.

Кофермент, локализуясь в каталитическом участке активного центра, принимает непосредственное участие в химической реакции, выступая в качестве акцептора и донора химических группировок, атомов, электронов.

Кофермент может быть связан с белковой частью молекулы ковалентными и нековалентными связями.

В первом случае он называется простетической группой (например, FAD, FMN, биотин, липоевая кислота). Вместе с тем известны примеры, когда кофермент присоединяется к ферменту нековалентными связями настолько прочно, что не диссоциирует от белковой молекулы, апример тиаминдифосфат. Во втором случае кофермент взаимодействует с ферментом только

на время химической реакции и может рассматриваться в качестве второго субстрата. Примеры - NAD+, NADP+.К коферментам относят следующие соединения: производные витаминов; гемы, входящие в состав цитохромов, каталазы, пероксидазы, гуанилатциклазы,

NO-синтазы и являющиеся простетической группой ферментов; нуклеотиды - доноры и акцепторы остатка фосфорной кислоты;

убихинон, или кофермент Q, участвующий в переносе электронов и протонов в ЦПЭ; фосфоаденозилфосфосульфат, участвующий в переносе сульфата; S-аденозилметионин (SAM) - донор метильной группы;

глутатион, участвующий в окислительно-восстановительных реакциях 4) Энзимодиагностика методы диагностики болезней, патологических состояний и процессов, основанные

на определении активности ферментов в биологических жидкостях. В особую группу выделяются иммуноферментные диагностические методы, состоящие в применении антител, химически связанных с каким-либо ферментом, для определения в жидкостях веществ, образующих с данными антителами комплексы антиген — антитело. Использование энзимных тестов является важным критерием в распознавании врожденных энзимопатий, характеризующихся специфическими нарушениями обмена веществ и жизнедеятельности в связи с отсутствием или недостатком того или иного фермента.

Билет №4

1)NH2CH(CH2)4NH2)CONHCH(H)CONHCH(CH2)2COOH)COOH pH=8 заряд -

2.Вторичная структура белка-это конформация полипептидной цепи без учета конформации радикалов Разновидности альф спираль и

бетта структура Стабилизирующие факторы: стабилизирующие связи м/у атомами пептидной группы. Дестаб факторы разрыв внутримолекулярных водородных связей

3.Молекулярный механизм ферментативного катализа

А) кислотно-основный катализ-часто встречающееся явление. АК входят в состав активного центра, имеют функц.гр Проявляющ как св-ва кислот, так и оснований(цис,тир,сер,лиз,глу,асп,гис) Протонированное и депротониров. состояния Б) Ковалент.катализ-когда субстрат взаимод. с ферментом

4) Гидролазы. В класс гидролаз входит большая группа ферментов, Катализ. Расщепл. Внутримолек. Св Орг вещ при уч H2O

Наимен их составляют по форме «субстрат-гидролаза».

зстеразы – ферменты, катализирующие реакции гидролиза и синтеза сложных эфиров; гликозидазы, ускоряющие разрыв гликозидных связей; фосфатазы и пептидгидролазы, катализирующие гидролиз фосфоангидридных и пептидных связей;

амидазы, ускоряющие разрыв амидных связей, отличных от пептидных, и др. Лиазы. К классу лиаз относят ферменты, катализирующие

разрыв связей С—О, С—С, С—N и других, а также обратимые реакции отщепления различных групп от субстратов не гидролитическим путем. Эти реакции сопровождаются образованием двойной связи или присоединением групп к месту разрыва двойной связи. Ферменты обозначают термином «субстрат-лиазы».

Например, фумарат-гидратаза (систематическое название «L-малат-гидролаза») катализирует обратимое отщепление молекулы воды от яблочной кислотыс образованием фумаровой кислоты.

В эту же группу входят декарбоксилазы (карбокси-лиазы), амидин-лиазы и др.

Билет №5

1)NH2CH(CH2C6H5)CONHCH(CH2C6H5OH)CONHCH(CH2C==CHNHC6H5)COOH

Р-ЦИЯ МИЛОНА(КРАСНОЕ ОКРАШИВАНИЕ НА ТИР)

2) Первичная структура белка – это последов располож ак остатков в полипептидной цепи, определяемая ковалентными связями

3) Е, катализ одну и ту же хим р-цию, но отлич по первич структ бел, назыв изоферментами, Они катализ один и тот же тип реакции с принцип одинак мех, но отлич друг от друга кинетичес парам, услов актив, особенн свя апофермента и кофермента. В ряде случ пространств организац Е настолько сильно выражена, что продукт р-ции ни при каких услов не мб вычленен из метаболич пути и обязат служ субстратом следующ р-ции.

4)Трансферазы. К классу трансфераз относят Е, катализ р-ции межмолекул переноса различ атомов, групп атомов и радикалов. Наимен их составляется по форме «донор: транспортируемая группа – трансфераза».

Различ трансферазы, катализ перенос одноуглеродных остатков, ацильных, гликозильных, альдегидных или кетонных, нуклеотидных остатков, азотистых групп, остатков фосфорной и серной кислот и др.

Например: метил- и формилтрансферазы, ацетилтрансферазы, амино-трансферазы, фосфотрансферазы и др. Лиазы. К классу лиаз относят Е, катализ разрыв связей С—О, С—С, С—N и других, а также обратим

р-ции отщепл различ.групп от субстратов не гидролитическим путем. Эти р-ции сопровожд образов двойной связи или присоед. групп к месту разрыва двойной связи.

Е обозначают термином «субстрат-лиазы».

Например, фумарат-гидратаза (систематическое название «L-малат-гидролаза») катализ обратим отщепл H2O от ябл кислоты с образ фумаровой кислоты.

В эту же группу входят декарбоксилазы (карбокси-лиазы), амидин-лиазы и др.

Билет 6

1)NH2CH(CH2C(NHCHN)=CH)CONHCH(CH3)CONHCH(CHCH3)2CONHCH(CH2COOH)COOH

ХОРОШО РАСТВОРИМ В ВОДЕ ПРИ pH=8, заряд –

2)Белки, кт содерж в своём сост только полипептидные цепи, состоящие из аминокислотных остатков. Их называют "простые белки". белки, кт, кроме полипептидных цепей, содержат в своём составе небелковую часть, присоединённую к белку слабыми или ковалентными связями называются сложными.

Белки, функционирующие в комплексе с липидами, называют липопротеинами

3)Актив. Е в резул присоедин регуляторных белков. Этот тип регуляции можно рассмотреть на примере актив Е аденилатциклазы В мембране аденилатциклаза функционирует в комплексе с другими белками:

- рецептором гормона, выступающего во внеклеточную среду и взаимодействующего с гормонами;

- с G-белком, занимающим промежуточное положение между рецептором и ферментом аденилатциклазой. G-белок - олигомер-

ный белок, состоящий из 3 субъединиц - α, β, γ. α-Субъединица имеет центр связывания и расщепления ГТФ. Поэтому этот белок называется ГТФсвязывающим белком, или G-белком;

- в результате связывания гормона с рецептором происходит изменение конфор-мации G-белка, уменьшение его сродства к молекуле ГДФ, с которой он связан в отсутствие

гормонального сигнала, и увеличение сродства к ГТФ. Присоединение ГТФ вызывает конформационные изменения в G-белке и диссоциацию его на субъединицы: субъединицу α, связанную с ГТФ (α-ГТФ), димер βγ; - α-ГТФ имеет высокое сродство к адени-латциклазе, его присоединение приводит к активации последней, поэтому α-ГТФ - регуляторный белок,

а данный механизм активации аденилатциклазы называют активацией ферментов в результате присоединения регуляторных белков

4)Оксидоредуктазы. 1 класс ферментов классу оксидоредуктаз относят ферменты, катализирующие с участием двух субстратов окислительно-

восстановительные реакции, лежащие в основе биологического окисления.

Лигазы (синтетазы). К классу лигаз относят ферменты, катализ синтез орга вещ-в из 2х исход молек с использ энерг распада АТФ (или другого нуклеозидтрифосфата). Систематическое название их составляют по форме «X : Y лигаза», где X и Y обозначают исходные вещества. В качестве примера можно назвать L-глутамат: аммиак лигазу (рекомендуемое сокращенное название «глутаминсинтета-за»), при участии которой

из глутаминовой кислоты и аммиака в присутствии АТФсинтезируется глутамин.

Билет 7

1) NH2CH(CH2C6H5)CONHCH(CH2C6H5OH)CONHCH(CH2C=CHNHC6H5)CONHCH(CH2SH)COOH

НИНГИДРИН, БИУРЕТ, КСАНТОПРОТЕИН, МИЛЛОНА И ФОЛЯ 2) ПЕПТИДЫ, природные или синтетич. соед., молекулы к-рых построены из остатков -аминокислот, соединенных между собой пептидными

(амидными) связями C(O) NH. Могут содержать в молекуле также неаминокислотную компоненту (напр., остаток углевода). По числу аминокислотных остатков, входящих в молекулы П., различают дипептиды, трипептиды, тетрапептиды и т.д. П., содержащие до 10 аминокислотных остатков, наз. олигопептидами, содержащие более 10 аминокислотных остатков полипептидами Прир полипептиды с мол. м. более 6 тыс. наз. белками

4) В биологических системах часто встречается механизм регуляции активности ферментов с помощью ковалентной модификации аминокислотных остатков. Быстрый и широко распространённый способ химической модификации ферментов - фосфорилирование/дефосфорилирование. Модификации подвергаются ОН-группы фермента. Фосфорилирование осуществляется ферментами протеинкиназами, а дефосфорилирование - фосфопротеинфосфатазами. Присоединение остатка фосфорной кислоты приводит к изменению конформации активного центра и его каталитической активности. При этом результат может быть двояким: одни ферменты при фосфорилировании активируются, другие, напротив, становятся менее активными Изменение активности фермента, вызванное фосфорилированием, обратимо. Отщепление остатка фосфорной кислоты осуществляется

ферментами фосфопротеинфосфатазами. Активность протеинкиназ и фосфопротеинфосфатаз регулируется гормонами, что позволяет быстро изменять активность ключевых ферментов метаболических путей в зависимости от условий внешней среды. Антагонистичные по функции гормоны противоположным образом влияют на фосфорилирование/дефосфорилирование ферментов, вызывая противоположные эффекты изменения метаболизма клетки.

Билет 8

1)NH2CH(CH2COOH)CONHCH(H)CONHCH(CH2)2COOH)COOH

АСПАРАГИЛ-ГЛИЦИЛ-ГЛУТАМИН

2)Денатурация Белковая молекула имеет функциональ конформац благодаря налич больш числа слабых связей и быстро денатурирует при

изменении условий среды, от которых эти силы зависят. Изменение температуры, ионной силы, рН, а также обработка органическими или некоторыми дестабилизирующими агентами может привести к нарушению нативной конформации, что и называется денатурацией.

3)Связывание субстрата с ферментом часто вызывает конформационные изменения, что ведет к правильному (оптимальному) расположению аминокислотных остатков, требуемому для протекания катализа, и тем самым увеличивает специфичность ферментсубстратного взаимодействия (индуцированное соответствие).

4)Лиазы. К классу лиаз относят Е, катализ разрыв связей С—О, С—С, С—N и других, а также обратим

Е обозначают термином «субстрат-лиазы».

В эту же группу входят декарбоксилазы (карбокси-лиазы), амидин-лиазы и др.

Билет 9

1)NH2CH(CH2)4NH2)CONHCH(CH2)3NH-C(NH2)=NH)CONHCH(CH2C=CH-N-CH-NH)CONHCH(H)COOH

ЛИЗИЛ-АРГИНИЛ-ГИСТИДИЛ-ГИЦИН

2)Вторичная структура — локальное упорядочивание фрагмента полипептидной цепи, стабилизированное водородными

связями игидрофобными взаимодействиями. Ниже приведены некоторые распространённые типы вторичной структуры белков: α-спирали — плотные витки вокруг длинной оси молекулы, один виток составляют 3,6 аминокислотных остатка, спираль стабилизирована водородными связями между H и O пептидных групп, отстоящих друг от друга на 4 звена. β-листы (складчатые слои) — несколько зигзагообразных полипептидных цепей; π-спирали; 310-спирали; неупорядоченные фрагменты

3)Частичный протеолиз - пример регуляции, когда активность фермента изменяется необратимо. Такие ферменты функционируют, как правило, в течение короткого времени, определяемого временем жизни белковой молекулы. Частичньгй протеолиз лежит в основе активации протеолитических ферментов, белков

свёртывающей системы крови и фибринолиза, белков системы комплемента, а также пептидных гормонов.

4)Изомеразы. К классу изомераз относят ферменты, катализирующие взаимопревращения оптических и геометрических изомеров. Систематическое название их составляют с учетом типа реакции: «субстрат – цис-транс-изомераза». Если изомеризация включает внутримолекулярный перенос группы, фермент получает название «мутаза».

Билет 10

1)NH2CH(CH2C6H5)CONHCH(CH2C6H5OH)CONHCH(CH2C==CHNHC6H5)COOH

Р-ЦИЯ МИЛОНА(КРАСНОЕ ОКРАШИВАНИЕ НА ТИР)

2)1. Различия белков по форме молекул

Как уже говорилось выше, по форме молекул белки делят на глобулярные и фибриллярные.

2. Различия белков по молекулярной массе

Белки - высокомолекулярные соединения, но могут сильно отличаться по молекулярной массе

3. Суммарный заряд белков

Белки имеют в своём составе радикалы содержащие функциональные группы, способные к ионизации (ионогенные группы). Кроме того, на N- и С-концах полипептидных цепей имеются α-амино- и α-карбоксильная группы, также способные к ионизации. Суммарный заряд белковой молекулы зависит от соотношения ионизированных анионных радикалов и катионных радикалов Белки, имеющие суммарный положительный или отрицательный заряд, лучше растворимы, чем белки, находящиеся в изоэлектрической точке.

4.Соотношение полярных и неполярных групп на поверхности нативных молекул белков

На поверхности белков преобладают полярные радикалы, однако соотношение полярных и неполярных групп отлично для разных индивидуальных белков.

5.Растворимость белков

Растворимость белков в воде зависит от формы, молекулярной массы, величины заряда, соотношения полярных и неполярных функциональных групп на поверхности белка.

4) Гидролазы. В класс гидролаз входит большая группа ферментов, катализирующих расщепление внутримолекулярных связей органических веществ при участии молекулы воды. Наименование их составляют по форме «субстрат-гидролаза». К ним относятся: зстеразы – ферменты, катализирующие реакции гидролиза и синтеза сложных эфиров; гликозидазы, ускоряющие разрыв гликозидных связей; фосфатазы и пептидгидролазы, катализирующие гидролиз фосфоангидридных и пептидных связей; ами-дазы, ускоряющие разрыв амидных связей, отличных от пептидных, и др.

Билет 11

1)NH2CH(CH2COOH)CONHCH(H)CONHCH(CH2)2COOH)COOH

АСПАРАГИЛ-ГЛИЦИЛ-ГЛУТАМИН

2)Третичная структура — пространственное строение полипептидной цепи; взаимное расположение элементов вторичной структуры, стабилизированное различными типами взаимодействий. В стабилизации третичной структуры принимают участие: ковалентные связи (между двумя остатками цистеина — дисульфидные мостики); ионные связи между противоположно заряженными боковыми группами аминокислотных остатков; водородные связи; гидрофильно-гидрофобные взаимодействия

3)Скорость ферментативной реакции, как и активность фермента, в значительной степени определяется также присутствием в среде активаторов и ингибиторов: первые повышают скорость реакции, а вторые тормозят эту реакцию. Активирующее влияние на скорость ферментативной реакции оказывают разнообразные вещества органической и неорганической природы. Так, соляная кислотаактивирует действие пепсина желудочного сока; желчные кислоты повышают активность панкреатической липазы; некоторые тканевые ферменты (оксидоредуктазы, катепсины, аргиназа), растительная протеиназа и др. в значительной степени активируются соединениями, содержащими свободные SH-группы (глутатион, цистеин), а ряд ферментов – также витамином С.

4)Лигазы (синтетазы). К классу лигаз относят ферменты, катализирующие синтез органических веществ из двух исходных молекул с использованием энергии распада АТФ (или другого нуклеозидтрифосфата). Систематическое название их составляют по форме «X : Y лигаза», где X и Y обозначают исходные вещества. В качестве примера можно назвать L-глутамат: аммиак лигазу (рекомендуемое сокращенное название «глутаминсинтета-за»), при участии которой из глутаминовой кислоты и аммиака в присутствии АТФ синтезируется глутамин.

Билет 12

1)NH2CH(CH2)4NH2)CONHCH(CH2)3NH-C(NH2)=NH)CONHCH(CH2C=CH-N-CH-NH)CONHCH(H)COOH

ЛИЗИЛ-АРГИНИЛ-ГИСТИДИЛ-ГИЦИН

2)полипептидные цепи связаны друг с другом посредством лишь нековалентных связей (ионных, водородных, гидрофобных). Четвертичная структура имеется, например, у гемоглобина — содержащегося в эритроцих позвоночных красного пигмента, связывающего и переносящего кислород. Молекула гемоглобина состоит из четырех отдельных полипептидных цепей двух разных типов: из двух а-цепей и

двух бета-цепей. Цепи эти по своему строению напоминают полипептидную цепь миоглобина. Две отцепи содержат по 141 аминокислотному остатку, а две (3-цепи — по 146 остатков)

4)4) Лиазы. К классу лиаз относят Е, катализ разрыв связей С—О, С—С, С—N и других, а также обратим

Е обозначают термином «субстрат-лиазы».

В эту же группу входят декарбоксилазы (карбокси-лиазы), амидин-лиазы и др.

Билет 13

1)NH2CH(CH2)4NH2)CONHCH(CH2)3NH-C(NH2)=NH)CONHCH(CH2C=CH-N-CH-NH)CONHCH(H)COOH

ЛИЗИЛ-АРГИНИЛ-ГИСТИДИЛ-ГИЦИН

2)Сложные белки – это двухкомпонентные белки, которые состоят из какого-либо простого белка и небелкового компонента, называемого простетической группой.

гликопротеины (содержат углеводы),липопротеины (содержат липиды)

3)ерменты или энзимы — обычно белковые молекулы или молекулы РНК или их комплексы, ускоряющие (катализирующие) химические реакции в живых системах.

4)Трансферазы. К классу трансфераз относят Е, катализ р-ции межмолекул переноса различ

атомов, групп атомов и радикалов. Наимен их составляется по форме «донор: транспортируемая группа – трансфераза». Различ трансферазы, катализ перенос одноуглеродных остатков, ацильных, гликозильных, альдегидных или кетонных, нуклеотидных остатков, азотистых групп, остатков фосфорной и серной кислот и др.

Например: метил- и формилтрансферазы, ацетилтрансферазы, амино-трансферазы, фосфотрансферазы и др.

Билет 14 1)NH2CH(H)CONHCH(CH2C6H5OH)CONHCH(CH2SH)COOH

ГЛИЦИЛ-ТИРОЗИЛ-ЦИСТЕИН 2) Хромопротеины — сложные белки, состоящие из простого белка и связанного с ним окрашенного небелкового компонента —простетической

группы. Молекула гемоглобина состоит из четырех отдельных полипептидных цепей двух разных типов: из двух а-цепей и двух бета-цепей. Цепи эти по своему строению напоминают полипептидную цепь миоглобина. Две отцепи содержат по 141 аминокислотному остатку, а две (3- цепи — по 146 остатков)

4) Трансферазы. К классу трансфераз относят Е, катализ р-ции межмолекул переноса различ атомов, групп атомов и радикалов. Наимен их составляется по форме «донор: транспортируемая группа – трансфераза».

Например: метил- и формилтрансферазы, ацетилтрансферазы, амино-трансферазы, фосфотрансферазы и др.

Изомеразы. К классу изомераз относят ферменты, катализирующие взаимопревращения оптических и геометрических изомеров. Систематическое название их составляют с учетом типа реакции: «субстрат – цис-транс-изомераза». Если изомеризация включает внутримолекулярный перенос группы, фермент получает название «мутаза».

Билет 15

1)NH2CH(CH2COOH)CONHCH(CH3)CONHCH(CHCH3)2)CONHCH(CH2)2)COOH)COOH

АСПАРАГИНИЛ-АЛАНИЛ-ВАЛИЛ-ГЛУТАМАТ

2)оллаген — фибриллярный белок, составляющий основу соединительной ткани организма Молекула коллагена представляет собой правозакрученную спираль из трёх α-цепей. Такое образование известно под названием тропоколлаген. Один виток спирали α-цепи содержит три аминокислотных остатка. Молекулярная масса коллагена около 300 кДа, длина 300 нм, толщина 1,5 нм.

ластин — белок, обладающий эластичностью и позволяющий тканям восстанавливаться, В основном, эластин состоит из глицина, валина, аланина и пролина. Эластин является специализированным белком

3)Аллостерическими ферментами называют ферменты, активность которых регулируется не только количеством молекул субстрата, но и другими веществами, называемыми эффекторами. Участвующие в аллостерической регуляции эффекторы - клеточные метаболиты часто именно того пути, регуляцию которого они осуществляют.

Лигазы (синтетазы). К классу лигаз относят ферменты, катализирующие синтез органических веществ из двух исходных молекул с использованием энергии распада АТФ (или другого нуклеозидтрифосфата). Систематическое название их составляют по форме «X : Y лигаза», где X и Y обозначают исходные вещества. В качестве примера можно назвать L-глутамат: аммиак лигазу (рекомендуемое сокращенное название «глутаминсинтета-за»), при участии которой из глутаминовой кислоты и аммиака в присутствии АТФсинтезируется глутамин.

Билет 16

1)NH2CH(CH2C6H5)CONHCH(CH2C6H5OH)CONHCH(CH2C==CHNHC6H5)COOH

Р-ЦИЯ МИЛОНА(КРАСНОЕ ОКРАШИВАНИЕ НА ТИР)

2)Гемоглобин сложный железосодержащий белок животных, обладающих кровообращением, способный обратимо связываться с кислородом, обеспечивая его перенос в ткани.

Гемоглобин является сложным белком класса хромопротеинов, то есть в качестве простетической группы здесь выступает особая пигментная группа, содержащая железо — гем. Гемоглобин человека является тетрамером, то есть состоит из четырёх субъединиц. У взрослого человека они представлены полипептидными цепями α1, α2, β1 и β2

3)Другой параметр, лимитирующий протекание метаболического пути, - наличие регенерированных коферментов. Например, в реакциях дегидрирования коферментом дегидрогеназ служат окисленные формы NAD+, FAD, FMN, которые восстанавливаются в ходе реакции. Чтобы коферменты вновь участвовали в реакции, необходима их регенерация, т.е. превращение в окисленную форму.

4)Трансферазы. К классу трансфераз относят Е, катализ р-ции межмолекул переноса различ

Например: метил- и формилтрансферазы, ацетилтрансферазы, амино-трансферазы, фосфотрансферазы и др.

Билет 17

1)NH2CH(CH2C6H5OH)CONHCH(СH(CH3)2)CONHCH(CH2C=CH-N-CH-NH)COOH

Р-ЦИЯ МИЛОНА(ТИР) НИНГИДРИН. БИУРЕТ, КСАНТОПРОТЕИН

2)Денатурация Белковая молекула имеет функционал конформац благодаря налич больш числа слабых связей и быстро денатурирует при изменении условий среды, от которых эти силы зависят. Изменение температуры, ионной силы, рН, а также обработка органическими или некоторыми дестабилизирующими агентами может привести к нарушению нативной конформации, что и называется денатурацией.

Связывание субстрата с ферментом часто вызывает конформационные изменения, что ведет к правильному (оптимальному) расположению аминокислотных остатков, требуемому для протекания катализа, и тем самым увеличивает специфичность фермент-субстратного взаимодействия (индуцированное соответствие).

4)Гидролазы. В класс гидролаз входит большая группа ферментов,

Катализ. Расщепл. Внутримолек. Св Орг вещ при уч H2O Наимен их составляют по форме «субстрат-гидролаза».

В эту же группу входят декарбоксилазы (карбокси-лиазы), амидин-лиазы и др.

Билет 18

1) NH2CH(CH2)2COOH)CONHCH(CH2(NH2)=O)CONHCH(CH2)4NH2)COOH

ПРИ PH=5, ЗАРЯД +

2)Альбумины- простые растворимые в воде белки, умеренно растворимые в концентрированных растворах соли и свёртывающиеся при нагревании (денатурация белка)

Глобулины — семейство глобулярных белков крови, имеющих более высокую молекулярную массу и растворимость в воде, чем альбумины

Любые изменения (модификации) в структуре субстрата делают его недоступным

Билет 19

1)NH2CH(CH2)4NH2)CONHCH(CH2)3NH-C(NH2)=NH)CONHCH(CH2C=CH-N-CH-NH)COOH

ЛИЗИЛ-АРГИНИЛ-ГИСТИДИH

2)2) 1. Различия белков по форме молекул

Как уже говорилось выше, по форме молекул белки делят на глобулярные и фибриллярные.

2. Различия белков по молекулярной массе

Белки - высокомолекулярные соединения, но могут сильно отличаться по молекулярной массе

3. Суммарный заряд белков

4.Соотношение полярных и неполярных групп на поверхности нативных молекул белков

5.Растворимость белков

4) Оксидоредуктазы. 1 класс ферментов классу оксидоредуктаз относят ферменты, катализирующие с участием двух субстратов окислительно-восстановительные реакции, лежащие в основе биологического окисления.

Билет 20 1)NH2CH(CH2)4NH2)CONHCH(CH2)3NH-C(NH2)=NH)CONHCH(CH2C=CH-N-CH-NH)CONHCH(H)COOH

ЛИЗИЛ-АРГИНИЛ-ГИСТИДИЛ-ГИЦИН

3)) В биологических системах часто встречается механизм регуляции активности ферментов с помощью ковалентной модификации аминокислотных остатков. Быстрый и широко распространённый способ химической модификации ферментов - фосфорилирование/дефосфорилирование. Модификации подвергаются ОН-группы фермента. Фосфорилирование осуществляется ферментами протеинкиназами, а дефосфорилирование - фосфопротеинфосфатазами. Присоединение остатка фосфорной кислоты приводит к изменению конформации активного центра и его каталитической активности. При этом результат может быть двояким: одни ферменты при фосфорилировании активируются, другие, напротив, становятся менее активными Изменение активности фермента, вызванное фосфорилированием, обратимо. Отщепление остатка фосфорной кислоты осуществляется

4)Оксидоредуктазы. 1 класс ферментов классу оксидоредуктаз относят ферменты, катализирующие с участием двух субстратов

окислительно-восстановительные реакции, лежащие в основе биологического окисления.

Трансферазы. К классу трансфераз относят ферменты, катализирующие реакции межмолекулярного переноса различных атомов, групп атомов и радикалов. Наименование их составляется по форме «донор: транспортируемая группа – трансфераза».

Различают трансферазы, катализирующие перенос одноуглеродных остатков, ацильных, гликозильных, альдегидных или кетонных, нуклеотидных остатков, азотистых групп, остатков фосфорной и серной кислот и др. Например: метил- и формилтрансферазы, ацетилтрансферазы, амино-трансферазы, фосфотрансферазы и др.

Билет 21

1) NH2CH(CH2COOH)CONHCH(CH3)CONHCH(CHCH3)2)CONHCH(CH2)2)COOH)COOH

АСПАРАГИНИЛ-АЛАНИЛ-ВАЛИЛ-ГЛУТАМАТ

2)Вторичная структура белка-это конформация полипептидной цепи без учета конформации радикалов Разновидности альф спираль и

3)Проферменты, или проэнзимы, зимогены, энзимогены — функционально неактивные предшественники ферментов, подвергающиеся тем или иным преобразованиям (обычно расщеплению специфическими эндоили экзопептидазами или гидролизу), в результате чего образуется каталитически активный продукт — фермент. Относятся к группе протеиназ (сериновые, тиоловые, кислые).

Билет 22

1) NH2CH(CHCH3)2)CONHCH(CH2C6H5OH)CONHCH(CH2C=CH-N-CH-NH)COOH

ВАЛИЛ-ТИРОЗИЛ-ГИСТЕДИН ПРИ PH=5 ЗАРЯД+

3) Энзимодиагностика методы диагностики болезней, патологических состояний и процессов, основанные на определении активности ферментов в биологических жидкостях. В особую группу выделяются иммуноферментные диагностические методы, состоящие в применении антител, химически связанных с каким-либо ферментом, для определения в жидкостях веществ, образующих с данными антителами комплексы антиген — антитело. Использование энзимных тестов является важным критерием в распознавании врожденных энзимопатий, характеризующихся специфическими нарушениями обмена веществ и жизнедеятельности в связи с отсутствием или недостатком того или иного фермента.

Соседние файлы в предмете Биохимия

#
12.04.20221.08 Mб182 коллоквиум без вит.docx
#
12.04.20222.13 Mб372коллоквиум с вит.docx
#
12.04.2022907.82 Кб20коллоквиум по белкам и ферментам.pdf