1.Визначення біохімії як науки, зв'язок з іншими дисциплінами. Основні розділи біохімії. Завдання біохімії на сучасному етапі.

Біохімія – наука про хімічний склад живих організмів та хімічні процеси, що відбуваються в них і лежать в основі їх життєдіяльності. Іншими словами, біохімія вивчає природу речовин, з яких побудований живий організм, їх перетворення і закономірності цих перетворень, тобто усі хім. Процеси, що відбуваються в живому організмі від моменту надходження в нього поживних речовин і до утворення кінцевих продуктів. Процеси обміну речовин і енергії є основою життєдіяльності кожного організму.

Основне завдання біохімії- вивчити процеси життєдіяльності, а також способи обміну речовин в організмі, що має важливе теоретичне і практичне значення.

У процесі становлення і розвитку біохімії, як окремої галузі науки, виникли і успішно розвиваються такі основні її напрями: статична, динамічна і функціональна біохімія.

Статична біохімія досліджує хімічну природу і властивості речовин, що входять до складу організму.

Динамічна біохімія вивчає перетворення речовин в організмі і взаємопов’язане з ним перетворення енергії, тобто обмін речовин і енергії в організмі.

Функціональна біохімія займається вивченням хім. процесів, які лежать в основі функціональної діяльності різних органів і систем. Такий поділ біохімії на основні напрями відносний, бо під час біохімічних досліджень усі вони взаємопов’язані.

Залежно від об’єкту дослідження розрізняють біохімію людини ( медична біохімія), тварин, рослин, мікроорганізмів і вірусів. Є загальна біохімія , що вивчає вміст і перетворення речовин, характерних для цілої матерії в цілому. Біохімія має важливе значення для медицини, сільського господарства і промисловості.

2. Загальна характеристика білків, їх функції. Види зв'язків між амінокислотами у білках.

Білки - високомолекулярні органічні сполуки, молекули яких являються гетеро полімерами, мономерами яких є амінокислоти. Свою назву білки дістали від яєчного білка, що з давніх-давен використовувався як харчовий продукт. Уперше термін «білки» було застосовано за аналогією з яєчним білком французьким фізіологом Ф.Кене в 1747р. Пізніше, в 1838р., дослідником Н.Мульдером білки були названі протеїнами (від грецької proteios – перший, найважливіший). Сьогодні в літературі використовуються обидва терміни. Білки є постійним компонентом продуктів харчування, з якими надходять в організм людини. В організмі вони виконують найрізноманітніші функції.

Структурна функція. Білки в середньому становлять 18-21% загальної сирої маси організму людини і тварин і до 45-50% їх сухої маси. Найбільша кількість білків міститься в паренхіматозних органах – селезінці, легенях, нирках та м'язах. Найменша кількість їх міститься у кісткові тканині. Білки входять до складу усіх органів і тканин. Вони беруть участь в утворенні структурної основи клітин і їх органел – мембранних структур, мітохондрій, рибосом, цитоплазми. Людині і вищим тваринам білки необхідні для утворення стінок судин, формування покривних, м'язових і спо­лучних тканин організму, вони становлять основу органічної частини кісткової тканини, хрящів, зв'язок і сухожилля.

Каталітична функція. Усі ферменти – біологічні каталізатори, що зумовлюють перебіг хімічних реакцій в організмі – мають білкову природу. Вони є необхідними для життєдіяльності кожного живого організму. За участю ферментів у клітинах одночасно проходить багато різних біохімічних реакцій, які забезпечують синтез і розщеплення різноманітних сполук з досить великою швидкістю за звичайних температури і тиску. Зараз відомо близько 2 тисяч білків, які ферментативно активні і більше 200 з яких виділено у кристалічному стані.

Гормональна функція. Значна кількість гормонів також є білками або продуктами білкового обміну. Це, зокрема, такі гормони, як інсулін, тетелін, тиреотропін, адренокортикотропний гормон, окситоцин, вазопресин та ін, Гормони беруть активну участь у регуляції обміну, впливають на проникність клітинних мембран, регулюють активність ферментів, діють на процеси трансляції і транскрипції та ін.

Транспортна функція. Білки виконують також важливу транспорт­ну функцію. Для нормальної життєдіяльності кожного організму необхідне постійне забезпечення його органів і тканин поживними ре­човинами. Ці речовини переносяться з током крові сполуками білкової природи. Так, перенесення кисню до тканин, а на зворотному шляху вуглекислого газу до легень здійснюється за допомогою складного білка хромопротеїдного типу – гемоглобіну. Транспорт різних груп ліпідів і жиророзчинних вітамінів до різних органів і тканин здійснюється за участю складних білків – ліпопротеїдів.

Захисна функція здійснюється в основному за участю білків g-глобулінів, з якими пов'язані імунні реакції організму. Антитіла, які утворюються в організмі при несприятливій дії на нього різних факторів (хвороботворних бактерій, вірусів, токсинів), мають білкову природу. Зв'язуючись з мікроорганізмами чи токсинами, вони інактивують їх, гальмують патогенну дію і знешкоджують токсичні продукти. Відомо ряд інших процесів, в яких білки також виконують захисну функцію, наприклад у процесах зсідання крові, оберігаючи організм від надмірної втрати її при різних травмах, тощо.

Механічна функція. Білки беруть участь у забезпеченні різних форм механічного руху – скороченні і розслабленні м'язів, роботі внутрішніх органів – серця, легень, шлунку і т. д. Ці процеси здійснюються за участю таких білків, як актин, міозин, тропоміозин і ряду інших.

Енергетична функція. Білки, як вуглеводи і ліпіди, є також важ­ливим джерелом енергії для організму. Так, при розщепленні 1г білка виділяється 17,7 кДж енергії. За рахунок білків організм люди­ни одержує 10-15% енергії.

Способи зв’язку амінокислот в молекулі білка

Ковалентні зв’язки

Пептидний – виникають внаслідок взаємодії карбоксильної групи однієї амінокислоти з аміногрупою другої амінокислоти. Сполуки, які при цьому утв, називають пептидами. Утворений дипептид може взаємодіяти з наступною амінокислотою, утворюючи тетрапептид.

Дисульфідний зв’язок – це міцний ковалентний зв’язок , що утворюється між залишками молекул цистеїну, що входять до одного або різних пептидних ланцюгів. Дисульфідні зв’язки мають важливе значення в формуванні третинної структури білків.

Нековалентні зв’язки та слабкі взаємодії.

Це фізико-хімічні зв’язки, що беруть участь у взаємодії як певних частин одного пептидного ланцюга, так і різних, близько розташованих ланцюгів, утворюючи вищі рівні конформації білкових молекул. Це слабкі зв’язки.

1.Водневі зв’язки – виникають між двома електронегативними атомами за рахунок атома водню, ковалентно зв’язаного з одним із електронегативних атомів. Вони най частіше утворюються між воднем, що входить до складу груп = NH, – OH, та сусіднім атомом кисню.

2.Іонні зв’язки – зв’язують між собою іонізовані амінні та карбоксильні групи. Іонний зв’язок відіграє важливу роль при утворенні третинної структури білка.

3.Гідрофобний зв’язок – утворюється внаслідок міжмолекулярної взаємодії між гідрофобними радикалами таких амінокислот, як аланін, валін, лейцин, ізолейцин, фенілаланін. Гідрофобний зв’язок має важливе значення для стабілізації третинної і четвертинної структур білків.