1. Лекции

2. Березов, Коровкин 1983, с.169-186, 1990, с.154-161, 138-146, 2007,с. 208-218

3. Николаев, 1989, с.167-172, 380-387, 444-445, 2004, с 68-77.

Модуль 1 пед. -2017год

1. Напишите трипептид из след.АМК: тре-вал-гис и назовите полученный трипептид.

2. Напишите трипептид из след. АМК Лиз-про-глу и назовите его.

3. Напишите трипептид из след. АМК: лей-мет-лиз и назовите его.

4. Напишите трипептид из след. АМК:трп-мет-лиз и назовите его.

5. Напишите трипептид из след.АМК: гли-асн-фен и назовите полученный трипептид.

6. Напишите трипептид из след. АМК: вал-мет-сер и назовите его.

7. Напишите трипептид из след.АМК: сер-вал-лей и назовите полученный трипептид.

8. Напишите трипептид из след.АМК: сер-арг-ала и назовите полученный трипептид.

9. Напишите трипептид из след. АМК вал-сер-фен и назовите его.

10. Напишите трипептид из след. АМК сер-цис-глу и назовите его.

11. Напишите трипептид из след. АМК фен-глу-арг и назовите его.

12. Напишите трипептид из след. АМК Гис-мет-сер и назовите его.

13. Напишите трипептид из след. АМК про-тре-лиз и назовите его.

14. Напишите трипептид из след. АМК мет-лиз-тир и назовите его.

15. Напишите трипептид из след. АМК ала-про-лиз и назовите его.

16. Классификация белков по структуре и форме. Приведите примеры.

17. Функциональная классификация белков. Приведите примеры.

18. Уровни организации белковых молекул.I, II, III, IV-структуры, примеры.

19. Денатурация белков. Ренатурация.

20. Перечислите все методы разделения белков и охарактеризуйте их.

21. Сущность метода хроматографии, где и для чего он применяется?

22. На чем основан метод электрофореза? Его применение в медицине. Электрофореграмма белков плазмы крови, их функции.

23. Что такое диализ? Принцип метода и применение в медицине.

24. Что такое изоэлектрическая точка данного белка? Чем она обусловлена?

25. Что такое гипо- и гиперпротеинемия, их причины. Норма содержания общего белка в крови.

26. Классификация сложных белков, привести примеры.

27. Гемопротеины, нормальные виды их биороль в клетке.

28. Назовите патологические (аномальные) виды и производные гемоглобина. Причины их появления.

29. Металлопротеины, их биороль. Приведите примеры.

30. Дайте схему гидролиза нуклеопротеидов, определения продуктов.

31. Что такое первичная, вторичная. третичная структура нуклеиновых кислот, какими связями они обусловлены?

32. Напишите формулы пиримидиновых азотистых оснований и назовите их.

33. Напишите формулы пуриновых азотистых оснований и назовите их.

34. Напишите формулу ЦТФ( цитидинтрифосфат)

35. Напишите формулу АТФ, ее биороль.

36. Напишите формулу d-ТМФ( дезоки‑тимидинмонофосфат), где встречается?

37. Строение УМФ, где встречается?

38. Напишите формулу ГМФ (гуанозинмонофосфата)

39. Напишите формулу 3,5-ц- АМФ, ее биороль.

40. Напишите формулу 3,5-ц- ГМФ, ее биороль.

41. Что такое комплементарность азотистых оснований в НК? Чем они обусловлены? Показать на структуре ДНК.

42. Перечислите структурные и функциональные отличия ДНК и РНК.

43. Назовите фракции липопротеинов крови, их состав и функции. Антиатерогенные липопротеины.

44. Какие фракции липопротеинов называют атерогенными, почему?

45. Что такое ферменты? химическая природа ферментов, особенности и отличия их от химических катализаторов.

46. Механизм действия ферментов в реакциях анаболизма и катаболизма.

47. Покажите графически зависимость активности ферментов от рН среды для амилазы слюны, пепсина, трипсина.

48. Зависимость скорости ферментативных реакций от концентрации субстрата, фермента. Уравнение Михалиса-Ментена.

49. Покажите графически зависимость активности ферментов от температуры. Приведите пример.

50. Что такое активаторы и ингибиторы ферментов? Обратимое и необратимое ингибирование. Приведите примеры.

51. В чем суть конкурентного и неконкурентного ингибирования активности фермента. Приведите пример.

52. Дайте классификацию ферментов по типу катализируемых ими реакции.

53. Оксидоредуктазы. Приведите пример.

54. Трансферазы. Приведите пример.

55. Ферменты лиазы. Приведите пример.

56. Гидролазы, пример реакции.

57. Ферменты класса лигаз. Приведите пример.

58. Какой тип химической реакции катализирует изомеразы, привести пример.

59. Что такое изоферменты? Роль изоферментов в энзимодиагностике. Приведите примеры.

60. Фенилкетонурия, механизм возникновения и нарушения.

61. Значение и применение ферментов в медицине.

62. Витамин В₁, строение, биороль, авитаминоз, распространение в природе и суточная потребность.

63. Витамин В₂, строение коферментов ФАД и ФМН, их биороль. Пищевые источники и суточная потребность. Авитаминоз.

64. Витамин В₆, строение активной формы, биороль, авитаминоз, пищевые источники и суточная потребность.

65. Витамин В₁₂, ее коферментная функция, источники и суточная потребность. Внешний и внутренний факторы Касла. Авитаминоз.

66. Витамин РР, строение кофермента НАД, ее биологическая роль. Авитаминоз, пищевые источники, суточная потребность.

67. Витамин С, биороль, авитаминоз, пищевые источники, суточная потребность.

68. Витамин Н (биотин), строение, биороль, авитаминоз, источники и суточная потребность.

69. Фолиевая кислота, коферментная функция, авитаминоз, источники и суточная потребность.

70. Витамин В₃( пантотеновая кислота), биороль, авитаминоз, пищевые источники и суточная потребность.

71. Витамин Е, его биологическая роль, пищевые источники и применение в медицине.

72. Витамин А, строение, источники, биороль. Авитаминоз, суточная потребность. Гипервитаминоз.

73. Роль витамина А в процессе светоощущения (схема).

74. Викасол, строение и бироль. Причины авитаминоза К.

75. Витамин Д₃ и 1,25(ОН)Д₃, их строение, биороль. Пищевые источники, авитаминоз, суточная потребность, Гипервитаминоз.

76. Активный центр, специфический и каталитический участки, их определения и функции

77. Аллостерический центр, его функция, влияние эффекторов на ферментативную активность.