Складні білки (протеїди)

Залежно від структури білки поділяють на прості (протеїни) і складні (протеїди). Останні, крім білка, містять у своїй структурі хімічно зв'язану з ним простетичну групу — небілкову частину молекули. За природою простетичної групи протеїди поділяють на ліпопротеїди, нуклеопротеїди, глікопротеїди, хромопротеїди, фосфо- протеїди та металопротеїди.

Ліпопротеїди як простетичні групи містять ліпіди, нуклеопротеїди — нуклеїнові кислоти, глікопротеїди — вуглеводи, хромопротеїди — пігменти, фосфопротеїди — фосфатну кислоту, металопротеїди — метали.

Існують також складні білкові комплекси, до складу яких одночасно входять білки, ліпіди і вуглеводи, названі гліколіпопротеїдами. Вони містяться в сполучній тканині, клітинних стінках бактерій тощо.

Залежно від просторової форми молекул білки поділяють на глобулярні та фібрилярні. Глобулярні білки мають сферичну або еліпсоїдну форму, фібрилярні — скла­даються з витягнутих ниткоподібних макромолекул, які називають протеноїдами.

Глобулярні білки (альбумін, глобулін) малостійкі до дії температури, кислот і лугів, а фібрилярні (білки волосся, нігтів, епідермісу; білки сполучної, кісткової, хрящової тканини тощо) дуже стійкі.

Під впливом багатьох чинників (підвищеної температури, зміни рН середови­ща, УФ- і гамма-випромінювання тощо) відбувається руйнування просторової форми білків при збереженні первинної структури. Цей процес називається денатурацією білка (рис. 7).

а — а-спіраль; б — денатурований білок

Рис. 7. Денатурація білка:

Денатурація є здебільшого необоротним процесом і призводить до втрати біо­логічних функцій білків. Приклад теплової денатурації — «зсідання» яєчних білків при варінні яєць. При денатурації відбувається розрив водневих зв'язків, які ста­білізують просторову форму білка. Денатурований білок утрачає розчинність, уна­слідок чого первісна просторова форма його не може бути відновлена. Денатурація може спричинятися утворенням нерозчинних солей білків. Це відбувається при отруєнні солями важких металів (Hg, Pb тощо). Як протиотруту в таких випадках використовують білки з підвищеним вмістом кислотних груп, наприклад яєчний альбумін. Виконуючи роль конкурента, ці білки зв'язують метали з утворенням нерозчинних солей, які виводяться з організму.

Білки — це макромолекулярні органічні сполуки (біополімери), структурну основу яких складають поліпептидні ланцюги, побудовані із залишків α-амінокислот.У побудові білкових молекул беруть участь двадцять  -амінокислот. Білки мають декілька рівнів просторової організації. Первинна структура білка — це послідовність амінокислот у поліпептидному ланцюзі. Вторинна структура — утворення поліпептидним ланцюгом  -спіралі або  -шару. Третинна структура — просторова укладка поліпептидного ланцюга. Четвертинна структура — об’єднання декількох поліпептидних ланцюгів з третинною структурою. Фізичні властивості білків. Одні білки розчинні, інші — ні. Багато білків утворюють колоїдні розчини. Білки мають різний смак, колір і запах. Температури, за яких відбувається руйнування білка, специфічні для кожного з них.