Гемоглобин и его соединения
Гемоглобин (Hb) – (от гемо… и лат. globus – шар), красный железосодержащий пигмент крови человека, позвоночных и некоторых беспозвоночных животных. У большинства беспозвоночных гемоглобин свободно растворен в крови; у позвоночных и некоторых беспозвоночных находится в красных кровяных клетках – эритроцитах, составляя до 94% их сухого остатка. Благодаря гемоглобину эритроциты выполняют дыхательную функцию (перенос кислорода (O2) из органов дыхания к тканям и углекислого газа от тканей в органы дыхания) и поддерживают рН крови. У мужчин в крови содержится в среднем 130–160 г/л гемоглобина, у женщин – 120–150 г/л.
По химической природе гемоглобин – сложный белок – хромопротеид, состоящий из белка глобина и железопорфирина – гема. У высших животных и человека гемоглобин состоит из 4 субъединиц-мономеров с молярной массой около 17000; два мономера содержат по 141-ому остатку аминокислот (a-цепи), два других – по 146-ть остатков (b-цепи) (рис. 6.4).
Пространственные структуры этих полипептидов во многом аналогичны. Они образуют характерные «гидрофобные карманы», в которых размещены молекулы гема (по одной на каждую субъединицу). Из 6 координационных связей атома железа, входящего в состав гема, 4 направлены на азот пиррольных колец; 5-я соединена с азотом имидазольного кольца гистидина, принадлежащего полипептидам и стоящего на 87-м месте в a-цепи и на 92-м месте в b-цепи; 6-я связь направлена на молекулу воды или др. группы (лиганды) и в том числе на кислород. Субъединицы рыхло связаны между собой водородными, солевыми и др. нековалентными связями и легко диссоциируют под влиянием амидов, повышенной концентрации солей с образованием главным образом симметричных димеров (ab) и частично a- и b-мономеров. Пространственная структура молекулы Г. изучена методом рентгеноструктурного анализа (М. Перуц, 1959).
Рис. 6.4. Молекула гемоглобина14
Гем имеет в своем составе атом железа, способный присоединять или отдавать молекулу кислорода (рис. 6.5).
Рис. 6.5. Транспорт кислорода гемоглобином15
Гемоглобин, присоединивший к себе кислород, превращается в оксигемоглобин (1 г Hb способен связать 1,34–1,35 мл О2). Это соединение непрочное. В виде оксигемоглобина переносится большая часть кислорода. Гемоглобин, отдавший кислород, называется восстановленным, или дезоксигемоглобином. Гемоглобин, соединенный с углекислым газом, носит название карбогемоглобина. Это соединение также легко распадается. В виде карбогемоглобина переносится 20% углекислого газа.
В особых условиях гемоглобин может вступать в соединение и с другими газами. Соединение гемоглобина с угарным газом (СО) называется карбоксигемоглобином. Карбоксигемоглобин является прочным соединением. Гемоглобин блокирован в нем угарным газом и неспособен, осуществлять перенос кислорода. Сродство гемоглобина к угарному газу выше его сродства к кислороду, поэтому даже небольшое количество угарного газа в воздухе является опасным для жизни.
В скелетных и сердечной мышцах находится мышечный гемоглобин, называемый миоглобином. Он имеет меньшую молекулярную массу и играет важную роль в снабжении кислородом работающих мышц (рис. 6.6).
Рис. 6.6. Различия в строении миоглобина и гемоглобина16