Экзаменационные вопросы по биохимии

1 (1). Первичная структура белка. Зависимость свойств и конформации белков от первичной структуры. Примеры полиморфизма белков, гемоглобин А и F, структурные и функциональные отличия. Наследственные изменения первичной структуры — молекулярные болезни (серповидно-клеточная анемия).

2 (1). Конформация белковой молекулы (вторичная и третичная структу­ры). Типы внутримолекулярных связей в белках. Фибриллярные и глобу­лярные белки (примеры). Четвертичная структура белка. Примеры строения и функциониро­вания олигомерных белков.

3 (1). Биологические функции белков. Роль пространственной организации полипептидной цепи в образовании активных центров. Взаимодействие бел­ков с лигандами. Денатурация белков.

4 (1). Гемоглобин - аллостерический белок. Конформационные изменения молекулы гемоглобина. Кооперативный эффект. Регуляторы сродства гемоглобина к кислороду. Структурные и функциональные различия миоглобина и гемоглобина.

5 (1). Первичная и вторичная структуры ДНК. Правила Чаргаффа. Принцип комплементарности. Типы связей в молекуле ДНК. Биологическая роль ДНК. Молекулярные болезни - следствие генных мутаций.

6 (1). Роль ферментов в метаболизме. Многообразие ферментов. Специфичность действия ферментов. Классификация ферментов. Изоферменты, мультиферменты.

7 (1). Механизм действия ферментов. Каталитический (активный) центр. Коферменты и кофакторы. Конкурентное и неконкурентное ингибирование. Использование конкурентных ингибиторов как лекарственных препаратов.

8 (1). Свойства ферментов. Зависимость скорости ферментативной реакции от концентрации фермента и субстрата, температуры и рН среды.

9 (1). Основные механизмы регуляции действия ферментов и их роль в регуляции метаболизма. Проферменты.

10 (2). Принципы количественного определения ферментов. Единицы ак­тивности ферментов. Основные направления использования ферментов в медицине. Эн­зимодиагностика, энзимотерапия, использование ферментов как реагентов.

11 (1). Катаболические и анаболические пути обмена. Функции метаболизма. Три стадии катабо­лизма основных питательных веществ в организме. Связь общего пути катаболизма с цепью переноса электронов и протонов и синтезом АТФ. Роль НАД- и ФАД-зависимых дегидрогеназ.

12 (1). Пировиноградная кислота: пути образования и использования в ор­ганизме. Окислительное декарбоксилирование пировиноградной кислоты. Строение пируватдегидрогеназного комплекса. Значение витаминных ко­ферментов в декарбоксилировании пирувата.

13 (1). Ацетил-КоА: источники и основные пути использования в тканях. Компартментализация обмена ацетил-КоА.

14 (1). Цикл трикарбоновых кислот: последовательность реакций, харак­теристика ферментов. Амфиболическая функция цитратного цикла. Связь с обменом углеводов, жиров и белков.

14 (1). Окисление НАДН₂ и ФАДН₂ в митохондриях. Характеристика основных компонентов дыхательной цепи. Ферментные комплексы. Дегидрирование субстратов и окисление водорода как источник энергии для синтеза АТФ. Роль АТФ в организме.

15 (1). Сопряжение окисления с фосфорилированием в дыхатель­ной цепи. Н⁺-АТФсинтетаза мембран митохондрий. Коэффициент Р/О. Разобщение дыхания и фосфорилирования. Гипоэнергетические состояния.

16 (1). Переваривание и всасывание углеводов. Катаболизм лактозы и сахарозы. Особенности метаболизма фруктозы и галактозы. Наследственные заболевания углеводного обмена: галактоземия, непереносимость сахарозы и лактозы.

17 (1). Образование и пути использования глюкозо-6-фосфата в организме. Особенности обмена глюкозо-6-фосфата в различных тканях, обусловленные функциональными различиями этих тканей.

18 (1). Гликолиз - локализация в клетке и тканях, последовательность ре­акций, биологическая роль, энергетический баланс. Утилизация молочной кислоты в организме человека.

19 (1). Дихотомический аэробный распад глюкозы: схема последо­вательности реакций, значение. Энергетический баланс аэробного окисле­ния глюкозы.

20 (1). Пентозофосфатный путь превращений глюкозы. Реакции окисли­тельного этапа. Роль пентозофосфатного пути в различных тканях.

21 (1). Обмен гликогена. Регуляция синтеза и распада гликогена. Мобилизация гликогена печени: последовательность реакций, каскадный механизм активации фосфо­рилазы. Нарушения обмена гликогена.

22 (1). Биосинтез глюкозы (глюконеогенез): возможные предшест­венники, последовательность реакций, значение. Регуляция глюко­неогенеза из аминокислот.

23 (1). Роль липидов в организме. Пищевые липиды, суточная потребность. Особенности использования липидов в различных тканях. Депонирование и мобилизация жиров в жировой ткани. Ожирение.

24 (1). Переваривание жиров. Липазы и фосфолипазы. Желчные кислоты и парные желчные кислоты: строение, образование, биологическая роль. Нарушения переваривания липидов.

25 (1). Липиды-амфипаты: представители, способность к агрегации, обра­зованию мицелл, бислоев. Полярные липиды как компоненты биомембран и липопротеинов.

26 (1). Принципы построения биологических мембран. Роль основных компонентов (липидов, белков, углеводов) в структурной организации и функционировании мем­бран.

27 (1). Транспорт веществ через мембраны. Механизмы переноса веществ. Транспортные АТФазы. Роль К⁺,Na⁺-АТФазы в поддержании трансмем­бранного потенциала и возбудимости мембраны.

28 (1). Липопротеины крови: особенности строения, состава и функций разных классов липопротеинов. Роль в обмене триацилглицеролов и холе­стерола. Диагностическое значение определения уровня холестерола и ли­попротеинов в крови.

29 (1). Окисление высших жирных кислот. Последовательность реакций -окисления. Связь окисления жирных кислот с цитратным циклом и ды­хательной цепью. Биологическая роль.

30 (1). Биосинтез жирных кислот в тканях: последовательность реакций, биологическая роль. Компартментализация и регуляция обмена жирных кислот.

31 (1). Биосинтез ацилглицеролов и фосфолипидов: последовательность реакций, значение. Липотропный эффект фосфолипидов, роль в предупреждении жирового перерождения печени.

32 (1). Биосинтез и использование кетоновых тел. Гиперкетонемия: при­чины механизм развития и последствия.

33 (1). Обмен и функции холестерола. Нарушения обмена холестерола.

34 (2). Перекисное окисление липидов (ПОЛ) в биомембранах. Субст­раты и факторы, способствующие его инициации. Роль ПОЛ в норме и патологии. Арахидоновая кислота как предшественник биологически активных соединений. Биологическая роль витамина Е.

35 (1). Переваривание белков. Протеиназы. Механизм активации протеиназ желудочно-кишечного тракта. Специфичность (избира­тельность) гидролиза пептидных связей. Гниение белков (аминокислот) в толстом кишечнике.

36 (1). Декарбоксилирование аминокислот. Образование биогенных аминов — гистамина, серотонина, ГАМК. Роль биогенных аминов в регуляции метаболизма и функций. Распад биогенных аминов.

37 (1). Непрямое дезаминирование аминокислот. Роль глутаматдегидрогеназы и глутаминовой кислоты. Реакции трансаминирования, ферменты, биологическое значение.

38 (1). Источники образования аммиака и пути его обезвреживания в организме. Связывание аммиака в местах образования и транспорт в печень.

39 (1). Биосинтез мочевины. Связь орнитинового цикла с превращениями фумаро­вой и аспарагиновой кислот. Причины гипераммониемии. Уремия как следствие нару­шения выведения мочевины из организма.

40 (1). Обмен глутамата и аспартата, роль в азотистом обмене, распад до конечных продуктов.

41 (1). Обмен фенилаланина и тирозина. Использование тирозина для синтеза катехоламинов, тироксина, меланинов. Распад тирозина до конечных продуктов. Наследственные нарушения обмена фенилаланина и тирозина (фенилкетонурия, алкаптонурия, альбинизм).

42 (1). Метионин и S-аденозилметионин: строение, участие в процессах трансметилирования. Регенерация S-аденозилметионина из гомоцистеина..

43 (1). Роль серина и глицина в образовании одноуглеродных групп и их использование в биологических синтезах. Участие ТГФК в этих процессах.

44 (1). Синтез гема и гемоглобина. Распад гемоглобина, обмен желчных пигментов. Нарушения обмена желчных пигментов. Значение определения желчных пигментов в диагностике желтух.

45 (1). Строение и биологическая роль нуклеотидов.

46 (1). Биосинтез пуриновых нуклеотидов. Происхождение атомов N и С пуринового кольца. Резерв­ные пути биосинтеза пуриновых нуклеотидов. Распад пуриновых нуклеотидов. Нарушения обмена пуринов.

47 (1). Первичная и вторичная структуры РНК. Типы РНК: особенности строения. Основные компоненты белоксинтезирующей системы. Функция рибосом. Адапторная функция тРНК и роль мРНК в синтезе белка.

48 (1). Биосинтез ДНК (репликация) и мРНК (транскрипция). Процессы "созревания" первичного транскрипта при образовании мРНК.

49 (1). Биосинтез белков. Генетический код. Последовательность реакций при синтезе полипептидной цепи (инициация, элонгация, терминация) в процессе трансляции на рибосомах. Посттрансляционная модификация молекул белков.

50 (1). Регуляция синтеза белка. Представление об опероне. Индукция и репрессия синтеза в организме человека. Роль гормонов в регуляции действия генов. Ингибиторы матричных синтезов - антибиотики, интерфероны.

51 (1). Взаимосвязь обмена аминокислот, жиров и углеводов. Схема превращений глю­козы и аминокислот в жиры. Схема синтеза глюкозы из аминокислот. Схема образования углеродного скелета аминокислот из углеводов и глицерина.

52 (2). Регуляция метаболизма. Иерархия регуляторных систем. Значение эндокринной системы. Роль гормонов гипоталамуса и гипофиза.

53 (2). Механизм действия дистантных гормонов. Роль мембраносвязанных ферментов в передаче внешнего сигнала внутрь клетки.

54 (2). Циклический аденозинмонофосфат – строение, синтез, распад, роль в клетке. Факторы, влияющие на синтез и распад циклического аденозинмонофосфата.

55 (2). Гормоны передней доли гипофиза - строение, механизм действия, биологическая роль. Последствия нарушений функции гипофиза в разные возрастные периоды.

56 (2). Гормоны задней доли гипофиза: вазопрессин и окситоцин. Строение, механизм действия, биологическая роль. Последствия нарушения продукции вазопрессина.

57 (2). Иодтиронины - строение, синтез, механизм действия, биологическая роль. Гипо- и гипертиреозы.

58 (2). Глюкокортикоиды – образование, механизм действия, биологическая роль, строение. Метаболические изменения при избытке глюкокортикоидов.

59 (2). Минералокортикоиды – механизм действия, биологическая роль, строение. Метаболические изменения при избытке и недостатке минералокортикоидов.

60 (2). Ренин-ангиотензиновая система, роль в регуляции водно-электролитного обмена.

61 (2). Адреналин - механизм действия и биологическая роль, строение, реакции образования адреналина из тирозина.

62 (2). Глюкагон - строение, факторы, влияющие на секрецию, механизм действия и биологическая роль

63 (2). Инсулин - строение, образование из проинсулина, регуляция секреции инсулина, взаимодействие инсулина с рецептором.

64 (2). Изменения активности внутриклеточных ферментов под действием инсулина, влияние инсулина на об­мен веществ.

65 (2). Биохимические изме­нения при сахарном диабете. Метаболические механизмы развития осложнений при сахарном диабете. Последствия длительной гипергликемии.

66 (2). Паратгормон и кальцитонин, строение, механизм действия, биологическая роль. Гипер- и гипопаратиреозы.

67 (2). Половые гормоны - механизм действия, биологическая роль, образование, строение,

68 (2). Нарушения функций эндокринных желез: гипер- и гипопродукция гормонов. Примеры заболеваний, связанных с дисфункцией эндокринных желез.

69 (2). Питание - составная часть обмена веществ. Основные компо­ненты пищевого рациона и их роль. Заменимые и незаменимые компоненты пищевого рациона. Сбалансированное питание. Последствия несбалансированного питания.

70 (2). Биологическая ценность пищевых белков. Количество и качество белков в питании человека. Заменимые и незаменимые аминокислоты. Комбинирование пищевых продуктов, взаимо­дополняющих по аминокислотному составу.

71 (2). Витамины. Источники витаминов для человека. Причины витаминной недостаточности. Гиповитаминозы, авитаминозы, гипервитаминозы. Витаминсодержащие коферменты.

73 (2). Витамин B₁ — коферментные функции, биологическая роль, суточная потребность, пищевые источ­ники, строение, нарушения обмена при недостаточности тиамина.

74 (2). Витамин B₂ — коферментные функции, биологическая роль, суточная потребность, пищевые источ­ники, строение.

75 (2). Витамин С – биологическая роль, суточная потребность, пищевые источники, строение, нарушения обмена при недостаточности аскорбиновой кислоты.

76 (2). Витамин B₆ —коферментные функции, биологическая роль, пищевые источ­ники, строение. Потребность в витамине B₆ в зависимости от качественного состава пищевого рациона.

77 (2). Фолиевая кислота - коферментные функции, биологическая роль, суточная потребность, источники, строение. Нарушения обмена при недостаточности фолиевой кислоты. Механизм бактериостатического действия сульфаниламидных пре­паратов.

78 (2). Витамин РР — коферментные функции, биологическая роль, суточная потребность, пищевые источ­ники, строение.

79 (2). Витамин B₁₂ – биологическая роль, суточная потребность, источники. При­чины недостаточности витамина B₁₂ в организме и ее проявления. Роль "внутреннего фактора Касла" в усвоении витамина B₁₂.

80 (2). Жирорастворимые витамины А, Е и К – биологическая роль, пищевые источники, причины и проявления гипо- и гипервитаминоза.

81 (2). «Витамин D». Образование активной формы витамина из провитамина. Биологическая роль. Нарушения обмена при недос­таточности витамина D₃ у детей.

82 (2). Обмен железа. Суточная потребность, источники, всасывание, транспорт, депонирование, использование в организме, реутилизация железа.

83 (2). Неорганические метаболиты: натрий, калий, медь, цинк, магний, фтор, йод, селен, сульфат, роль в организме.

84 (2). Безопасность пищи. Химические и биологические загрязнители, их влияние на обмен веществ. Метаболизм этанола.

85 (2). Роль печени в обезвреживании ксенобиотиков. Механизмы обезвреживания веществ в печени. Стадии (фазы) химической модификации. Роль реакций конъюгации в детоксикации продуктов обмена и лекарственных препаратов (примеры).

86 (2). Компартментализация метаболических процессов в печени. Регуляция направления потока метаболитов через мембраны внутриклеточных (субклеточных) структур. Значение в интеграции обмена веществ.

87 (2). Роль печени в углеводном обмене. Источники глюкозы крови и пути метаболизма глюкозы в печени.

88 (2). Роль печени в азотистом обмене. Пути использования фонда аминокислот в печени.

89 (2). Роль печени в обмене липидов.

90 (2). Монооксигеназная цепь окисления в мембранах эндоплазматической сети печеночных клеток, компоненты, последовательность реакций, роль в метаболизме ксенобиотиков и природных соединений. Цитохром Р_450. Индукторы и ингибиторы микросомальных монооксигеназ.

91 (2). Роль почек в поддержании гомеостаза организма. Механизмы ультрафильтрации, канальцевой реабсорбции и секреции. Гормоны, влияющие на диурез.

92 (2). Особенности обмена в скелетных мышцах и миокарде: характеристика основных белков, молекулярные механизмы мышечного сокращения, энергетическое обеспечение мышечного сокращения.

93 (2). Важнейшие биополимеры соединительной ткани и межклеточного матрикса (коллаген, эластин, протеогликаны), состав, пространственная структура, биосинтез, функции.

94 (2). Метаболизм эритроцита: роль гликолиза и пентозофосфатного пути. Метгемоглобинемия. Ферментативная антиоксидантная система клетки.Причины и последствия дефицита глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы эритроцитов.

95 (2). Буферные системы крови и кислотно-основное состояние (КОС). Роль дыхательной и выделительной систем в поддержании КОС. Нарушения кислотно-основного баланса.

96 (2). Диагностическое значение определения метаболитов в крови и моче.

97 (2). Низкомолекулярные азотсодержащие вещества крови ("остаточный азот'') и диагностическое значение их определения. Гиперазотемия (ретенционная и продукционная).

98 (2). Особенности обмена в нервной ткани. Биологически активные молекулы нервной ткани.

99 (2). Белки плазмы крови — биологическая роль. Гипо- и гиперпротеинемии, диспротеинемия. Альбумин — функции, причины гипоальбуминемии и ее проявления. Иммуноглобулины. Белки острой фазы. Диагностическое значение определения фракций белков плазмы крови.

100 (2). Характеристика основных факторов гемокоагуляции. Свертывание крови как каскад реакций активации проферментов путем протеолиза. Биологическая роль витамина К.

Вопросы тестового контроля по биохимии Химия белков, ферменты Выберите все правильные ответы:

1. Факторами устойчивости коллоидных растворов белка являются:

А. молекулярная масса белка;

Б. способность связывать природные лиганды;

В. наличие простетических групп в молекуле;

Г. одноимённый электрический заряд;

Д. гидратная оболочка

2. Нейтрализация электрического заряда белковой молекулы лежит в основе реакций осаждения белков:

А. этиловым спиртом;

Б. сульфатом аммония;

В. хлоридом натрия;

Г. сульфатом меди;

Д. серной кислотой

3. Разрушение гидратной оболочки белковой молекулы лежит в основе осаждения белка:

А. нагреванием;

Б. этиловым спиртом;

В. ацетоном;

Г. концентрированной Н₂SО₄;

Д. концентрированной НNО₃

4. При высаливании белков плазмы крови при более высокой концентрации сульфата аммония осаждаются альбумины, потому что они по сравнению с глобулинами:

А. более гидрофильны;

Б. обладают более высокой молекулярной массой;

В. обладают более высоким электрическим зарядом;

Г. более гидрофобны;

Д. имеют больший размер молекулы

5. Денатурацию белка могут вызвать:

А. концентрированные кислоты;

Б. концентрированные щёлочи;

В. соли тяжёлых металлов;

Г. сульфат аммония;

Д. хлорид натрия

6. Для денатурированных белков характерно:

А. увеличение растворимости в воде;

Б. изменение конформации молекулы;

В. потеря биологической активности;

Г. увеличение гидрофобности молекулы;

Д. меньшая устойчивость к действию протеолитических ферментов

7. Различия белков по молекулярной массе составляют основу использования следующих методов разделения:

А. изоэлектрическое фокусирование;

Б. аффинная хроматография;

В. ионообменная хроматография;

Г. гель-фильтрация;

Д. ультрацентрифугирование

8. Для разделения белков по электрическому заряду используются:

А. ультрацентрифугирование;

Б. диализ;

В. осаждение органическими растворителями;

Г. ионообменная хроматография;

Д. изоэлектрическое фокусирование

9. Для очистки белков от низкомолекулярных примесей используют:

А. ионообменную хроматографию;

Б. электрофорез;

В. изоэлектрическое фокусирование;

Г. гель-фильтрацию;

Д. диализ

10. Белковой природой ферментов обусловлены их:

А. термолабильность;

Б. высокая специфичность действия;

В. зависимость скорости реакции от рН среды;

Г. обратимость действия;

Д. зависимость скорости реакции от концентрации фермента

11. Абсолютной специфичностью действия обладают ферменты:

А. пепсин;

Б. липаза;

В. уреаза;

Г. аргиназа;

Д. амилаза

12. Относительной специфичностью действия обладают ферменты:

А. уреаза;

Б. трипсин;

В. химотрипсин;

Г. липаза;

Д. пепсин

13. Стереохимической специфичностью обладает фермент, если он катализирует превращение

А. L-изомеров в D-изомеры;

Б. α-гликозидов, но не β-гликозидов;

В. цис-изомеров в транс-изомеры;

Г. L-изомера, но не D-изомера;

Д. цис-изомера, но не транс-изомера

14. Для того, чтобы определить общую активность фермента, нужно знать:

А. концентрацию субстрата в среде до инкубации;

Б. разведение биоматериала;

В. концентрацию субстрата в среде после инкубации;

Г. количество биоматериала, взятого на анализ;

Д. время инкубации пробы

15. Для конкурентного ингибирования ферментов характерно:

А. связывание ингибитора с активным центром фермента;

Б. структурное сходство ингибитора и субстрата;

В. зависимость степени ингибирования от концентрации ингибитора;

Г. снижение оборотов фермента под действием ингибитора;

Д. связывание ингибитора с участком, отличным от активного центра

16. Для неконкурентного ингибирования ферментов характерно:

А. отсутствие структурного сходства ингибитора и субстрата;

Б. зависимость степени ингибирования от концентрации ингибитора;

В. уменьшение сродства фермента к субстрату в результате изменения конформации активного центра;

Г. снижение оборотов фермента под действием ингибитора;

Д. структурное сходство ингибитора и субстрата

17. Для аллостерических ферментов характерно:

А. высокая молекулярная масса;

Б. наличие четвертичной структуры;

В. наличие регуляторного центра;

Г. отсутствие активного центра;

Д. конформационные изменения молекулы в присутствии эффекторов

18. Взаимодействие аллостерического эффектора с ферментом вызывает:

А. частичный протеолиз;

Б. изменение конформации фермента;

В. фосфорилирование или дефосфорилирование фермента;

Г. изменение природы образующегося продукта реакции;

Д. изменение сродства активного центра к субстрату

19. Регуляция активности ферментов путём ковалентной модификации предполагает:

А. кооперативный эффект;

Б. конкурентное ингибирование;

В. аллостерическое ингибирование;

Г. частичный протеолиз профермента;

Д. фосфорилирование — дефосфорилирование

20. В ходе превращения профермента в фермент происходит:

А. отщепление фрагмента полипептидной цепи;

Б. сближение радикалов аминокислот, формирующих активный центр;

В. отщепление остатка фосфорной кислоты от молекулы профермента;

Г. присоединение остатка фосфорной кислоты к молекуле профермента;

Д. изменение пространственной конформации молекулы

21. Наличие проферментных форм характерно для ферментов:

А. трипсина;

Б. химотрипсина;

В. энтерокиназы;

Г. эластазы;

Д. пируватдегидрогеназы

22. Для мультимолекулярных ферментных комплексов характерны:

А. определённый порядок расположения каталитических белков в пространстве;

Б. связывание ферментов в единый недиссоциирующий комплекс;

В. отсутствие диффузии промежуточных продуктов в окружающую среду;

Г. высокая скорость перемещения субстратов с одного активного центра на другой;

Д. одинаковая скорость реакции, катализируемой мультиферментным комплексом и его изолированными ферментами

23. Молекулярные формы лактатдегидрогеназы отличаются друг от друга:

А. молекулярной массой;

Б. электрофоретической подвижностью;

В. чувствительностью к аллостерическим эффекторам;

Г. сродством к субстратам и продуктам реакции;

Д. типом катализируемой химической реакции

24. Иммобилизованные на носителе ферменты отличаются от нативных ферментов:

А. меньшей устойчивостью к денатурирующим воздействиям;

Б. избирательным сродством к тканям;

В. более стабильной третичной структурой;

Г. большей устойчивостью к протеолитическим ферментам;

Д. более выраженными антигенными свойствами

25. Повышение активности ферментов в плазме крови при патологических состояниях происходит вследствие:

А. увеличения проницаемости мембран клеток повреждённых тканей;

Б. выхода фермента в кровь из разрушенных клеток;

В. снижения активности ферментов в повреждённых тканях;

Г. замедления синтеза ферментов в повреждённых тканях;

Д. денатурации ферментов

26. Активность ферментов в клинике оценивают по:

А. изменению концентрации субстрата;

Б. изменению концентрации продукта реакции;

В. изменению содержания восстановленных форм коферментов;

Г. количеству щёлочи, израсходованному на титрование кислот, образующихся в процессе реакции;

Д. количеству ферментативного белка в исследуемом материале

27. Для определения скорости ферментативной реакций, протекающих с изменением интенсивности поглощения световых и ультрафиолетовых волн, используются методы:

А. фотоколориметрические;

Б. спектрофотометрические;

В. титрометрические;

Г. гравиметрические;

Д. манометрические