- •1. Аминокислоты: классификация, химическая структура и физико-химические свойства, стереохимия, амфотерность, реакционная способность аминокислот. Характеристика пептидной связи.
- •2.Белки:распространение в биообъектах, разнообразие, биологическая роль. Методы очистки и идентификации белков.
- •5.Физико-химические свойства белков. Денатурация и ренатурация белков.
- •I. Простые белки (протеины).
- •II. Сложные белки (протеиды).
- •8.Механизм ферментативного катализа. Единицы ферментативной активности.
- •9. Кинетика ферментативных реакций. Зависимость скорости ферментативных реакций от концентрации фермента и субстрата, рН и температуры.
- •10.Активация и ингибирование ферментов. Принципы регуляции ферментативных реакций.
- •11. Номенклатура и классификация ферментов.
- •12.Химическое строение и функции нуклеозидов и нуклеотидов.
- •13.Структурная организация нуклеиновых кислот. Характеристика первичной структуры днк. Формы двойной спирали днк. Связи, стабилизирующие структуры днк. Принцип комплементарности.
- •14.Структура, свойства и функции матричных, рибосомальных и транспортных рнк.
- •15.Классификация, биологическая роль, особенности строения и изомерия природных моносахаридов. Явление мутаротации.
- •16.Химические свойства моносахаридов и их производных: кислот, гликозидов, аминосахаров (гликозамин, галактозамин), фосфосахаров. Сиаловые кислоты.
- •17.Строение и свойства основных природных восстанавливающих и невосстанавливающих дисахаридов: мальтозы, лактозы, целлобиозы, сахарозы, трегаллозы. Сущность процесса инверсии сахарозы.
- •18.Классификация и биологическая роль полисахаридов, распространение в природе. Строение и свойства крахмала, характеристика фракций амилозы и амилопектина. Гликоген.
- •19.Особенности строения и свойства целлюлозы. Хитин.
- •20.Гетеросахариды. Строение и биологическая роль гиалуроновой и хондроитинсерной кислот, гепарина.
- •21.Нейтральные жиры: строение, физико-химические свойства, биологическая роль.
- •Гидролиз жиров
- •Гидрирование (гидрогенизация) жиров
- •23 Фосфолипиды: строение и функции фосфолипидов. Глицерофосфолипиды и сфингофосфолипиды.
- •24.Гликолипиды: строение, свойства, локализация и функциональная роль гликолипидов. Цереброзиды и ганглиозиды.
- •25.Витамины: классификация и общая характеристика витаминов, биологическая роль, понятие о гипо-, гипер- и авитаминозе. Понятие о витамерах.
- •27. Витамины с и р.
- •28.Витамин а, особенности строения, биологическая роль, образование активных форм. Участие витамина а в зрительном акте. Понятие о провитаминах. Каратиноиды, строение, биологическая роль.
- •29.Витамины группы д, биологическая роль, особенности строения, образование активных форм. Роль витамина d регуляции фосфорно-кальциевого обмена.
- •30.Витамины е, f строение, биологическая роль. Понятие об антиоксидантной и прооксидантной функции витаминов.
- •Витамин c: прооксидантные свойства
- •31.Общая характеристика, классификация и биологическая роль гормонов.
- •32.Принцип иерархии нейроэндокринной системы. Гипотоламо-гипофизарная ось. Рилизинг-факторы гипоталамуса и тропные гормоны гипофиза: состав, строение и функции.
- •38. Механизмы сопряжения окисления и фосфорилирования в дыхательной цепи. Трансмембранный потенциал протонов как форма запасания энергии. Строение и функции протонной атф-синтазы.
- •39.Современные представления о биологическом окислении
- •43.Синтез и распад гликогена.
- •Пентозофосфатный путь обмена углеводов: локализация, окислительные и неокислительные реакции цикла, их биологическое значение.
- •Общая характеристика аэробного процесса окисления углеводов. Эффект Пастера.
- •Кетоновые тела: биосинтез, биологическая роль
- •Принципы биосинтеза ацилглицеридов и фосфолипидов.
1. Аминокислоты: классификация, химическая структура и физико-химические свойства, стереохимия, амфотерность, реакционная способность аминокислот. Характеристика пептидной связи.
Аминокисло́ты (аминокарбо́новые кисло́ты) — органические соединения, в молекуле которых одновременно содержатся карбоксильные(COOH) и аминогруппу(NH2).
Классификация:
*Заменимые и незаменимые(абсолютно:вал,лей,тре,лиз,иле,мет,фен,три ; полу: арг,тир,гис)
*По хим природе радикалов:
алифатические(нейтральные,кислые,основные),ароматические(фенилаланин, тирозин, триптофан),гетероциклические(триптофан, гистидин, пролин).
*По радикалу: полярные и неполярные
По физическим свойствам .Все они кристаллические вещества, лучше растворяются в воде, чем в органических растворителях, имеют высокие температуры плавления; многие из них имеют сладкий вкус. Особенности физических и химических свойств аминокислот обусловлены их строением — присутствием одновременно двух противоположных по свойствам функциональных групп: кислотной и основной.
Химические свойства:
1. Кислотные свойства :а) Взаимодействие со щелочами : NH2 –CH2 –COOH + NaOH →NH2 –CH2 –COONa + H2O
б) Взаимодействие со спиртами: NH2 –CH2 –COOH + C2H5OH →NH2 –CH2 –COOC2H5 + H2O
2. Основные свойства: Взаимодействие с кислотами: NH2 –CH2 –COOH + HCl → NH3Cl–CH2 –COOH
Амфотерность –способностьa-аминокислот диссоциировать в водном растворе по типу кислоты и основания из-за наличия в их составе групп кислотного (-СООН) и основного (-NH2) характера. Аминокислоты существует в виде равновесной смеси биполярного иона (цвиттериона) катионной и анионнойформ,равновесие которых зависит от рН среды.
Стериохимия:Большинство аминокислот содержит асимметрический атом углерода (у α-аминокислот это α-углеродный атом) и может существовать в виде оптических изомеров:
При установлений конфигурации аминокислот их принято сравнивать с L- и D-молочными кислотами, конфигурации которых установлены по L- и D-глицериновым альдегидам.
Реакционная способность :Аминокислоты, как бифункциональные органические соединения, вступают во все химические реакции карбоновых кислот и аминов, кроме этого, они обладают и специфическими свойствами, обусловленными взаимным влиянием функциональных групп в одной молекуле. В зависимости от рН среды превалирует та или иная форма в растворе.
При определенном для каждого белка значении рН его молекулы оказываются электронейтральными. Это значение рН называют изоэлектрической точкой (рI) белка. Изоэлектрическая точка белка зависит от числа и природы заряженных групп в молекуле.
Растворимость аминокислот и белков в изоэлектрической точке минимальна.
Пептидная
связь
— вид амидной связи, возникающей при
образовании белков и пептидов в результате
взаимодействия α-аминогруппы (—NH2) одной
аминокислоты с α-карбоксильной группой
(—СООН) другой аминокислоты.
1.Атомы пептидной связи располагаются в 1 плоскости 2.атомы О2 и Н чаще всего находятся в трансположении
