- •1. Предмет, задачи и методы исследования биохимии человека
- •2. Общая характеристика химического состава организма.
- •3 Виды обмена веществ. Этапы распада питательных веществ и извлечения энергии в клетках
- •4)Строение, свойства и функции белков.
- •5) Химический состав белков. Строение и классификация аминокислот. Заменимые и незаменимые аминокислоты
- •6) Типы химических связей в молекуле белка. Пространственное строение белковой молекулы. Первичная, вторичная, третичная и четвертичная структура белка.
- •7)Физико-химические свойства белков
- •8) Значение белков в питании и жизнедеятельности организма. Баланс азота и азотистое равновессие.
- •10) Переваривание белков в желудке и кишечнике. Всасывание продуктов гидролиза белковых веществ.
- •11) Дезаминирование, восстановительное аминирование, трансаминирование аминокислот, декарбоксилирование аминокислот.
- •12) Внутриклеточное превращение аминокислот
- •14. Взаимопревращение углеводов, жиров и белков.
- •16. Ферменты-простые и сложные белки. Изоферменты . Коферменты.
- •17. Свойство ферментов как биологических катализаторов.
- •18.Механизмы взаимодействия фермента с субстратом.
- •19) Температурный оптимум действия ферментов, влияние рН среды. Активаторы и ингибиторы.
- •20) Физиологическая роль углеводов, функция, свойства.
- •21) Классификация Углеводов. Моно-, ди-, полисахариды.Строение и свойства.
- •22. Роль углеводов в питании. Переваривание углеводов. Значение клетчатки в питании.
- •23. Механизм анаэробного расщепления углеводов в животных тканях (гликолиз и гликогенолиз).
- •24.Механизм аэробного окисления углеводов.Цикл Кребса.
- •25 Дыхательная цепь. Принцип её работы.
- •27 ) Нарушения углеводного обмена. Гипергликемия и гипогликемия. Сахарный диабет
- •28) Строение, функции и свойства липидов
- •29) Общая характеристика и классификация липидов. Простые и сложные липиды
- •30) Насыщенные и ненасыщенные жирные кислоты. Их значение для организма.
- •Ненасыщенные жиры - разделяются на две категории — мононенасыщенные и полиненасыщенные. Эти типы жиров считаются более полезными, чем насыщенные
- •31) Стерины и стериды их роль в организме.
- •32) Роль липидов в питании. Переваривание и всасывание липидов в кишечнике.
- •33) Особенности расщепления жиров в процессе пищеварения. Роль желчных кислот.
- •34) Омега 3,6 и 9 жирные кислоты. Их роль и значение. Омега-3: в чем польза и откуда получить
- •35) Механизм окисления липидов в тканях
- •36) Окисление глицерина
- •37) Окисление насыщенных и ненасыщенных жирных кислот
- •38) Холестерол. Синтез Холестерола
- •39) Нарушение липидного обмена
- •40) Витамины. Роль и физиологическое значение.
- •41) Классификация витаминов. Водорастворимые и жирорастворимые.
- •42) Витамины в1 и в12. Источники, потребность организма. Гипо- и гипервитаминозы.
- •43) Витамин c. Источники, потребность организма. Гипо- и гипервитаминозы.
- •Симптомы гиповитаминоза (недостаток)
- •Признаки гипервитаминоза (избыток)
- •44) Витамин a и d. Химическая природа, Источники, потребность организма. Гипо- и гипервитаминозы.
- •Источники
- •Функции витамина d
- •45) Витамин d. Химическая природа, Источники, потребность организма. Гипо- и гипервитаминозы.
- •Источники
- •Функции витамина d
- •46) Химическая природа гормонов. Физиологическая роль гормонов.
- •47) Гормоны гипофиза , их влияние на железы внутренней секреции
- •48) Гормоны щитовидной железы.
- •49) Инсулин. Химическая природа и биологическая роль.
- •50) Гормоны мозгового слоя надпочечников – адреналин и норадреналин. Химическая природа и биологическое действие адреналина
- •Биологическое действие катехоламинов
- •51) Химическая природа половых гормонов. Женские и Мужские половые гормоны.
- •52) Содержание и роль воды в организме. Регуляция обмена воды. Нарушение водного обмена
- •Основные функции воды в организме человека
- •53) Солевой обмен. Содержание минералов в органах и тканях. Нарушения минерального обмена.
- •55) Кровь. Химический состав крови. Физико-химичечкие свойства крови
- •Лейкоциты Клетки крови, не имеющие цвета
- •56) Моча. Химический состав мочи. Физические и общие химические свойства мочи
- •57) Диагностическое значение крови и мочи
- •58) Общая направленность биохимических сдвигов при работе
- •59) Мобилизация энергетических ресурсов и потребление кислорода при мышечной работе
- •60) Биохимическая характеристика утомления
- •61) Лимитирующие факторы спортивной работоспособности
- •62) Показатели аэробной и анаэробной работоспособности спортсменов
- •63) Биохимические сдвиги и изменения в отдельных органах и тканях при мышечной работе
- •64) Влияние тренировки на работоспособность спортсменов
- •65) Биохимические факторы скоростно-силовых качеств спортсмена
- •66) Биохимические основы методов скоростно-силовой подготовки спортсменов
- •67) Биохимические факторы выносливости
- •68) Закономерности биохимической адаптации в процессе спортивной тренировки
- •69) Химический состав мышечной ткани
16. Ферменты-простые и сложные белки. Изоферменты . Коферменты.
Простые- это простые белки, они построены из аминокислот и при гидролизе распадаются только на аминокислоты. состоят только из белковой части;
Сложные- это сложные белки, они состоят из простого белка и небелкового компонента Состоят из белковой части(апофермент)и небелковой
Коферменты- молекулы небелковой природы, которые могут переходить от одного фермента к другому. Они не синтезируются, поэтому должны поступать с пищей.роль некоторых коферментов играют витамины . Особенностью сложных ферментов является то, что отдельно апофермент и кофермент не обладают каталитической активностью. Кофермент, локализуясь в каталитическом участке активного центра, принимает непосредственное участие в химической реакции, выступая в качестве акцептора и донора химических группировок, атомов, электронов.
Изоферменты- это множественные формы фермента, катализирующие одну и ту же реакцию , но отличающиеся друг от друга по физическим и химическим свойствам.
17. Свойство ферментов как биологических катализаторов.
- Не изменяют состояния хим. Равновесия
- В ходе реакций не расходуются
- Ускоряют только энергетические возможности реакций
- Высокая специфичность действия ( катализирует превращение определённого субстрата)
18.Механизмы взаимодействия фермента с субстратом.
Существует несколько моделей, объясняющие механизм взаимодействия субстрата с ферментом.
Так , согласно модели Э.Фишера, активный центр фермента имеет жёсткую структуру и точно соответствует структуре молекулы субстрата. Как «ключ к замку»
В соотвествии с моделью Д.Кошланда «перчатка-рука» , активный центр фермента не имеет жёсткой конфигурации и создаётся субстратом в момент их взаимодействия аналогично перчатке, которая приобретает форму руки.
19) Температурный оптимум действия ферментов, влияние рН среды. Активаторы и ингибиторы.
Ферменты являются термолабильными веществами, т. е. весьма чувствительными к изменению температуры. Установлено, что наивысшую активность ферменты проявляют в очень узком пределе температуры - 40-50°. До этого предела с повышением температуры на каждые 10° скорость катализируемой ими реакции повышается в 2 раза. Выше температурного оптимума активность ферментов снижается, а при температуре 70-80° совершенно прекращается - фермент инактивируется. Это положение относится к большинству ферментов, в том числе ко всем ферментам человеческого организма. Однако некоторые ферменты, например, рибонуклеаза, могут выдерживать кратковременное нагревание. Наряду с этим имеются ферменты некоторых микроорганизмов, которые существуют в воде горячих источников. При понижении температуры (гипотермия) активность ферментов снижается, но не исчезает. Если же создать этим ферментам оптимальные условия для их деятельности, то они снова проявят наивысшую активность. Примером может служить зимняя спячка животных. Эта особенность ферментов нашла широкое применение в хирургической практике, когда для проведения операций на грудной полости организм больного подвергают охлаждению примерно до 22°.
Влияние на активность ферментов активаторов и ингибиторов. К числу факторов, повышающих активность ферментов, относятся катионы металлов и некоторые анионы. Чаще всего активаторами ферментов являются катионы Mg2+, Mn2+, Zn2+, K+ и Со2+, а из анионов - Сl-. Катионы действуют на ферменты по-разному. В одних случаях они облегчают образование фермент-субстратного комплекса, в других - способствуют присоединению кофермента к апоферменту, либо присоединяются к аллостерическому центру фермента и изменяют его третичную структуру, в результате чего субстратный и каталитический центры приобретают наиболее выгодную для осуществления катализа конфигурацию.
Активная реакция среды (рН) (большинство ферментов проявляют максимальную активность при значении рН=7 (нейтральная). Некоторые активны только в кислой среде (пепсин рН=2), некоторые только в щелочной (липаза рН=9). При физических нагрузках в мышцах накапливается молочная кислота, способная закислять среду и снижать активность многих ферментов).
Регуляция активности происходит с помощью низкомолекулярных веществ и ионов металлов.
Ингибиторы – соединения, тормозящие каталитический процесс, или активаторы – вещества, которые этот процесс ускоряют. ... По типу действия ингибиторы можно разделить на обратимые и необратимые.