10) Переваривание белков в желудке и кишечнике. Всасывание продуктов гидролиза белковых веществ.
Переваривание белков начинается в желудкеРасщепление белков до аминокислот начинается вжелудке, продолжается в двенадцатиперстной кишке и заканчивается в тонком кишечнике. В некоторых случаях распад белков и превращения аминокислот могут происходить также в толстомкишечнике под влиянием микрофлоры.
В желудке имеются все условия для переваривания белков. Во-первых, в желудочном соке содержится активный фермент пепсин. Во-вторых, благодаря наличию в желудочном соке свободной соляной кислоты для действия пепсина создается оптимальная среда (рН 1,5–2,5). Следует особо указать на существенную роль соляной кислоты в переваривании белков: она переводит неактивный пепсиноген в активный пепсин, создает оптимальную среду для действия пепсина; в присутствии соляной кислоты происходят набуханиебелков, частичная денатурация и, возможно, гидролиз сложных белков. Кроме того, соляная кислота стимулирует выработку секретина в двенадцатиперстной кишке, ускоряет всасывание железа и оказывает бактерицидное действие.
Это находит применение как способ введения лекарственных веществ. В желудке всасываются некоторые аминокислоты, немного глюкозы, воды с растворенными в ней минеральными солями и довольно существенновсасывание алкоголя. Основное всасывание продуктов гидролиза белков, жиров и углеводов происходит в тонком кишечнике.
11) Дезаминирование, восстановительное аминирование, трансаминирование аминокислот, декарбоксилирование аминокислот.
Дезаминирование — процесс удаления аминогрупп от молекулы. Ферменты, катализирующиедезаминирование, называют деаминазами. В организме человека дезаминирование в основном происходит в печени, однако глютамат дезаминируется также и в почках.
Восстановительное аминирование — видаминирования, при котором карбонильная группа замещается на амин через промежуточный имин. Один из важнейших методов получения аминов, например в фармацевтической промышленности.
Трансаминирование — биохимическая ферментативная реакция обратимого переноса аминогруппы с аминокислоты на кетокислоту без промежуточного образования аммиака. Механизм реакции открыт в 1937 г. А. Е. Браунштейном и М. Г. Крицман.
Декарбоксилирование аминокислот - Процесс отщепления карбоксильной группы аминокислот в виде СО2
12) Внутриклеточное превращение аминокислот
Аминокислоты могут использоваться для синтеза различных небелковых соединений. Например, из аминокислот синтезируется глюкоза, азотистые основания, небелковая часть гемоглобина – гем, гормоны – адреналин, тироксин и такие важные соединения, как креатин, карнитин, принимающие участие в энергетическом обмене.
Часть аминокислот подвергается распаду до углекислого газа, воды и аммиака.
Распад начинается с реакций общих для большинства аминокислот.
К ним относятся.
1. Декарбоксилирование - отщепление от аминокислот карбоксильной группы в виде углекислого газа.
Так, например, образуется гистамин из аминокислоты гистидина. Гистамин – важное сосудорасширяющее вещество.
2. Дезаминирование - отцепление аминогруппы в виде NH4 . У человека дезаминирование аминокислот идет окислительным путем.
3. Трансаминирование – реакция между аминокислотами и α-кетокислотами. В ходе этой реакции её участники обмениваются функциональными группами.
Трансаминированию подвергаются все аминокислоты. Этот процесс – главное превращение аминокислот в организме, так как у него скорость значительно выше, чем у двух первых описанных реакций.
Трансаминирование выполняет две основные функции.
1. За счет этих реакций одни аминокислоты превращаются в другие. При этом общее количество аминокислот не меняется но меняется общее соотношение между ними в организме. С пищей в организм поступают чужеродные белки, у которых аминокислоты находятся в иных пропорциях. Путем трансаминирования происходит корректировка аминокислотного состава организма.
2. Трансаминирование является составной частью процесса косвенного дезаминирования аминокислот – процесса, с которого начинается распад большинства аминокислот.
Схема косвенного дезаминирования.
В результате трансаминирования образуются α-кетокислоты и аммиак. Первые разрушаются до углекислого газа и воды. Аммиак для организма высокотоксичен. Поэтому в организме существуют молекулярные механизмы его обезвреживания.
13. Орнитиновый цикл – цикл синтеза мочевины.
В печени весь удаляемый аммиак используется для синтеза мочевины. Увеличение синтеза мочевины наблюдается при распаде тканевых белков и азотистых соединений (голодание, воспалительные процессы, сахарный диабет) или при избыточном белковом питании. У младенцев и детей синтез мочевины может быть снижен по двум причинам: незрелость печени и активный синтез белков и нуклеиновых кислот при росте организма. Определение концентрации мочевины в крови является ценным диагностическим показателем.
Реакции синтеза мочевины являются циклическим процессом и получили название орнитиновый цикл. Синтез мочевины начинается в митохондриях (первая и вторая реакции), оставшиеся три реакции идут в цитозоле. Для переноса цитруллина и орнитина через митохондриальную мембрану существуют специальные переносчики.
Как побочный продукт орнитинового цикла образуется фумаровая кислота, переносимая обратно в митохондрии. Здесь в реакциях ЦТК из нее образуется оксалоацетат, который трансаминируется с глутаматом до аспартата, выходит в цитозоль и вновь реагирует с цитруллином.
В образовании одной молекулы мочевины участвует 1 молекула NH4+, 1 молекула CO2, аминогруппа 1 молекулы аспарагиновой кислоты, затрачивается 4 макроэргических связи трех молекул АТФ.
Процесс синтеза мочевины- сложный ферментативный цикл , начинающийся с реакций в которой участвует аминокислота – орнитин .
Включает 5 реакций:
1. Взаимодействие NH3+CO2 c участием АТФ. В ходе реакции образуется высокоэнергетический карбамилфосфат .
2. Карбамилфосфат - орнитин – образуется цитрулин и фосфорная кислота .
3. Цитрулин взаимодействует с аспарагиновой кислотой которая доставляет вторую аминогруппу для синтеза мочевины и образуется аргининоянтурная кислота .
4. Аргининоянтарная кислота расщепляется на фумаровую и аргинин.
5. Аргинин под действием фермента аргиназы расщепляется на мочевину и орнитин.
Мочевина – это конечный продукт распада белков и других азотосодержащих веществ .
С мочевиной выводится около 10-18 г общего азота организма человека, тогда как с аминокислотами до 1,15г.
В организме существует несколько механизмов обезвреживания аммиака .NH3 превращается с участием глутиминовой и аспарагиновой аминокислот . Глутамин и аспарагин , которые являются временной формой обезвреживания аммиака. Эти вещества легко проникают через мембраны и доставляют в печень . В печени глутамин легко превращается в глутаминовую кислоту и свободный аммиак. Мочевина из печени поступает в кровь , затем в почки и выводится с мочой .