4. Принципы классификации белков. Характеристика простых белков.

В основе имеющихся классификаций лежат разные признаки:

- по форме белковых молекул (глобулярные – шаровидные /фибриллярные – нитевидные);

- по молекулярной массе (низкомолекулярные /высокомолекулярные);

- по функциям (транспортные /структурные /защитные /регуляторные /каталитические /сократительные /пищевые /запасные и т.д.);

- по локализации (ядерные /цитоплазматические /лизосомальные /мембранные);

- по структурным признакам и химическому составу (простые /сложные).

Простые белки представлены только полипептидной цепью, состоящей из аминокислот. Сложные белки имеют в своём составе белковую часть и небелковый компонент (простетическую группу).

Простые белки:

1.) Альбумины: обнаружены во многих тканях (главным образом в цитоплазме клеток, в мышцах – миоальбумины; в молоке – лактальбумины; нервная ткань – содержит нейроальбумины, высокое содержание в сыворотке крови – 40-50г/л), имеют сходные свойства. Молекулярная масса – до 70000, это кислые белки, ИЭТ около 4,7, содержат много глутаминовой кислоты, имеют глобулярную структуру, растворимы в воде. Альбумины крови синтезируются в печени, обуславливают онкотическое давление крови (при снижении альбуминов возникают отеки). Альбумины крови это основные транспортные белки в организме, они обеспечивают транспорт водо- и жирорастворимых витаминов, билирубина, лекарств.

2.) Глобулины – имеют большую массу (выше 150000 Да), плохо растворимы в воде и легче альбуминов, осаждаются солями, электрофорезе глобулины крови разделяются на несколько фракций (α-, β- и γ-глобулины), в которых обнаруживаются такие белки как – протромбин, церуллоплазмин, иммуноглобулины.

3.) Протамины и гистоны: ядерные белки (в ядре клетки связаны с нуклеиновыми кислотами), содержат много аргинина и лизина (гистоны до 30%, а протамины до 60%), которые обуславливают положительный заряд этих белков (катионные белки), ИЭТ в щелочной среде.

4.) Проламины и глутелины – растительного происхождения белки (глутелин – белок пшеницы, зеин – выделен из кукурузы), содержать недостаточные количества незаменимых аминокислот, поэтому в пищевом отношении это неполноценные белки.

5.) Пептиды – выделяют несколько групп пептидов (нейропептиды - эндорфины, энкефалины), пептиды кининовой системы и др.

6.) Простые (однокомпонентные) ферменты – пепсин, трипсин.

7.) Сократительные белки - актин, миозин.

8.) Белковоподобные вещества (склеропротеины) - нерастворимые в воде, солевых растворах, разведенных кислотах и щелочах белки, главным образом животного происхождения, несущие структурные (чаще опорные) функции. Склеропротеины — обычно фибриллярные белки, весьма устойчивые к действию пищеварительных ферментов. К ним относятся фибриллярные белки соединительной ткани, коллагены, содержащиеся в костях, коже, сухожилиях. Для коллагенов характерно образование при нагревании с водой желатины, которая застывает в гель при охлаждении, плавится при нагревании. Коллагены содержат много пролина и особенно оксипролина. Другую группу соединительнотканных белков представляют эластины. К склеропротеинам относятся также кератины волос, шерсти, богатые цистином, и фиброины шелка, паутины и т. п.