2 Билет кинетика хим реак

1)Химическая кинетика изучает механизм и скорость химических превращений.

Скорость химических реакций - это число элементарных взаимодействий, происходяших в единицу времени в единице объема гомогенной системы или на единице поверхности раздела фаз гетерогенной системы. Скорость хим.реакции характеризуют изменением концентрации вещества в системе на единицу времени. Различают среднюю и истинную скорость реакций. Средняя скорость реакции определяется изменением концентрации реагирующего вещества или продукта реакции за любой промежуток времени. Мгновенная или истинная скорость реакции- первая производная изменения концентрации вещества во времени., характеризуется изменением концентрацц\ии за бесконечно малый промежуток времени.

Влияние концентрации вещества на скорость реакции сформулировано в основном постулате химической кинетики законе действующих масс: скорость химических реакций при данной температуре прямо пропорциональна произведению концентраций реагирующих веществ в степени соответствующих стехиометрических коэффициентов.

В химической кинетике химические реакции классифицируют: по молекулярности, по порядку реакции. Молекулярность химического процесса определяется числом молекул, участвующих в элементарном химическом взаимодействии. По молекулярности различают мономолекулярные и бимолекулярные.

Порядок реакции определяется кинетическим уравнением и равен сумме показателей степеней при концентрациях этих уравнений.

Реакции нулевого порядка, которые характеризуются постоянной скоростью и отвечают уравнению вида =k, где скорость реакции не зависит от концентрации веществ.

реакции первого порядка, которые характеризуются уравнением =kCa. Это может быть в случае мономолекулярных реакций или на конечных стадиях биохимических процессов.

реакции второго порядка, характеризующиеся уравнением вида =kCaCb. Это справедливо для реакций соединения, обмена, в случае примерного равенства концентраций реагирующих веществ.

Правило Вант-Гоффа(1884): при повышении температуры на 10 градусов скорость гомогенной химической реакции увеличивается в 2-4 раза ( в среднем в 3 раза).

V_t2=V_t1·^((t₂-t₁)/10), где:

 - температурный коэффициент Вант–Гоффа, показывающий, во сколько раз изменится скорость реакции при увеличении температуры на 10С (2-4).

Для некоторых биохимических процессов (денатурация белков) температурный коэффициент по значению выше (7-8), что означает сверхчувствительность процессов к изменениям температуры.

Температурные границы жизни лежат в пределах от 10 до 50С. Это обусловлено денатурационными изменениями в белковых молекулах и инактивацией ферментов.

Катализ – это изменение скорости реакции в присутствии особых веществ – катализаторов, участвующих в процессе, но остающихся к концу реакции химически неизменёнными.

Действие катализатора основано на образовании между ними и реагирующими веществами комплекса с пониженным уровнем энергии активации в случае положительного катализа или повышенным уровнем энергии активации в случае отрицательного катализа.

По механизму действия различают катализы:

• Гомогенный - Если катализатор находится в той же фазе, что и реагирующие вещества, то такой катализ называется гомогенным.

• Гетерогенный - Если катализатор и реагирующие вещества находятся в разных фазах, то такой катализ называется гетерогенным.

• ферментативный

2) Катализ.

Ферменты – это биологические катализаторы - вещества белковой природы, вырабатываемые клетками живого организма. Первое научное представление о ферментах в 1814 году дал русский учёный Кирхгофф. Первым выделил фермент (уреазу) в чистом виде в 1926 американский учёный Самнер.

Ферментативный катализ имеет ряд особенностей:

высокая каталитическая активность. Молекулярная активность фермента определяется числом молекул субстрата, превращённых одной молекулой фермента за 1 секунду. Для пепсина =20, для амилазы =300, для каталазы =100 000;

очень высокая скорость реакции. Она в 10⁶–10¹² раз выше чем скорость аналогичных неферментативных реакций;

ферментативный катализ осуществляется в мягких условиях;

ферменты обладают высокой специфичностью.

Механизм действия ферментов подобен действию других катализаторов. Ферменты образуют с субстратом фермент-субстратные комплексы пониженного уровня энергии:

Каталитическая активность фермента определяется его активным центром – уникальной пространственной комбинацией аминокислотных остатков в белковой части фермента. Взаимодействие молекулы субстрата с активным центром фермента происходит с образованием электростатических, гидрофобных и водородных связей.

Классическое правило ферментативного катализа предложил в конце 19 века американский ученый Фишер: субстрат должен подходить к своему ферменту как ключ к замку, т.е. химические группировки субстрата должны в пространстве точно соответствовать очертаниям активного центра фермента.

Кинетика ферментативного катализа изучалась Михаэлисом и Ментом, которые в 1913 году установили зависимости между скоростью ферментативных процессов и концентрациями энзима и субстрата:

Зависимость скорости реакции от концентрации субстрата математически характеризуется уравнением Михаэлиса-Мента: V=V_max·(C_s/(K+C_s)). При больших концентрациях субстрата скорость реакции постоянна и определяется уравнением нулевого порядка: V=k. В этом случае под К понимаем максимальную скорость реакции: V=V_max. Это выполняется при концентрации субстрата значительно больших константы Михаэлиса – К, зависящей от природы реагирующих частиц; она равна половине максимальной скорости реакции: K=V_max/2.

При низких концентрациях субстрата скорость реакции соответствует первому порядку и уравнение имеет вид V=K·C_s. Это справедливо при концентрациях субстрата значительно меньших константы Михаэлиса.

В настоящее время известно более 2000 ферментов, в т.ч. 150 в чистом виде. А учение о ферментах выделено в самостоятельную науку – энзимологию.

Медицинская энзимология включает:

энзимодиагностику, т.е. исследование ферментов с целью диагностики;

энзимотерапию, т.е. применение ферментов в лечебных целях;

использование ферментов для изучения патогенеза ряда заболеваний.

Особым случаем катализа является автокатализ, сущность которого заключается в том, что некоторые реакции ускоряются по мере накопления продуктов реакции, являющихся для них катализаторами. Впервые это явление было обнаружено Н.А. Меншуткиным в 1882г.

Соединения алифатического ряда, содержащие одну или несколько гидрокисльных групп, называются спиртами. В зависимости от числа гидрокисльных групп спирт бывают одно-, двух-, трехатомные и т.д. В зависимости от строения углеводородного радикала спирты могут быть первичными, вторичными и третичными. Спирты имеют аномально высокие температуры кипения. За счет образования водородных связей с молекулами воды спирты хорошо в ней расторимы. Неподеленная пара электронов атома кислорода обусловливает слабые основные свойства спиртов и они образуют оксониевые соли с сильными минеральными кислотами. Связь С-О в спиртах полярная и способна к гетеролитическому разрыву. В ходе реакции нуклеофильного замещения атакующий реагент (нуклеофил) отдает субстрату свою пару электронов, за счет которой образуется связь между атомами углерода субстрата и нуклеофилом, а уходящая группа (нуклеофуг) отщепляется со своей парой электронов. Данный процесс можно рассматривать также как алкилирование.