53. Рецепторная роль плазматической мембраны

Белки-переносчики и насосы являются кроме всего рецепторами, узнающими и взаимодействующими с определенными ионами. Рецепторные белки связываются с лигандами и участвуют в отборе молекул, поступающих в клетки. В качестве рецепторов могут быть: белки мембраны или элементы гликокаликса гликопротеиды.

После связывания определенного гормона с рецептором активируется белок, лежащий в цитоплазматической части – аденилатциклаза. Этот фермент синтезирует молекулу

циклического АМФ из АТФ. АМФ – вторичный мессенджер – активатор ферментов –

киназ, которые вызывают модификацию других белков-ферментов. Т.е. гормон в данной

случае не проникает внутрь клетки.

Существует также фосфатидилинозитольный путь – под действие соответствующего сигнала(нервные медиаторы и белки) , активируется фермент фосфолипаза С, который расщипляет фосфолипид фосфатидилфосфат, который входит в состав плазматической мембранны. Продукт гидролиза липида активирует протинкиназу С, которая вызывает активацию каскада киназ, что приводит к определенным клеточным реакциям, а также приводит к освобождению ионов Ca, который регулирует целый ряд клеточных процессов.

Другой пример рецепторной активности – рецепторы ацетилхолина, важного нейромедиатора. Ацетилхолин, освобождаясь из нервного окончания, связывается с рецептором на мышечном волокне, что вызывает импульсное поступление натрия в клетку (деполяризация мембраны), открывая сразу около 2000 ионных каналов в зоне нервно-мышечного окончания.

Специфичность наборов рецепторов на поверхности клеток приводят к созданию очень сложной системы маркеров, позволяющих отличать свои клетки от чужих. При этом клетки, отличающиеся набором детерминантных маркеров или не воспринимающие их, либо исключаются из такого взаимодействия, либо уничтожаются в результате иммунологических реакций.

53. Строение и свойства клеточных стенок растений и бактерий

54. Процесс образования клеточной стенки растений.

Растения-кл.стенка форм. при участии плазм.мембраны является внеклеточным многослойным образованием, защищает и служит наружным скелетом. Состоит из двух компонентов- аморфного матрикса с высоким содержанием воды и опорной фибриллярной системы. В состав матрикса входят полисахариды, гемицеллюлозы и пектиноые в- ва. Гемицеллюлоза-смесь гексоз, пентоз и уроновых кислоты. Пектиновые вещества- гетерогенны, отрицательно заряженные полимеры из остатков галактуроновой кислоты. Опорная система из целлюлозы,она образовывает фибриллы. Также в клеточные оболочки может инкрустироваться лигнин и минеральные в-ва. На поверхности могут

скапливаться кутин или суберин-против опровковывания либо воск-против потери

воды. Клеточная стенка проницаемы для низкомолекулярных соединений, но макромолекул проникают плохо. Аморфные в-ва матрикса синтезируются в аппарате Гольджи, а целлюлоза специальными фермантами в плазмалемме. Могут быть первичные, вторичные и третичные кл.стенки- при делении клеток образуется фрагмобласт, в его центре есть аморфное в-во матрикса, также в него входит белок и фибриллы целлюлозы. Клеточная стенка утолщается благодаря деятельности двух соседнийх клеток, срединная пластинка утолщается, вакуоли сливаются с мембраной и

образуется вторичная кл.стенка. Во вторичной кл.оболочке ориентация фибрилл целлюлозы меняется и вытягиваются параллельное продольной оси клетки. Если у клетки удалить оболочку, и подобрать подходящее осмот.давление, то клетка приобретет сферическую форму-протопласт. Если в эту среду добавить питательные в-ва и соли, то они могут регенирировать стенку. Также могут делиться и образовывать колонии. Бактерии- основной каркас - муреин-сеть полисахаридных цепей.Стенка может составлять до 30% от массы бактерии, т.к.в нее входят доп компоненты-белки, полипептиды и др. Стенка грамположительных бактерий более жесткая, т.к.муреиновая стенка многослойная. У грамотрицательных бактерий стенка однослойная, содеражит до 80%сопутствующих компонентов, которые образуют наружную липопротеиновую мембрану-наружнюю, а под ней муреиновая. Наружняя мембрана обеспечивается целостность клетки,служит барьером,содержит белки порины, которые переносят низкомолекулярные в-ва Молекулы порина образуют тримеры,которые проходят сквозь мембрану.Они также формируют гидрофильные поры,через которые проходят сахара, аминокислоты и некоторые пептиды. Между наружней стенкой и плазматической мембраной лежит периплазматическое пространство.Она содержит тонкий муреиновый слой и раствор с белками-транспортными и гидролитическими ферментами. Стенка бактерий формируется внутри клетки,сборка происходит снаружи от плазматической мембраны.

Растения-кл.стенка форм. при участии

плазм.мембраны является внеклеточным многослойным образованием, защищает и служит наружным скелетом. Состоит из двух компонентов-

аморфного матрикса с высоким содержанием воды и опорной фибриллярной системы. В состав матрикса входят полисахариды,гемицеллюлозы и пектиновые в-ва. Гемицеллюлоза-смесь гексоз,пентоз и уроновых кислоты. Пектиновые вещества-гетерогенны, отрицательно заряженные полимеры из остатков галактуроновой кислоты. Опорная система из целлюлозы,также в клеточные оболочки может инкрустироваться лигнин и минеральные в-ва.На поверхности могут скапливат кутин или суберин- против опробковывания либо воск-против потери воды.Клеточная стенка проницаемы для низкомолекулярных соединений, но макромолекулы проникают плохо.Аморфные в-ва матрикса синтезируются в аппарате Гольджи, а целлюлоза специальными ферментами в плазмалемме. Могут быть первичные,вторичные и третичные кл.стенки- при делении клеток образуется фрагмобласт,в его центре есть аморфное в-во матрикса,также в него входит белок и фибриллы целлюлозы.Клеточная стенка утолщается благодаря деятельности двух соседних клеток,срединная пластинка утолщается,вакуоли сливаются с мембраной и образуется вторичная кл.стенка.Во вторичной кл.оболочке ориентация фибрилл целлюлозы меняется и вытягиваются параллельное продольной оси клетки. Под вторичной оболочкой иногда находят третичную-засохший остаток цитоплазмы.

53. Синтез белка

54. Эндоплазиатический ретикулум: структура, синтез белков, их модификации и адресование.

55. Синтез липидов в эпр и перемещение их в клетке.

56. Синтез мембранных белков в гранулярном ЭПР

57. Синтез растворимых белков в гранулярном ЭПР.

Эндоплазматический ретикулум: структура, синтез белков, их модификации и адресование. внутриклеточный органоид эукариотической клетки, представляющий собой разветвлённую систему из окружённых мембраной уплощённых полостей, пузырьков и канальцев. Мембрана ЭПР морфологически идентична оболочке клеточного ядра и составляет с ней одно целое. Нити, образующие ЭПР, имеют в поперечнике 0,05—0,1 мкм (иногда до 0,3 мкм), толщина двухслойных мембран, образующих стенку канальцев, составляет около 50 ангстрем (5 нм, 0,005 мкм). Эти структуры содержат ненасыщенные фосфолипиды, а также некоторое количество холестерина и сфинголипидов. В их состав также входят белки. Трубочки, диаметр которых колеблется в пределах 0,1—0,3 мкм, заполнены гомогенным содержимым. Их функция — осуществление коммуникации между содержимым пузырьков ЭПР, внешней средой и ядром клетки. Эндоплазматический ретикулум не является стабильной структурой и подвержен частым изменениям. Выделяют два вида ЭПР: гранулярный (шероховатый); агранулярный (гладкий). На поверхности гранулярного эндоплазматического ретикулума находится большое количество рибосом, которые отсутствуют на поверхности агранулярного ЭПР.

Синтез белка: идет в цитозоле и шЭПР.В шЭПР синтезируются белки, которые затем следуют в АГ, откуда они распределяются по мембранным органеллам или выходят из клетки. Инициация синтеза белка всегда происходит в цитозоли. Если такой белок должен синтезироваться на ЭПР, то рибосома в процессе синтеза садится на ЭПР. Белки, синтезируемые на ЭПР, начинают синтезироваться с сигнальной последовательности из 20-25 аминокислот с гидрофобными свойствами. Она обеспечивает им поступление в просвет ЭПР. Когда синтезировалась часть сигнальной последовательности, с ней связывается SRP (signal recognition particle 7S РНК и 6 различных полипептидных цепей). После этого синтез белка останавливается, и весь комплекс подходит к ЭПР, на котором сидит рецептор SRP-частицы. Связывание рибосомы с рецептором к рибосоме и уход SRP в цитозоль приводит к возобновлению синтеза белка, и белок в процессе синтеза транспортируется внутрь ЭПР.(котрансляционный синтез) В транспорте участвует шаперон, в области транслоконов взаимодействующий с белком. Обычно С-конец у них направлен в цитозоль, а N-конец – внутрь ЭПР. Пост-трансляционные модификации белков: Образование дисульфидных связей. Фосфорилирование. Ацетилирование – необратимо. Укладка и сворачивание белков. Присоединение и процессинг углеводов – необратимо. Специфическое протеолитическое разрезание – необратимо.

Синтез липидов в ЭПР и перемещение липидов в клетке. В ЭПР происходит синтез и сборка липидов самих мембран, включая фосфолипиды и холестерол. Ферменты, участвующие в синтезе липидов, встроены в мембрану ЭПР со стороны цитозоля, и синтез липидов происходит на мембране там же. Таким образом синтезированные липиды встраиваются в мембрану ЭР в липидный слой со стороны цитоплазмы, но переносятся на внутреннюю сторону с помощью переносчиков. Таким образом билипидный слой мембраны растет, увеличивая поверхность вакуоли или цистерны ЭПР. Этот процесс идет одновременно с синтезом интегральных мембранных белков, так что липопротеидная мембрана, как таковая, строится и растет за счет двух процессов: синтеза и встраивания липидов, и синтеза и интеграции мембранных белков. Необходимо подчеркнуть, что такое “зарождение” мембран вакуолярной системы происходит только в шЭПР. Именно в шЭПР происходит сборка липопротеидных мембран

Синтез мембранных белков в гранулярном ЭПР В цепи синтезирующегося мембранного белка существует одна или несколько аминокислотных стоп-последовательностей, которые препятствуют белковой цепи пересекать мембрану и белок в области стоп-сигнала остается связанным с мембраной, но при этом синтез белка на рибосоме не останавливается. Это приводит к тому, что в области стоп-сигнала локализуется гидрофобный α-спиральный участок, а весь белок остается встроенным в мембрану. В некоторых белках число α-спиральных “заякоревающих” участков может быть от одного до нескольких. Мембранные белки могут подвергаться различным модификациям. Наиболее характерной из них для ЭПР является первичное гликозилирование - ковалентное связывание белковой цепи со сложным олигосахаридом. В результате этого синтезирующийся белок становится гликопротеидом. Большинство белков, синтезированных в гранулярном ЭР, относится к гликопротеидам. Связывание синтезирующейся белковой цепи с олигосахаридами происходит также котрансляционно.

Синтез растворимых белков в гранулярном ЭПР. После входа в ЭПР возобновляется синтез полипептида, он удлиняется и его сигнальная последовательность, вместе с растущей цепочкой оказывается внутри полости цистерны ЭР. Внутри полости ЭР с помощью фермента (сигнальная пептидаза) сигнальная последовательность отщепляется. После окончания синтеза вся белковая молекула оказывается в полости ЭР и в это время рибосома отделяется от транслакона и диссоциирует. После этого в транслаконе канал закрывается. Во время трансмембранного переноса растущей белковой цепи происходит ее связь с олигосахаридами. В полости цистерн ЭР белки претерпевают ряд дополнительных изменений: образуются дисульфидные связи, происходит их правильное сворачивание, происходит сборка четвертичной структуры белков. Только белки с правильной конформацией в дальнейшем будут переноситься в зону аппарата Гольджи.