Сравнение синапсов

В электрическом синапсе сигналы передаются электрическим током, в химичесокм синапсе передатчиком сигнала служит вещество-посредник – медиатор. В обоих синапсах имеются пресинаптическая мембрана, синаптическая щель и постсинаптическая мембрана. У электрического синапса ширина синаптической щели около 2 нм, а у химического около 20 нм. У электрического синапса высокая скорость передачи импульса, в некоторых случаях имеются мостики, которые увеличивают взаимодействие между мембранами клеток. У химического синапса существует синаптическая задержка. В электрическом синапсе передача возможна в обе стороны, в химическом строго от пресинаптической мембраны к постсинаптической. Точность передачи в химическом синапсе выше, потому что происходит строго по химическому адресу. Электрический синапс передает только возбуждение, а химический как возбуждение, так и торможение. Химический синапс имеет способность к морфофизиологическим изменениям, что составляет основу обучения, памяти. И в отличие от электрического синапса, химический имеет чувствительность к изменению температуры.

Чаще всего у высокоразвитых организмов встречается химический тип синапсов, так как они обладают рядом преимуществ перед электрическим синапсом. Например, точность передачи сигнала строго по химическому адресу, а так же пластичность, т.е. способность к морфологическим и физиологическим изменениям, что составляет основу обучения, памяти.

Плазмодесмы – микроскопические цитоплазматические мостики, соединяющие соседние клетки растений. Плазмодесмы проходят через канальцы поровых полей первичной клеточной стенки, полость таких канальцев выстлана плазмалеммой — наружной клеточной мембраной.

В отличие от десмосом животных, плазмодесмы растений образуют прямые цитоплазматические межклеточные контакты, обеспечивающие межклеточный транспорт ионов и метаболитов. Совокупность клеток, объединённых плазмодесмами, образует симпласт.

К контактам между клетками и матриксом относятся:

1. Фокальные контакты

2. Полудесмосомы

Основными трансмембранными белками адгезии фокальных контактов являются различные интегрины. Внеклеточным лигандом белки внеклеточного матрикса. С внутренней стороны плазмалеммы к интегрину прикреплены актиновые филаменты с помощью промежуточных белков.

Взаимодействие клеток с внеклеточным матриксом является сложным процессом и проявляется как усилением адгезии, так и её ослаблением.

Белки межклеточного матрикса выполняют различные функции, но их можно разделить на две большие группы по одному весьма важному признаку:

1) белки, обладающие адгезивными свойствами;

2) белки, подавляющие адгезию клеток.

К первой группе белков с выраженными адгезивными свойствами относят фибронектин, ламинин, нидоген, фибриллярные коллагены и коллаген IV типа; их относят к белкам "зрелой" соединительной ткани.

Фибронектин

Фибронектин – один из ключевых белков межклеточного матрикса, неколлагеновый структурный гликопротеин, синтезируемый и выделяемый в межклеточное пространство многими клетками. Он построен из двух идентичных полипептидных цепей, соединённых дисульфидными мостиками у своих С-концов.

Полипептидная цепь фибронектина содержит 7-8 доменов, на каждом из которых расположены специфические центры для связывания разных веществ. Фибронектин может связывать коллаген, протеогликаны, гиалуроновую кислоту, углеводы плазматических мембран, гепарин, фермент трансглутаминазу. Трансглутаминаза катализирует реакцию соединения остатков глутамина одной полипептидной цепи с остатками лизина другой белковой молекулы. Это позволяет сшивать поперечными ковалентными связями молекулы фибронектина друг с другом, коллагеном и другими протеинами. Таким способом структуры, возникающие путем самосборки, фиксируются прочными ковалентными связями.

Благодаря своей структуре фибронектин может выполнять интегрирующую роль в организации межклеточного вещества, а также способствовать адгезии клеток.

В геноме человека один ген пептидной цепи фибронектина, но в результате альтернативного сплайсинга, а также посттрансляционной модификации (гликозилирование, сульфатирование, фосфорилирование) образуется несколько форм белка, различных в клетках разных типов.

Существует несколько форм фибронектина, которые синтезируются разными клетками. Растворимый, или плазменный, фибронектин синтезируется гепатоцитами и клетками ретикуло-эндотелиальной системы. Нерастворимый, или тканевый фибронектин синтезируется в основном фибробластами или эндотелиоцитами, глиоцитами и эпителиальными клетками.

Обе формы фибронектина вовлекаются в разнообразные процессы: способствуют адгезии и распространению эпителиальных и мезенхимальных клеток, стимулируют пролиферацию и миграцию эмбриональных и опухолевых клеток, контролируют дифференцировку и поддержание цитоскелета клеток, активно участвуют в воспалительных и репаративных процессах. Это связано с тем, что каждая субъединица фибронектина содержит последовательность Арг-Гли-Асп (RGD), с помощью которой он может присоединяться к клеточным рецепторам (интегринам). Эти рецепторы опосредованно взаимодействуют с актиновыми микрофиламентами, которые находятся в цитозоле. В этом процессе участвуют так называемые белки прикрепления (от англ. attach - прикреплять proteins): талин, винкулин, α-актинин.

С помощью таких белок-белковых взаимодействий информация может передаваться из межклеточного матрикса внутрь клетки, а также в обратном направлении – из клетки наружу, таким образом, влияя на протекающие в клетке процессы.

Известно также, что фибронектин участвует в миграции клеток, которые могут присоединяться к его RGD-участкам, и, таким образом, фибронектин как бы помогает им перемещаться в межклеточном матриксе.

В межклеточном матриксе, окружающем трансформированные (или опухолевые) клетки, количество фибронектина заметно снижено, что может быть одной из причин появления метастазов.

Таким образом, система клеточных контактов, механизмов клеточной адгезии и внеклеточного матрикса играет принципиальную роль во всех проявлениях организации, функционирования и динамики многоклеточных организмов.

Ламинин – наиболее распространённый неколлагеновый гликопротеин базальных мембран. Он состоит из трёх полипетидных цепей: А, В₁ и В₂. Молекула ламинина имеет крестообразную форму с тремя одноцепочечными ветвями и одной трёхцепочечной ветвью. Каждая цепь ламинина содержит несколько глобулярных и стержневидных доменов, на которых имеются специфические центры связывания для различных веществ. Ламинин взаимодействует со всеми структурными компонентами базальных мембран, включая коллаген IV типа, нидоген, фибронектин, ГСПГ. Кроме того, молекула ламинина имеет несколько центров связывания с клетками. Главные функции ламинина определяются его способностью связывать клетки и модулировать клеточное поведение. Он может влиять на рост, морфологию, дифференцировку и подвижность клеток.

Ламинин выполняет роль адгезивного белка для различных эпителиальных и мезенхимальных клеток.

Нидоген – сульфатированный гликопротеин базальных мембран, образует с ламинином плотный, нековалентно связанный комплекс; сила связывания нидогена с коллагеном IV типа гораздо меньше, чем с ламинином. Этот белок представлен одной полипептидной цепью, содержащей три глобулярных домена. Один из доменов нидогена имеет центр связывания ламинина, в области другого домена находится центр связывания коллагена IV типа. Таким образом, нидоген может выступать в качестве одного из связывающих мостов между различными компонентами межклеточного матрикса и участвовать в образовании тройных комплексов ламинин-нидоген-коллаген. Кроме этого, нидоген содержит RGD-последовательность и поэтому может присоединяться к клеточной поверхности.