Аминокислоты, ПЕПТИДЫ

АМИНОКИСЛОТЫ

- это органические соединения, содержащие два типа функциональных групп с противоположными свойствами:

NH₂ и СООН

NH₂ – (СН₂)_n – СООН

Различают аминокарбоновые и аминосульфоновые кислоты.

Аминокарбоновые кислоты подразделяются в зависимости от положения функциональных групп в углеродном скелете на

1. Алифатические (наиболее распространены и значимы

α-аминокислоты)

2. Ароматические

Аминосульфоновые кислоты

1. В зависимости от взаимного расположения групп NH₂ и СООН аминокислоты классифицируют на α, β, γ, δ, ε, ω и т.д.

2. (наиболее распространены и значимы α-аминокислоты).

По количеству NH₂ и СООН аминокислоты можно разделить на

1. Нейтральные

2. Кислые

3. Основные

Все алифатические α – аминокислоты ( кроме глицина) содержат хиральный атом углерода и могут существовать в виде стереоизомеров (энантиомеров и диастереомеров).

Большинство природных α – аминокислот относятся к L-ряду.

D – аминокислоты встречаются в составе белков микроорганизмов и некоторых антибиотиков пептидной природы (грамицидин С).

α – Аминокислоты являются амфолитами; в кристаллическом состоянии и в среде, близкой к нейтральной, существуют в виде внутренней соли – биполярного иона ( цвиттер – ион ):

Изоэлектрическая точка рI – это значение рН, при котором концентрация биполярного иона максимальна, а минимальные концентрации катионной и анионной форм равны между собой:

рI = ½ (рК_а(СООН) + рК_а(NH₃⁺))

Алифатические аминокислоты:

рI =6,0 (слабокислая среда)

Аминокислоты с слабокислотными функциональными группами

( ОН – группа серина, треонина, тирозина и SН – группа цистеина ):

рI =5,0 – 5,7

Аминокислоты с дополнительной карбоксильной группой (аспарагиновая и глутаминовая кислоты):

рI = 3,0

Аминокислоты с дополнительной амино- группой (лизин, аргинин)

рI = 9,6 – 10,8

ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА

1. Кислотно- основные (аминокислоты амфотерны):

2. Образование комплексных солей ( наиболее устойчивы комплексы с ионами Сu²⁺, Ni²⁺, Zn²⁺). С гидроксидом меди (II) образуется хелатный комплекс синего цвета (используется для выделения и очистки аминокислот):

3. Реакции по аминогруппе.

● дезаминирование азотистой кислотой (метод определения аминокислоты по объему выделившегося азота метод Ван - Слайка):

● реакция с формалином

(используется при формольном титровании – метод Серенсена)

● реакция ацилирования (способ защиты аминогруппы):

● ацилирование аминокислотами аммиака:

●алкилирование (2,4-динитрофторбензол – реактив Сэнджера)

●дезаминирование аминокислот

- неокислительное

- окислительное (в присутствии оксидаз и НАД⁺)

4. Реакции по карбоксильной группе

●декарбоксилирование

5. Трансаминирование – основной путь биосинтеза α-аминокислот

6. Реакции с одновременным участием NH₂- и СООН – групп

● дегидратация α-аминокислот

● дегидратация γ- и δ-аминокислот

● нингидриновая реакция

●ксантопротеиновая реакция

ПЕПТИДЫ

- это природные или синтетические соединения, молекулы которых

построены из остатков α – аминокислот ( до 100 ), соединенных

пептидной связью.

КЛАССИФИКАЦИЯ:

1. Низкомолекулярные (олигопептиды) пептиды содержат не более 10

аминокислотных остатков.

2. Полипептиды : в их составе от 10 до 100 аминокислотных остатка.

аланилцистеиниллизин Ala – Cys – Lis

СТРОЕНИЕ ПЕПТИДНОЙ СВЯЗИ

Длина связи С – N = 0,132 нм

Плоское строение, транс-конфигурация

СВОЙСТВА

Олигопептиды – кристаллические вещества, разлагаются при

нагревании до 200 – 300⁰С.

Хорошо растворимы в воде, разбавленных

кислотах и щелочах, не растворяются в

органических растворителях.

Олигопептиды – амфолиты :

Основное свойство олигопептидов – способность к гидролизу –

полному или частичному расщеплению пептидной связи.

Гидролиз может быть кислотным, щелочным, ферментативным.

Олигопептиды – эффективные комплексоны.

Олигопептиды характеризуются

окислительно-восстановительными свойствами

Глутатион GSH ( Glu – Cys – Glu ) :

2 GSH 2 GS – SG + 2H⁺ + 2e

Качественные реакции:

биуретовая, нингидринная, ксантопротеиновая, сульфгидрильная.

Биологические и физиологические функции

1. Пептиды – гормоны (напр, нейропептиды): вазопрессин, инсулин, гастрин, окситоцин.

2. Пептиды – регуляторы иммунитета.

3. Пептиды – яды высокой токсичности.

4. Некоторые пептиды обладают выраженными вкусовыми качествами (представленный дипептид слаще сахара в 33000 раза)

БЕЛКИ

- это ВМС с молярной массой от 10 тыс. до десятков миллионов

ПРОСТЫЕ БЕЛКИ ( ПРОТЕИНЫ ) :

- альбумины (растворимые);

- глобулины (нерастворимы, растворяются в разбавленных

растворах солей).

СЛОЖНЫЕ БЕЛКИ ( ПРОТЕИДЫ )

Классификация в зависимости от небелковой части:

- нуклеопротеиды

(гидролизуются на белок и нуклеиновую кислоту);

- фосфопротеиды

(гидролизуются на простой белок и фосфорную кислоту);

- гликопротеиды

(гидролизуются на простой белок и углевод).

В соответствии с формой белки делятся на

- глобулярные (глобулы сферической или эллипсоидной

формы) : миоглобин, гемоглобин.

- фибриллярные (длинные асимметричные волокна –

фибриллы) : кератин волос, кожи, ногтей; миозин мышечной

ткани, коллаген сухожилий и костной ткани.

4. уровня пространственной организации белковых молекул.

1. Первичная структура белка;

определяется составом и последовательностью

аминокислотных остатков его цепи.

Стабильность конформаций обусловлена возникновением дополнительных связей:

• ион – ионные взаимодействия;

• водородные связи;

• гидратация полярных групп;

• дисульфидные связи;

• ванн-дер-ваальсовы взаимодействия между неполярными

заместителями;

• гидрофобные взаимодействия.

2. Вторичная структура белка

относится к типу укладки полипептидной цепи

• спиралевидная ( α – структура );

• складчатая ( β – структура );

• неупорядочная.

3. Третичная структура – трехмерная конфигурация расположения полипептидной цепи в пространстве.

Образуется за счет S – S – мостиков, ионных взаимодействий групп ⁺NH₃ и COO^-.

4. Четвертичная структура: в состав макромолекулы белка входят несколько полипептидных цепей

СВОЙСТВА БЕЛКОВ

1. Белки – амфолиты:

- кислотные свойства за счет неионизованных СООН – групп,

аммонийной NH₃⁺, тиольной SH, n-гидроксифенольных.

- основные свойства за счет СОО^-, NH₂-групп

Формы белковой молекулы

катион белка молекула белка анион белка

2. Информационные свойства

Белки – носители биологической информации.

Информационные свойства белков лежат в основе иммунитета

3. Денатурация белков – разрушение природной конформации макромолекулы белка под внешним воздействием

( разрушение вторичной, третичной и четвертичной структур)

Денатурация может быть обратимой

ДЕНАТУРАЦИЯ РЕНАТУРАЦИЯ

и необратимой.

4. Электрофильно-нуклеофильные реакции

Гидролиз – основной путь катаболизма белков в организме;

Может быть частичным ( до пептидов) и полным (до

аминокислот)

Условия полного гидролиза белков:

запаянная ампула, температура до 110⁰С, 20% раствор НСl, время 24 часа.

5. Окислительно-востановительные свойства

Мягкому окислению подвергаются только цистеинсодержащие белки. Тиольная группа окисляется в дисульфидную:

восстановл. окисленная форма

форма

Жесткое окисление SH-групп белков в сульфогруппу

6. Поверхностные свойства белков.

В состав белков входят α – аминокислоты, содержащие и гидрофобные и гидрофильные радикалы. Эти радикалы распределены по всей цепи, поэтому большинство белков – ПАВ.