- •2. Нәруыздардың жалпы қасиеттерін атап шығу.
- •1 Сурет - Пептидтік байланыстың түзілуі.
- •2 Сурет – Дисульфидті байланыстың түзілуі
- •3 Сурет - Әлсіз байланыстардың түрлері
- •4. Нәруыздардың ыдырауының ортақ өнімдері. Нәруыздардың гидролиз түрлері. Алмастырылатын және алмастырылмайтын амин қышқылдары. Құнды және құнсыз нәруыздар.
- •7.Нәруыздардың коллоидты қасиеттері. Нәруыздың ерітіндідегі тұрақтылығы, тұрақтылық факторлары.
- •9. Нәруыз молекуласының құрылымдары (структуралары).Оларды тұрақтандыратын байланыстар. Белок молекуласының құрылымы, белоктың биологиялық қасиетінің біріншілік структурасына тәуелділігі.
- •4 Сурет – Белоктардың бірінші реттік құрылымы
- •10. Денатурация дегеніміз не? Денатурациялаушы агенттер (2 мысал келтіру). Ренатурация дегеніміз не?. Белоктардың денатурациясы. Денатурациялаушы агенттер, олардың әсері.
- •13. Нағыз гликопротеиндердің құрылысы туралы түсінік, негізгі өкілдері. Нағыз гликопротеидтер, құрылысы, өкілдері.
- •14 Протеогликандар, құрылысы туралы түсінік, негізгі өкілдері, ролі. Протеогликандар, құрылысы, өкілдері, олардың маңызы.
- •18 .Нуклеопротеиндер, түрлері. Нуклеопротеиндердің гидролиз схемасы.
- •11Сурет. Днқ-ның қос спиралінің құрылысы(Уотсон және Крик бойынша)
- •12 Сурет. Днқ-ның бірінші реттік құрылымы
- •Генетикалық кодтың сипаттамасы
- •21. Ферменттердің жалпы қасиеттері (атап шығу). Ферменттердің жалпы қасиеттері.
- •22. Изоферменттер (мысалдар), диагностикалық маңызы. Изоферменттер, рөлдері, биологиялық негіздері.
- •23 Ферменттердің субстраттық арнайылығының түрлері ( мысалдар). Ферменттердің арнайылықтары: а) субстраттық; б) әсер ету арнайылығы.
- •24Фермент активтілігіне температураның әсері. Қайтымды және қайтымсыз инактивация. Ферменттің белсенділігіне температураның әсері.
- •25.Фермент активтілігіне орта рН-ның, фермент пен субстрат концентрациясының әсері. Ферментативтік реакцияның жылдамдығына орта рН-ның әсері.
- •26.Бәсекелес ингибрлену, мысалдар.
- •28Ферменттердің жіктелуі мен номенклатурасы. Ферменттердің жіктелуі мен номенклатурасы.
- •29.Гликозидазалар, өкілдері, қандай ас қорыту сөлінде кездеседі, катализдік әсері. Гликозидазалар, өкілдері, орналасуы, каталитикалық әсері.
- •30.Эстеразалар, өкілдері, қандай ас қорыту сөлінде кездеседі, катализдік әсері. Эстеразалар, жіктелуі, өкілдері, каталитикалық белсенділігі, таралуы.
- •34.Амин қышқылдарының декабоксилазалары. В6 витаминінің құрылысы және коферменттік функциясы. Катализдейтін реакциялары, биогенді аминдер туралы түсінік.
- •35.Пиридин ферменттері, құрылысы, катализдік әсері (бір реакция теңдеуін жазу).
- •Флавин ферменттері, құрылысы, құрылысы, катализдік әсері (бір реакция теңдеуін жазу).
- •7.ЦитохромВ, өкілдері, құрылысы, рөлі.
- •39. Цх с, өкілдері, гемнің құрылысы, тотығу-тотықсыздану реакцияларына қатысуы. ЦитохромС, өкілдері, құрылысы, рөлі.
- •Метилтрансферазалар, құрылысы, химиялық табиғаты, каталитикалық әсері.
- •13. Ацилтрансферазалар, құрылысы, химиялық табиғаты, каталити-калық әсері.
- •14. Фосфотрансферазалар, құрылысы, химиялық табиғаты, каталити-калық әсері.
Генетикалық кодтың сипаттамасы
Қазіргі кезде белоктың полипептид тізбегіндегі амин қышқылдарының орналасуы қатар тұрған үш нуклеотидтің көмегімен анықталатыны дәлелденген. Бұл үш қатар тұрған нуклеотидтерді триплет (кодон)деп аталады.
Генетикалық код тың арнайылығы бар.
м РНҚ-ның төрт түрлі А, Г, Ц, У нуклеотидтерінен алпыс төрт кодон құрауға болады. (43), 61 кодон 20 амин қышқылдарын шифрлайды. Қалған үш кодонға (УАА, УАГ, УГА) бір де бір амин қышқылдары сәйкес келмейді. Олар «стоп-кодон» немесе аяқтаушы кодон деп аталады. Себебі, олар рибосоманың А-аймағына енгенде, полипептидті тізбектің синтезі тоқтайды. Амин қышқылдарының саны - 20, ал кодонның саны — 61, осы амин қышқылдарының ішінде триптофан (УГГ) мен метионин (АУГ) амин қышқылына бір ғана кодон сәйкес келеді. Ал қалғандарына 2-3 тіпті 6 кодонға дейін сәйкес келеді. Кодтың бұл қасиетін құлдырау деп атайды.
Зерттеулер көрсеткендей, кодонның бірінші екі әрпі кодонның арнайылығын анықтайды, ал үшінші әрпі кодонның арнайылығына қатты әсер етпейді. Барлық амин қышқылдарының кодондарын мына түрде жазуға болады: ХУ, ХУ— амин қышқылын анықтайтын кодонның бірінші екі бірдей әрпі, ал кодонның үшінші әріпі А немесе Г, У немесе Ц болуы мүмкін.
Кодтың келесі қасиеті оның әмбебаптығы. Барлық вирустарда, өсімдіктер мен жануарларда бір амин қышқылы бірдей триплетпен шифрланады.
Код – үздіксіз оқылады. Ешқандай тыныс белгілерімен үзілмейді.
Кодтың оқылуы әр жерден емес, бір жерден басталуы керек, код қиылыспайды.
т– РНҚ, құрылысы, атқаратын рөлі.
т-РНҚ цитоплазмада болады. Барлық клеткадағы РНҚ-ның шамамен 5% құрайды. Молекулалық массасы -20000 Д, 73-93 нуклеотидтерден тұрады {с. 16). т-РНК негізгі рөлі тасымалдау және мРНҚ-ның кодонына комплементарлы сәйкес түрде амин қышқылдарын орналастыру.
т-РНКның антикодоны, бұл нуклеотидтерінің орналасу реті мРНҚ-ның кодонына комплементарлы түрде болатын бөлім. .
Барлық т-РНК-ның біріншілік құрылымымен қатар, екіншілік құрылымы да болады. Екіншілік құрылымы барлық т-РНК үшін әмбебап екендігі көрсетілді. Денатурацияға ұшыраған т-РНК-ның молекуласының түрі жоңышқаның жапырағындай, үш жапырақты болып келеді. Активсіз күйде оралып домалақтанған. т-РНК-ның молекуласында акцепторлық сабақша аймағы бар, ол барлық т-РНКда бірдей ЦЦА (5′→3′) нуклеотидтерден тұрады. Бұл жерге амин қышқылдары жалғасады. Амин қышқылдарының т-РНК-мен қосылуының арнайылығын аминоацил-т-РНК-синтетаза ферменті қамтамасыз етеді. Оған байланысатын орыны акцепторлық сабақша аймағының жанында. т-РНК-да рибосомамен байланысатын және антикодон деп аталатын бөлімдері де бар. т-РНК-ның антикодоны, бұл нуклеотидтерінің орналасу реті м-РНК-ның кодонына комплементарлы түрде болатын бөлім.
т-РНҚ-ның екіншілік құрылымы
т-РНК-ның қызметі: ол өзінің антикодоны арқылы амин қышқылына таңба қояды, сондықтан амин қышқылдары полипептид тізбегіндегі өздерінің орнын тани біледі. Екіншіден, белок синтезделетін жерге амин қышқылдарын тасымалдайды.
р – РНҚ, құрылысы, рөлі.
р-РНҚ барлық жасушалардағы РНҚ-ның 80%-дан көбін құрайды. Прокариоттар жасушалары мен эукариоттардың митохондриясында р-РНҚ-ның үш типі кездеседі. Эукариоттардың цитозольында р-РНҚ-ның төрт бар, олар бір-бірінен молекулалық массалары бойынша ажыратылады.
р-РНҚ рибосоманың құрамында кездеседі. Рибосома дегеніміз, 65% рРНҚ-дан, 35% жай белоктан тұратын рибонуклеопротеидтік комплекс. Бір р-РНҚ-ның молекуласы белоктың 30 молекуласымен байланысады. Әрбір рибосома үлкен және кіші суббірліктен тұрады. Үлкен бөлігі кіші бөліктен 2,5 есе үлкен (17-сурет).
Рибосомалар барлық клеткалардың төрттен бір бөлігін құрайды. Олардың массасының 60%-ы гидраттанған күйде болады. Сондықтан оларға еріткіштер молекуласына оңай енеді.
Р-РНҚ–ның поленуклеотид тізбегі оңай иіледі, белокпен бірге жинақталып, тығыз денешік түзеді. Р-РНҚ-ның бүтін болуы рибосомалардың функциясына міндетті түрде қажет. Р-РНҚтізбегінің бір жері үзілсе, рибосома өзінің активтігін түгелдей жояды. Рибосома м-РНҚ-мен біріге отырып, матрица түзеді. Бір рибосома әр түрлі белоктардың синтезіне қатыса алады, себебі, рибосома универсалды. Олар информацияны бөгде м-РНҚ-дан да оқи алады. Мысалы, өсімдік рибосомасы информацияны үй қоянының гемоглобинінің м-РНҚ-сын оқи алады.
Рибосоманың екі аймағы болады: А-аймағы, бұл аймаққа рибосомаға келген аминоацил –т-РНҚ орналасады және Р-аймағы, бұл пептид бекітілетін аймақ, онда өсіп келе жатқан полипептид тізбегі ілініп тұрады. Осы жерден амин қышқылының қалдығынан босаған т-РНҚ бөлініп шығады.
