10. Денатурация дегеніміз не? Денатурациялаушы агенттер (2 мысал келтіру). Ренатурация дегеніміз не?. Белоктардың денатурациясы. Денатурациялаушы агенттер, олардың әсері.
Үшінші реттік құрылым түзу кезінде белок молекуласы қайталанбайтын жоғары спецификалық, тек өз молекуласына тән конформация түзеді. Белок құрылымының аздаған өзгерісінің өзі белок молекуласының биологиялық белсенділігін төмендетіп, физико-химиялық қасиеттерін өзгертеді. Белоктардың биологиялық белсенділігінің және өзіне тән қасиеттерінің жойылуына әкеліп соғатын құрылымының өзгеруі денатурация деп аталады. Денатурация процесі төмендегідей денатурациялаушы агенттер әсерінен туындауы мүмкін:
Температураның 42°С-тан жоғары көтерілуі белок молекуласындағы сутектік және гидрофобтық байланыстарды үзеді;
Қышқылдар мен негіздер белок зарядын өзгертіп, полярлы байланыстарға әсер етеді;
Органикалық еріткіштер гидрофобтық байланыстарға әсер етеді;
Мочевина және гуанидин белок молекуласында көптеген сутектік байланыстар түзеді, осының салдарынан белоктың құрылымы өзгереді. о
Ауыр металдың тұздары белок молекуласының зарядын өзгертеді, себебі әлсіз байланыстарды үзеді;
Ультракүлгін сәуле әсерінен болады;
Тиолды қосылыстар дисульфидті көпіршелерді тотықсыздандыру арқылы үзеді. Денатурациялаушы агенттер үшінші реттік, тіпті екінші реттік құрылымды түзетін байланыстарды да үзеді. Денатурацияланған белок ферменттер әсерінен оңай ыдырайды, себебі пептидтік байланыспен ферменттің жанасу аймақтары ұлғаяды. Денатурация кей жағдайларда қайтымды болады. Ол кезде денатурациялаушы агенттің әсерін тоқтатқанда немесе концентрациясын азайтқанда, белок өзінің активті күйіне қайта келеді. Яғни, ренатурация жүреді.
11 Гемоглобин, құрылымы, ролі. Гемоглобин. Гемоглобин (Нb) молекуласы жай белок глобиннен және простетикалық топ төрт гемнен құралған. Глобин белогы 4 мономерден: екі α -тізбектен (әр бір тізбекте 141 амин қышқылының қалдығы бар) және екі β-тізбектен (әрбір тізбекте 146 амин қышқылының қалдығы бар) құралған.
Гемоглобиннің молекулалық массасы 70000 Д.
Түр ерекшелігі глобин белогының құрамына кіретін амин қышқылдарының сапасымен анықталады. Мысалы, адамның глобин белогында изолейцин амин қышқылы болмайды, ал басқа жануарлардың глобинінің құрамында бұл амин қышқылы кездеседі. Барлық жануарларда кездесетін гемоглобиннің гемінің құрылысы бірдей. Гемоглобиннің құрамына кіретін бөліктері бір-біріне әсерін тигізеді. Глобин белогы суда нашар еритін, химиялық инертті гемді суда жақсы еритін, оттегімен байланысатын белсенді гемге айналдырады.
Гем- құрамында темірі бар порфиннің туындысы. Порфиннің β-көміртегінде орынбасушы радикалдар болса, ол порфирин деп аталады. Порфириндердің бір бірінен айырмашылығы орын басушы радикалдардың ерекшелігімен сипатталады. Гемде келесі орын басушы радикалдар бар: С1, С3, С5, С8 – метил топтары, С2, С4 – винил радикалдары, С6, С7 – пропион қышқылының қалдығы. Осы аталған радикалдар жалғасса, онда протопорфирин деп аталады. Осы протопорфиринге темір (Fе2+) ионы қосылса, гем түзіледі. Темір екінші және төртінші пиррол сақинасындағы азот атомымен ковалентті байланыс арқылы байланысады, ал бірінші және үшінші сақинадағы азот атомымен ковалентті емес (координациялық) байланыспен байланысқан (с. 10).
Гемдегі темір ионы полипептид тізбегімен олардың құрамындағы гистидиннің имидазол сақинасындағы азот атомымен екі координациялық байланыспен байланысқан. Бұл байланыстың біреуі тұрақты, ал екіншісі гемоглобинге оттегі қосылғанда үзіліп кетеді
12 Миоглобин, құрылымы ролі. Миоглобин –жай белоктан (полипептидтік тізбегінде 153 амин қышқылы бар) және простетикалық топ – 1 гемнен тұрады.
Гемінің құрамында темірі бар порфин сақинасынан тұрады. Порфин 3 пиррольды және бір пирролинді сақиналар метин көпіршелері арқылы байланысқан циклды қосылыс (с. 8). Молекулалық массасы 17000 Д.
8-cурет.
Миоглобиннің гемі
Миоглобин цитоплазманың митохондрияға жақын жерінде кездеседі, ол гемоглобиннен оттегін тыныс алу ферменттеріне тасымалдайды. Миоглобин гемоглобинге қарағанда оттегімен жақсы байланысқан. Сондықтан да суда жүретін жануарлардың бұлшық етінде миоглобин көп болады. Адамдарда миоглобин қандағы оксигемоглобинмен әрекеттесіп, оксимиоглобин түзеді. Шыныққан адамдардың бұлшық етінде оксимиоглобиннің мөлшері көп болады.
Миоглобин бұлшық еттің арнайы белогы, сондықтан қанның сары суында оның кездесуі бұлшық еттің жарақаттанғандығын көрсетеді. Миоглобинді анықтаудың диагностикалық маңызы зор. Миокард инфаркты кеселінің дамуының екінші сағатында қанда көп мөлшерде миоглобин пайда болады. Сондықтан миоглобинді қанда табу миокард инфаркты кеселін жылдам және дәл анықтауға мүмкіндік береді