- •2. Нәруыздардың жалпы қасиеттерін атап шығу.
- •1 Сурет - Пептидтік байланыстың түзілуі.
- •2 Сурет – Дисульфидті байланыстың түзілуі
- •3 Сурет - Әлсіз байланыстардың түрлері
- •4. Нәруыздардың ыдырауының ортақ өнімдері. Нәруыздардың гидролиз түрлері. Алмастырылатын және алмастырылмайтын амин қышқылдары. Құнды және құнсыз нәруыздар.
- •7.Нәруыздардың коллоидты қасиеттері. Нәруыздың ерітіндідегі тұрақтылығы, тұрақтылық факторлары.
- •9. Нәруыз молекуласының құрылымдары (структуралары).Оларды тұрақтандыратын байланыстар. Белок молекуласының құрылымы, белоктың биологиялық қасиетінің біріншілік структурасына тәуелділігі.
- •4 Сурет – Белоктардың бірінші реттік құрылымы
- •10. Денатурация дегеніміз не? Денатурациялаушы агенттер (2 мысал келтіру). Ренатурация дегеніміз не?. Белоктардың денатурациясы. Денатурациялаушы агенттер, олардың әсері.
- •13. Нағыз гликопротеиндердің құрылысы туралы түсінік, негізгі өкілдері. Нағыз гликопротеидтер, құрылысы, өкілдері.
- •14 Протеогликандар, құрылысы туралы түсінік, негізгі өкілдері, ролі. Протеогликандар, құрылысы, өкілдері, олардың маңызы.
- •18 .Нуклеопротеиндер, түрлері. Нуклеопротеиндердің гидролиз схемасы.
- •11Сурет. Днқ-ның қос спиралінің құрылысы(Уотсон және Крик бойынша)
- •12 Сурет. Днқ-ның бірінші реттік құрылымы
- •Генетикалық кодтың сипаттамасы
- •21. Ферменттердің жалпы қасиеттері (атап шығу). Ферменттердің жалпы қасиеттері.
- •22. Изоферменттер (мысалдар), диагностикалық маңызы. Изоферменттер, рөлдері, биологиялық негіздері.
- •23 Ферменттердің субстраттық арнайылығының түрлері ( мысалдар). Ферменттердің арнайылықтары: а) субстраттық; б) әсер ету арнайылығы.
- •24Фермент активтілігіне температураның әсері. Қайтымды және қайтымсыз инактивация. Ферменттің белсенділігіне температураның әсері.
- •25.Фермент активтілігіне орта рН-ның, фермент пен субстрат концентрациясының әсері. Ферментативтік реакцияның жылдамдығына орта рН-ның әсері.
- •26.Бәсекелес ингибрлену, мысалдар.
- •28Ферменттердің жіктелуі мен номенклатурасы. Ферменттердің жіктелуі мен номенклатурасы.
- •29.Гликозидазалар, өкілдері, қандай ас қорыту сөлінде кездеседі, катализдік әсері. Гликозидазалар, өкілдері, орналасуы, каталитикалық әсері.
- •30.Эстеразалар, өкілдері, қандай ас қорыту сөлінде кездеседі, катализдік әсері. Эстеразалар, жіктелуі, өкілдері, каталитикалық белсенділігі, таралуы.
- •34.Амин қышқылдарының декабоксилазалары. В6 витаминінің құрылысы және коферменттік функциясы. Катализдейтін реакциялары, биогенді аминдер туралы түсінік.
- •35.Пиридин ферменттері, құрылысы, катализдік әсері (бір реакция теңдеуін жазу).
- •Флавин ферменттері, құрылысы, құрылысы, катализдік әсері (бір реакция теңдеуін жазу).
- •7.ЦитохромВ, өкілдері, құрылысы, рөлі.
- •39. Цх с, өкілдері, гемнің құрылысы, тотығу-тотықсыздану реакцияларына қатысуы. ЦитохромС, өкілдері, құрылысы, рөлі.
- •Метилтрансферазалар, құрылысы, химиялық табиғаты, каталитикалық әсері.
- •13. Ацилтрансферазалар, құрылысы, химиялық табиғаты, каталити-калық әсері.
- •14. Фосфотрансферазалар, құрылысы, химиялық табиғаты, каталити-калық әсері.
7.Нәруыздардың коллоидты қасиеттері. Нәруыздың ерітіндідегі тұрақтылығы, тұрақтылық факторлары.
Белок ерітінділерінің коллоидты қасиеттері.
Белоктардың судағы ерітіндісі тұрақты, гомогенді, сондықтан оларды нағыз ерітіндіге жатқызуға болады. Белок жоғары молекулалы қосылыс болғандықтан оның судағы ерітіндісіне коллоидтық қасиет тән.
Коллоидты ерітінділерге тән қасиеттер:
- белгілі бір оптикалық қасиет көрсетеді (белоктардың жарықты шағылыстырып, сындыру қасиетіне негізделген, Тиндаль конусы );
- диффузия жылдамдығының баяу болуы;
- жартылай өткізгіш мембранадан өте алмауы;
- ерітінділердің тұтқырлығы;
- гель түзуі;
-белок молекуласының беткі қабатында заряды және оны қоршап тұратын гидратты қабаты бар. Осы екі фактор белок молекуласына тұрақтылық береді.
Белоктардың осы көрсетілген қасиеттері практикада қолданылады. Белоктың оптикалық қасиетін нефелометрия әдісі арқылы анықтайды; олардың жартылай өткізгіш мембранадан өте алмауы төмен молекулалы қосылыстардан диализ әдісімен тазартуда қолданады; диффузия жылдамдығының баяу жүруі, ерітінділердің тұтқырлығы; гель түзу қабілеті белоктардың пішініне де тәуелді болады. Глобулярлы белоктар үлкен жылдамдықпен диффузияланады, ал фибрилярлы белоктар баяу диффузияланады. Тұтқырлығы жоғары белоктар гельді жақсы түзеді.
. Белоктардың ерітінділерде тұрақтылығы неге неізделген? Тұрақтылық факторлары.
Белок молекуласының беткі қабатында заряды және оны қоршап тұратын гидратты қабатының болуына байланысты белоктар ерітінділері тұрақты болады. Оларды тұрақтылық факторлары деп атайды. Егер тұрақтылық факторларының бірін жойса, белок тұнбаға түседі.
8.Нәруыздарды тұнбаға түсу реакциялары Осы реакциялардың медицинадағы маңызы. Нәруыздардың тұздалуы. Тұздалу механизмі. Тұнбаға түсу реакциялары. Ерітіндіден белокты қалай тұнбаға түсіруге болады? Тұнбаға түсу реакцияларының медицинадағы маңызы.
Белоктар белгілі бір күйде тұнбаға түседі. Белок заряды жойылса, гидратты қабатынан айырылып, белоктардың ерігіштігі нашарлап, тұнбаға түседі. Белоктардың зарядын нейтралдайтын заттарға ауыр металдардың тұздары, алкалоидты реактивтер жатады. Ал концентрлі қышқылдар гидратты қабатқа әсер етіп, гидраттандырады. Белоктарды нейтрал тұздар да тұнбаға түсіре алады. Бұл процесті тұздалу немесе тұнбаға шөгу деп атайды. Иондардың тұздалу әсері, белоктан судың алынуына, иондардың белок молекуласына адсорбциялануына және зарядтарының нейтралдануына байланысты. Тұздану күшіне байланысты иондар мынадай қатар құрайды:
Гидраттану дәрежесі
Адсорбция дәрежесі
Литийдің электр зарядының өте тығыз болуына байланысты, суды өзіне жақсы тартады. Сондықтан да гидратты қабығын тез бұзады, бірақ нашар адсорбцияланады. Цезий, керісінше, жақсы адсорбцияланады. Тұздану процесін белоктарды тазарту мен фракциялауда қолданады.
9. Нәруыз молекуласының құрылымдары (структуралары).Оларды тұрақтандыратын байланыстар. Белок молекуласының құрылымы, белоктың биологиялық қасиетінің біріншілік структурасына тәуелділігі.
Белок молекуласының құрамына кіретін амин қышқылдарының саны мен сапасының әр түрлі болуы, осы класқа жататын қосылыстарға тән ерекшелік қасиеттерін және олардың құрылысының күрделілігін қамтамасыз етеді. Амин қышқылдарының жүйелілікпен тізбектелуі және белок молекуласының кеңістік құрылымы төрт деңгеймен сипатталады – бірінші, екінші, үшінші, төртінші реттік құрылым.
Бірінші реттік құрылым. Бұл амин қышқылдарының белгілі бір ретпен өзара байланысып, полипептид тізбегін түзуі. Бірінші реттік құрылымды пептидтік байланыс қамтамасыз етеді.
Әрбір полипептид тізбегінің екі шеткі амин қышқылын былай ажыратады: бос амин тобы бар амин қышқылы полипептид тізбегінің бастамасы, яғни N-басы немесе бірінші амин қышқылы болып саналады. Ал бос карбоксил тобы бар амин қышқылы С-соңы болып табылады. Осы екі амин қышқылының арасында, пептидтік байланыспен жалғасқан басқа амин қышқылдары жүйелі ретпен орналасады (сур. 4).
