14. Фосфотрансферазалар, құрылысы, химиялық табиғаты, каталити-калық әсері.
Фосфотрансферазалар (киназалар) фосфорлану реакцияларын тездетеді, олар фосфор қышқылының қалдығын тасымалдайды. Олар бір компонентті жай ферменттер, көбі төртіншілік құрылымға ие, аллостерикалық орталықтары болады. Фосфор қышқылының көзі ретінде АТФ-ті пайдаланады. Егер ол макроэргиялық байланысы сақтала тасымалданса, онда реакция қайтымды болады, ал ондай байланыс сақталмаса реакция қайтымсыз болады:
АТФ + глюкоза → АДФ + глюкоза -6- фосфат
Оксидоредуктазалар, жіктелуі, құрылысы, биологиялық рөлі.
Оксидоредуктазалар- тотығу – тотықсыздану реакцияларын тездететін ферменттердің үлкен класы. Барлық ферменттер жасушаішілік, екі компонентті. Тотығу түрлеріне қарай оларды 4 топқа бөледі: 1) дегид-рогеназалар; 2) цитохромдар; 3) каталаза мен пероксидазалар; 4) окси-геназалар.
Дегидрогеназалар, өкілдері, каталитикалық әсері, құрылысы.
Дегидрогеназалар- субстратты дегидрлеу, яғни сутек атомын бөліп алу арқылы тотықтырады. Өкілдері: 1) пиридиндік ферменттер; 2) флавин-дік ферменттер; 3) кофермент Q немесе убихинон
Каталаза мен пероксидазалар, құрылысы, жануар ағзасындағы рөлдері.
Каталаза мен пероксидаза БТ-ға тікелей қатысы жоқ, бірақ тотығу ке--зіндегі сутек пероксидін ыдыратуға қатысады. Каталазаның кофермен-ті гемоглобиннің геміндей 4 гемі бар, бірақ геміндегі темірдің валенттігі 3+ болатын екі компонентті фермент. Каталаза сутек пероксидін су мен молекулалық оттекке дейін ыдыратады:
2Н2О2 → Н2О + О2
Каталаза жасушаларды пероксидтік тотығудан қорғайды.
Пероксидазада бір гем бар. Пероксидаза негізінен өсімдік әлемінде кең тараған, бірақ та жануар ағзасында да лейкоциттерде миелоперокси-даза, сүтте лактатпероксидаза түрінде кездеседі. Гемоглобин де әлсіз пероксидаздық қасиет көрсетеді, оған сапалық реакция бензидин сы-намасы осыған негізделген. Пероксидаза сутек пероксидін су мен атом-дық оттекке дейін ыдыратады:
Н2О2 → Н2О + О
Атомдық оттек өте күшті тотықтырғыштық қасиет көрсетеді. Бұл ферменттер ароматты қосылыстарды тотықтыруға қатысады.
Гидроксилазалар, құылысы туралы ұғым,түрлері, каталитикалық әсері.
Гидроксилазалар стероидтар, ксенобиотиктер және басқа да циклді қосылыстардың алмасуында маңызды рөл атқарады. Екі компонент-ті, коферментінің құрамында С витамині бар ферменттер. Гидроксилазалар монооксигеназалар мен диоксигеназаларға бөлінеді. Ксенобиотиктерді зиянсыздандырудың бірінші стысына монооксигеназа қатысады. Ол атомдық оттекті тотығатын субстратқа байланыстырады: RH + O2 + HADФН + Н+ → ROH + Н2О + НАДФ+
Диоксигеназалар активті орталықталығында темір иондарының электрондары арқылы молекулалық оттекті активтендіріп оны субстратқа тікелей енгізеді:
R + О2 → R О2
Гидроксилазалар холестерин мен адреналиннің синтезіне де қатысады. Бұл ферменттер цитоплазмада, мембрананың эндотелиалдық жүйесін-де, митохондрияларда және микросомаларда кездеседі.
Лиазалар, құрылысы, жіктелуі, өкілдері, каталитикалық әсері, таралуы.
Лиазалар- судың қатысынсыз субстраттан белгілі топтарды бөліп алуды тездететін немесе топтарды қос байланыс бар жерге қосатын ферменттер класына жатады. Бұлар екі компонентті, жасушаішілік ферменттер. Өкілдері: кетоқышқылдардың декарбоксилазалары, декарбоксилазалар, карбоангидразалар
Ферменттің әсерін реттеу. Фермент әсерінің активаторлары мен ингибиторлары. Арнайылықты және арнайылығы жоқ эффектор-лар.
Активаторлар ферменттердің белсенділіктерін арттырады, ал ингибиторлар тежейді. Екеуі де: арнайылықты және арнайылығы жоқ болып бөлінеді. Біріншілері тек бірінші ферменттің әсер ету жылдамды-ғына, ал екіншілері- бір топ ферментке әсер етеді.
Ингибирленуді қайтымды және қайтымсыз деп бөледі. Қайтымды инги-бирленуде ингибитор мен субстраттың құрылыстары ұқсас болады да екеуі де субстрат-фермент және субстрат- ингибитор комплексін түзетін-діктен реакция жүрмейді. Бірақ субстраттың концентрациясы жоғары-лағанда ол ингибиторды ығыстырып шығарады, реакция жылдамдығы артады. Қайтымсыз ингибирленуде субстрат пен ингибитордың ұқсастықтары жоқ, ингибитор субстрат-фермент комплексіне қосылып катализдік реакцияны жүргізбей тежейді. Мұндай ингибиторларды парализаторлар деп те атайды.
Ферменттерді аллостерикалық активтендіру және тежеу.
Аллостерикалық активаторлар мен ингибиторлар ферменттің құрылы-сын өзгертеді, соның нәтижесінде не ферменттің субстратқа деген ынтықтығы жоғарылайды (активатордың әсері, немесе төмендейді (ингибитордың әсері).
Ферменттердің жіктелуі мен номенклатурасы.
Реакция арнайылықтарына қарай барлық белгілі ферменттер 6 класқа жіктеледі:
Оксидоредуктазалар – тотығу-тотықсыздану реакцияларын тездетеді.
Трансферазалар – атомды немесе атомдар тобын бір заттан екінші затқа тасымалдайды.
Гидролазалар – судың қатысуымен күрделі заттардың жай заттарға дейін ыдырауын катализдейді.
Лиазалар – күрделі заттарды судың қатысуынсыз ыдыратады.
Изомеразалар – изомерлену реакцияларын катализдейді.
Лигазалар немесе синтетазалар – АТФ-ті пайдалану арқылы синтездеу процестерін жүргізеді.
Әрбір класс топқа, ал ол топшаға, ол топшадағы тұрған орындарына қарай жіктеледі.
Ферменттің аталуы субстраттың атына –аза жалғауы қосыла, немесе катализдейтін реакцияның атына – аза жалғауы қосыла аталады.
Проферменттер, активтендіру механизмдері.
Кейбір ферменттер активті емес проферменттер түрінде түзіледі. Реак-цияларға дайындалу кезінде ферменттердің активті орталығы түзілуіне қарай олар активтендіріледі. Мысалы, пепсиннің проферменті пепсиноген. Асқазанда тұз қышқылының әсерінен пепсиногеннен активті пеп-син түзіледі.
Мультиферменттік комплекс. Түрлері, маңызы.
Мультиферменттік комплекс- бір субстратқа әсер етіп, оны жүйелі түрде және бір уақытта бірнеше реакциялар түрінде өзгерістерге ұшырататын ферменттер жүйесі. Мысалы, пируватдегидрогеназдық мультиферменттік комплекс пирожүзім қышқылының тотығудан декарбоксилденуін катализдейді.
Ферменттердің арнайылықтары: а) субстраттық; б) әсер ету арнайылығы.
а) Субстратты арнайылық – ферменттің белгілі бір субстратпен әрекет-тесу мүмкіндігі. Егер фермент бір субстратпен әрекеттессе оны абсолютті субстраттық арнайылық деп атайды. Егер фермент байланыс түрі бір-дей бір топ субстраттарға әсер етсе оны салыстырмалы субстраттық арнайылық деп атайды.
б) Ферменттің әсер ету арнайылығы- ферменттің белгілі бір реакция түрін катализдеуі.
Субстраттық арнайылықтың түрлері: салыстырмалы, абсолюттік, стериохимиялық.
Егер фермент бір субстраттың өзгерісін катализдейтін болса ондай ар-найылық абсолютті болады. Мысалы, аргиназа аргининді ыдыратады. Егер фермент байланыс түрлері бірдей бір топ субстраттардың өзгерістерін катализдейтін болса, ондай арнайылық салыстырмалы болады. Мысалы, пепсин жануар және өсімдік белоктарын бірдей ыдыратады. Пепсиннің әсер ету аймағы пептидтік байланыс болады. Стереохимиялық арнайылық химиялық заттардың L- және D- оптикалық изомерлері мен геометриялық цис- және транс- изомерлерінің болуына негізделген. Фермент тек бұл изомерлердің біреуіне ғана әсер етеді. Мысалы, фумараза фумар қышқылының (транс- изомер)өзгерісіне ғана әсер етеді, ал малеин қышқылына (цис- изомер) әсер етпейді.