Аралық бақылау сұрақтары

1. Нәруыздардың атқаратын функциялары. Мысал келтіру. Белоктардың биологиялық қызметтері

Белоктар алуан түрлі қызметтер: құрылымдық, тасымалдау, жиырылу, қорғаныштық, катализдік, реттеуші, электротрансформациялау, генетикалық ақпаратты тасымалдауға қатысу және тыныс алу) атқарады.

Құрылымдық (пластикалық, тіректік) – белоктар өсімдіктердің, микроорганизмдердің, жануарлардың құрылымын қамтамасыз етеді. Олар жасуша және органелла мембраналарының құрамына кіреді. Тіндердің беріктігі мен құрылымын қамтамасыз ететін дәнекер тінінің коллагені мен эластині, сүйек оссеині, тері мен шаштағы кератин, қан тамырларындағы эластин кең таралған құрылымдық белоктар.

Белоктардың катализаторлық қызметі. Организмдегі метаболизм процестерінің жүру жылдамдығын анықтайтын биологиялық катализаторлар - ферменттердің барлығы белоктарға жатады. 4000 жуық ферменттер анықталған.

Қоректік. Амин қышқылдарының жай заттардан бірінші реттік синтезі тек қана өсімдіктерде жүруі мүмкін, сондықтан барлық алмастырылмайтын амин қышқылдары жануарлар организмінде қоректік заттармен түсіп отыруы қажет. Кейбір белоктар организмде биологиялық активті заттар түзуге жұмсалады. Дамып келе жатқан эмбрион үшін белоктар қорек көзі болып табылады (жұмыртқа, сүт, уылдырық белоктары және т.б.).

Тасымалдау қызметі - белоктар суда ерімейтін заттарды – липидтерді, стероидтарды, майларда еритін витаминдерді, металдарды және т.б. заттарды қан ағысымен тасымалдау арқылы оларды нысана-органдарға апарады және осы заттардың мембраналар арқылы жасуша ішіне қарай тасымалдануына себін тигізеді. Тасымалдау қызметін (газдарды тасымалдау) гемоглобин де атқарады.

Қорғаныштық қызметі - организмнің қорғаныштық қызметін негізінен иммундық жүйе атқарады. Бұл жүйе арнайы қорғаныш белоктарын – антиденелер мен иммуноглобулиндерді организмге енген бактериялар мен бөгде заттарға қарсы жауап ретінде синтездейді. Белоктардың қорғаныштық қызметіне қанның ұюына қатысатын фибриноген белогының организмді қансыраудан сақтауы және кейбір улы заттарды өзіне қосып алуға қабілеттілігі мысал бола алады.

Белоктардың жиырылып–созылу қызметі. Жануарлардың кеңістікте қозғалуға қабілеттілігі, жүрек жұмысы, тыныс алу, ішек перистальтикасы, тамырлардың тарылуы мен кеңеюі бұлшық ет тінінің жиырылу белоктары арқылы қамтамасыз етіледі. Жиырылу қызметі жасушалардың маңызды тіршілік үрдістері жүзеге асатын цитоскелеттің белоктарына да тән.

Белоктардың реттеуші қызметі. Метаболизм процестерінің реттелуінде белоктар өте үлкен роль атқарады. Организмде зат алмасу процестері ферменттермен ғана емес, табиғаты жағынан белоктар, пептидтер немесе амин қышқылдарының туындылары болып табылатын гормондармен де реттеледі. Реттеуші сигналдарды қабылдайтын жасуша рецепторлары да белок болып табылады. Белоктар организмдегі, ҚСТ, ортаның рН–ын, онкотикалық қысымды реттей отырып, гомеостазды сақтауға қатысады.

Белоктардың электротрансформациялау қызметі. Белоктар электрлік және осмостық энергияны макроэргиялық АТФ энергиясына айналдыра алады.

Белоктар генетикалық ақпараттың берілуіне қатысады.

2. Нәруыздардың жалпы қасиеттерін атап шығу.

3.Нәруыз молекуласындағы байланыс түрлері, мысал келтіру.

Белок молекуласындағы амин қышқылдары түзетін байланыс түрлері (пептидтік, дисульфидтік, сутектік, иондық, гидрофобтық әрекеттесу), нақты мысалдармен түсіндіру.

Табиғи белоктардың құрамына кіретін амин қышқылдарының көптігіне қарамастан, белок молекуласындағы амин қышқылдарының байланысу тәсілдері көп емес. Амин қышқылдарының арасындағы байланыстар екі түрлі болады: 1) ковалентті, берік байланыс; 2) ковалентті емес, әлсіз байланыс.

Белок молекуласындағы амин қышқылдарының арасындағы негізгі байланыс – пептидтік байланыс. Пептидтік байланыс бір амин қышқылының карбоксил тобы екінші амин қышқылының α-амин тобымен әрекеттескенде түзіледі (1сурет). Егер пептидтік байланыс арқылы екі аминқышқылы байланысса, дипетид, үш амин қышқылы – трипептид, көп амин қышқылдары әрекеттессе – полипептид түзіледі. Арнайы қабылданған келісім бойынша пептидтерді атауда бос амин тобы бар аминқышқылы сол жағында, ал бос карбоксил тобы бар амин қышқылы оң жағында жазылады. Сондықтан пептидтің молекуласындағы амин қышқылының реті N-басынан C-соңына қарай белгіленеді. Пептидтерді атағанда С-соңындағы амин қышқылынан басқа амин қышқылдарының жалғауы -ил деген жалғауға ауысады.

1 Сурет - Пептидтік байланыстың түзілуі.

Мысалы жоғарыда келтірілген дипептид аланилглицин деп аталады.

Пептидтік байланыс – өте берік байланыс. Бұл амин қышқылдарының карбониль тобының көміртегісі мен имин тобының азотын байланыстыратын осьті айналуына кедергі жасайды.

Дисульфидті байланыс, ол бір немесе екі полипептид тізбектерінің әр түрлі аймақтарында орналасқан екі цистеиндегі тио (сульфгидрил) топтарының күкірт атомдарының арасындағы байланыс, бұл байланыс нәтижесінде цистин түзіледі.

2 Сурет – Дисульфидті байланыстың түзілуі

Дисульфидті байланысты түзетін цистеиннің екі молекуласы бір-бірінен қашықта полипептидтік тізбек бойымен орналасуы да мүмкін. Алайда, полипептидтік тізбектің спираль немесе қатпар түзе иілуіне байланысты цистеин молекулалары жақын орналасып, белок молекуласының үшіншілік құрылымын тұрақтандыруда маңызды роль атқаратын дисульфидтік байланыс түзуге мүмкіндік береді. Мұндай берік, ковалентті байланыстардың болуы белоктарда тұрақтылық пен жасушаішілік ортада оларды денатурациядан қорғауға мүмкіндік беретін протекторлық қызмет атқарады.

Ковалентті емес байланыстар – оңай үзілетін әлсіз байланыстар. Ковалентті емес байланыстардың энергиясы аз, олар екі түрлі қызмет атқарады:

1. Өздерінің көптігіне байланысты олар белок молекуласының конформациялық тұрақтылығын қамтамасыз етеді;

2.Екі молекуладан функционалды комплекстердің түзілуіне қатысады. Бұл белгілі бір құрылымдық комплементарлықты талап етеді. Мысалы, антиген-антидене, фермент-субстрат жұптарын алуға болады. Әлсіз байланыстар ферменттердің қатысуынсыз пайда болады, үзіледі. Ковалентті емес байланыстарға сутектік, иондық, гидрофобтық байланыстар жатады.

Сутектік байланыстар – полипептид тізбектерінің жеке бөлімдерінің тұрақтылығын қамтамасыз етеді. Олар бір немесе екі полипептид тізбектеріндегі жақын орналасқан карбонил тобындағы біршама теріс заряды бар оттегі мен амин тобындағы біршама оң заряды бар сутегінің арасында түзіледі (3а сурет). Амин қышқылдарының (серин, треонин) бүйір тізбектерінде сутек атомдары (серин, треонин) гистидин азотындағы, карбониль тобындағы оттегі атомы, α-амин тобы сияқты электрондарға бай атомдармен сутектік байланыстар түзуге қабілетті.

Иондық байланыстар әр түрлі зарядтары бар функционалды топтардың электростатикалық әрекеттесуі нәтижесінде пайда болады. Мысалы: моноаминодикарбон қышқылының СОО^- қалдығы, диаминомонокарбон қышқылының NН₃⁺ тобы (сурет. 3.б). Сутектік және иондық байланыс полярлық сипатқа ие, олардың түзілуінде су маңызды орын алады.