Ферменты

Вещества, ускоряющие химические реакции называют катализаторами. В ходе катализируемых ими реакций эти соединения претерпевают определенные физические и химические изменения, но по завершении каталитического акта они возвращаются в исходное состояние, что свидетельствует об одном – катализатор, ускоряющий химическую реакцию, в ходе самой реакции не расходуется.

Ферменты – это биологические катализаторы белковой природы. Бóльшая часть биохимических реакций, катализируемых ферментами, идет сама по себе, но в отсутствие последних протекала бы крайне медленно. Многие клетки содержат до 1000 различных фермен­тов. За последние 50 лет уда­лось выделить и, в ряде случаев, очистить до гомогенного состояния свыше 2500 ферментов. Некоторая часть ферментов по­лучена в кристаллическом виде, а для 50 энзимов с по­мощью рентгеноструктурного анализа определена их трех­мерная пространственная структура.

Главное отличие ферментов от катализаторов небиологической природы (ионов H⁺ и OH^–, ионов металлов) состоит в исключительно высокой каталитической активности и ярко выраженной специфичности действия. А это означает, что ферменты способны катализировать лишь очень ограниченное число реакций, а в большинстве случаев только одну. Данное свойство ферментов обусловлено особенностями их строения и механизма действия. Другая особенность ферментов состоит в том, что они действуют в чрезвычайно мягких условиях: при нормальном давлении и низкой температуре (10 - 40°С).

Классификация ферментов

Международным биохимическим союзом (IUB) было принято и введено два основных принципа номенклатуры ферментов: систематическая и тривиальная. Ос­новными принципами систематической номенклатуры ферментов являются следующие:

1. По типу катализируемых реакций все ферменты подразделяют на шесть классов, в пределах каждого из которых имеется несколько подклассов (от 4 до 13);

2. Название любого фермента состоит из 2 частей: названия субстрата и типа катализируемой реакции с окончанием «-аза». Дополнительная информация, если она необходима для уточнения особенностей функционирования фермента, заключается в скобки. Например, фермент, катализирующий реакцию:

L-малат + NAD⁺ → Пируват + NADH + Н⁺ + СО₂

имеет номер 1.1.1.37 и называется L-малат: NAD⁺оксидоредуктаза (декарбоксилирующая).

3. Каждый фермент имеет свой шифр в соответствии с классификацией ферментов (КФ), состоящий из четы­рех чисел, разделенных точками. Первая цифра определя­ет главный класс, вторая - указывает подкласс, третья - подподкласс, четвертая - номер фермента в пределах подподкласса. Например, КФ 2.7.1.1 означает, что фермент относится к классу 2 (трансферазы), подклассу 7 (перенос фосфатных групп) и подподклассу 1 (акцептором фосфата являются спирты). Последняя цифра обозначает фермент АТР: D-гексозо-6-фосфотрансферазу, то есть фермент, катализирующий перенос фосфата с АТР на гидроксильную группу атома углерода в шестом положении гексозы.

Поскольку многие из этих громоздких систематических названий оказались очень длинными, каждому ферменту было присвоено тривиальное (рабочее) название, предназ­наченное для повседневного употребления. Рабочее назва­ние состоит из названия субстрата, на который действует данный фермент, указания на тип реакции и окончания «-аза». Например, выше рассмотренный фермент имеет тривиальное название – гексокиназа. В ряде случаев сохранились тривиальные названия, присвоенные ферментам на ранних этапах их изучения, когда название фермента состояло лишь из субстрата, на который действует данный фермент и окончания «-аза». Так, ферменты, гидролизующие крахмал (амилон), были названы амилазами; ферменты, гидролизующие жиры (липос) - липазами; ферменты, гидролизующие белки (протеины) - протеиназами.

1-й класс: оксидоредуктазы — катализируют окис­лительно-восстановительные реакции, в которых, как правило, участвуют два субстрата, S и S:

S_воост + S_окисл → S_окисл + S_восст.

Процессы окисле­ния могут протекать:

1. с участием кислорода.

В этом случае реакции катализируют фер­менты (даны тривиальные названия):

• оксидазы – кислород не внедряется в молекулу субстрата (для простоты представления второй субстрат опущен)

SH₂ + l/20₂ → S + H₂O;

• монооксигеназы (гидроксилазы) – в субстрат внедряется один атом молекулы кислорода

HSH + l/20₂ → HS–OH;

• диоксигеназы – в субстрат внедряются два атома молекулы кисло­рода

HSH + 0₂ → НО–S–ОН.

2. без участия кислорода.

Эти реакции катализируют следующие группы фер­ментов:

• дегидрогеназы – осущестляют дегидрирование (удаление водорода) субстрата

SH₂ → S + 2Н;

• редуктазы – осуществляют присоединение водорода к суб­страту

S + 2H → SH₂;

• цитохромы – осуществляют перенос электронов

a₃ (Cu²⁺) + е ^– → а₃ (Сu¹⁺)

В катализируемых этими ферментами реакциях принимают участие следующие функциональные группы субстратов:

Ниже приведены характеристики ферментов, относящихся к двум подклассам 1-ого класса: