Парааминбензой қышқылы /пабқ/

Бұл витамин жас төлдердәің өсіп жетілуі және тіршілігін қамтамасыз етуі үшін қажет, сондай-ақ көптеген микроорганизмдердің өсіп-жетілуіне де әсер етеді. Сульфамидті препараттарды қолдану бұл витаминді микробтардың пайдалануын төмендетеді. Фармакологиялық тәжірибеде қолданылады

Негізгі ұғымдар: витаминдер; витамерлер; провитаминдер; гиповитаминоз; гипервитаминоз.

Бақылау сұрақтары:

1.Витаминдер қандай заттар?

2.Витаминдер деген не? Мысал келтір.

3.В₁ витамины жетіспегенде бұлшық етте қандай өзгерістер пайда болады?

4.В₂ витамины қай азық-түлікте болады?

5.В₆ витамерлерін жазыңыз. Қай витаминндердің биологиялық активтігі ең жоғары?

6.Аскорбин қышқылы қай процесске қатысады?

7.D витаминін шектен тыс көп қабылдаса қандай зардаптар пайда болады?

Ұсынылатын әдебиеттер: 1 []

Өзіңді тексер

1.Химиялық құрылымы жағынан жақын, биологиялық қасиетттері біркелкі заттарды деп атайды:

а)витаминдер; б)изомерлер; в)гомологтар; г)витамерлер

2.Витаминдердің организмде шектен тыс көп мөлшерде жиналуынан болатын бұзылуларды деп атайды:

а)гипервитаминоз; б)гиповитаминоз; в) авитаминоз

3.Мына витаминнің витамеріне никотин қышқылы және никотинамид жатады:

а) В₁; б) В₃; в) В₅; г)В₁₂; д)К

4.В₁₂ витамині кіретін катион:

а)кали; б)кобальт; в)натрий; г)магний; д)мырыш;

5.Пеллагра ауруына қарсы тұратын витамин:

а)Е; б)С; в)В₂; г)В₁₂; д)В₅

6.Н витаминінің физиологиялық аты:

а)цингаға қарсы; б)себореяға қарсы; в)жүйкеге қарсы; г)рахитке қарсы

7.С витаминінің қайнар көзі

а)ет өнімдері; б)өсімдікті өнімдер; в)сүт өнімдері

Микромодуль 1 - Кіріспе. Зат алмасуды реттеу

Дәріс 2. Ферменттер

Дәріс сабақтың мазмұны:

1. Ферменттерге анықтама, сипаттама

2. Жіктелуі, номенклатурасы

3.Коферменттер

4. Активтік орталықтар, әрекет ету механизмі

Ферменттер /энзимдер/ - бұл тірі клеткаларда пайда болатын және организмдегі биохимиялық процестерді жылдамдататын белок тектес биологиялық катализаторлар. Олар организмдегі жекелеген химиялық реакциялардың жүруін, жалпы бүкіл зат алмасу процестерін тездетеді. Ферменттердің аса маңызды ролін И.П.Павлов «ферменттер – тіршіліктің нағыз қозғаушы күші» - деп көрсеткен болатын.

Әр клеткада фермент молекуласының биосинтезі әдеттегі белоктың биосинтезі сияқты өтеді.

Ферменттер белок тектес заттар болғандықтан, белоктарды алу әдістерін ферменттерге де қолданады.

Ферменттердің химиялық табиғаты және құрылысы. Коферменттер

Ферменттер химиялық табиғаты жағынан – белоктық заттар. Ферменттің тездеткіштік қызметі оның молекуласында белок барлығына байланысты.

Қарапайым ферменттердің молекуласы тек қана белоктардан тұратын бір компонентті ферменттер болып келеді. Яғни, қарапайым ферменттер дегеніміз бұл қарапайым белоктар. Гидролиздегенде тек амин қышқылдарына ғана ыдырайды.

Күрделі ферменттер деп күрделі белоктарды айтады. Олардың молекуласы белоктық және белоксыз заттардан тұратын екі компонентті ферменттер. Белоктық бөлігін апофермент, ал белоксыз бөлігін кофермент немесе простетикалық топ деп атайды.

Апофермент коферментсіз активсіз, дәл солай кофермент апоферментсіз активсіз. Металдардың иондары немесе белок емес органикалық заттар күрделі ферменттердің кофакторлары болып келеді. Көптеген 9имин9ия9 өзінің активтігін демеуге екі кофактордың да қатысуын керек етеді. Көптеген металдардың иондары ферменттердің жақсы активаторлары: Na⁺, К⁺, Са²⁺, Мg²⁺, Zn²⁺, Cu²⁺, Mn²⁺, Ғе²⁺, Со²⁺т.т.

Кофакторды /простетикалық топ/ әдетте кофермент деп атайды.

Коферменттер /латын сөзінен «ко» - бірге және 9имин9ия9/ - ферменттің белокты бөлігімен әлсіз байланысқан белок емес органикалық қосылыстардан тұратын бөлігі. Бұған дегидрогеназалар мысал бола алады.

Простетикалық топ деп ферменттің белокты бөлігімен берік байланысқан кофакторын айтады. Мәселен, гемоглобиндегі темірпорфирин комплексі /9ими/ белокпен берік байланысқан.

Биохимиялық реакцияларда коферменттер 2 міндет атқарады:

1.Олар күрделі ферменттің активтік орталығын қалыптастыра отырып, ферментті субстрат молекуласымен түйістіреді. Сөйтіп, соңғысының катализдік өзгеруін іске асырады.

2. Коферменттер катализдік процестің барысында электрондарды, протондарды, жекелеген атомдарды және олардың топтарын бір субстраттан екіншісіне тасымалдауға қатысады.

Жалпы айтқанда, катализдік процесті фермент өзінің бүкіл молекуласымен жүзеге асырады. Оның белоктық бөлігі ферменттің талдаушылық /іріктеушілік/ қасиетін және реакцияның жылдамдығын анықтайды. Апофермент 10имин10ия10 уақытша қосып алады, ал кофермент осы кезде оның өзгеруін қамтиды. Ал бір кофактордың өзі бірнеше ферменттің құрамды бөлігі болуы мүмкін.

Коферменттерді, олардың қызметттері бойынша 3 топқа бөлуге болады:

1. Оксидоредуктаза коферменті – сутегін және электрондарды тасымалдаушылар

2. Трансфераза коферменттері – атомдар тобының тасымалдаушылары.

3. Изомераза, лиаза және лигаза /синтетаза/ коферменттері. Коферменттердің тізімі 3-кестеде көрсетілген.

Ферменттердің жалпы сипаттамасы

Ферменттердің аса тұрақсыздығына байланысты әсері де көптеген факторларға тәуелді келеді.

Температураның әсері. Ферменттің ең жоғары активтігі 36-40⁰С байқалады. Папаин бұған жатпайды. Оның активтігі 80⁰С-та да білінеді, ал каталазаға деген қолайлы температура 0 және 10⁰С арасында жатыр. Температура 80-100⁰С-қа жеткенде фермент өзінің катализдік қабілетін жоғалтады /инактивацияланады/, денатурацияға ұшырайды. Инактивация реакциясының ұзақтығына және табиғатына байланысты.

Кейбір 10имин10ия10 құрғақ күйінде – 120-190⁰С салқындыққа дейінгі температураға төзімді келеді. Температураны біртіндеп 37⁰С-қа дейін жоғарылатса, олардың активтігі қалпына келеді. Ферменттің бұл қасиетін малды қолдан ұрықтандыруға арналған ұрық сұйығын /сперма/ сақтау үшін пайдаланады.

Ортаның рН-ның әсері. Әрбір ферменттің өте жоғары активтік көрсететін қолайлы рН аймағы бар. Мысалы, пепсин рН –1,5 – 2,5, трипсин рН – 8,0 – 9,0, сілекей амилазасы рН –6,9 – 7,0, уреаза рН – 7,2 – 8,0 болғанда ең жоғары активтік көрсетеді.

Талғампаздығы /іріктеушілігі/. Әрбір фермент, құрылысы жағынан ұқсас тек белгілі субстратқа немесе заттар тобына ғана әсер етеді. Яғни, қандай да бір басқа заттарға емес, тап сол берілген затқа әсер етуге бейімділігін айтады. Әрбір фермент тек белгілі бір реакцияны ғана катализдейді. Мәселен, уреаза ферменті бір ғана несеп нәрінің ыдырау реакциясын катализдейді. Сахараза тек сахарозаны ыдыратады.

Активаторлар және ингибиторлар /бөгегіштер/.

Ферменттің активтігі ортада әр түрлі қоспалардың болуына байланысты. Ферменттің активтігін жоғарылататын заттарды активаторлар, ал баяулататындарды немесе тежейтіндерді ингибиторлар /бөгегіштер/ деп атайды.

Ферменттің активтігін өлшеу. Ферменттердің активтігі өте жоғары. Олардың шапшаңдатқыш активтігін сипаттау үшін «айналым саны» деген ұғым қолданылды. «Айналым саны» деп 1 моль ферменттің әсерінен 1 минут уақытта өзгеріске ұшырайтын субстраттың мөлшерін /моль санымен есептегенде/ айтады. Мысалы, кейбір таза ферменттің «айналым саны» мынандай:

Каталаза Н₂О₂ 5 000 000

Пепсин Казеин 40 000

Изоферменттер /грекше isos – бірдей, біркелкі және ферменттер/. Изоферменттер деп белгілі бір субстратқа ғана талғауы бар, бірақ физикалық, химиялық, катализдік, иммунологиялық қасиеттерімен ерекшеленетін бір ферменттің әр түрлерін айтады.

Проферменттер /латынша pro – бұрынырақ, алдында және ферменттер/ - ферменттердің активсіз түрі.

Мультиферменттер жүйесі /латынша multum – көп және ферменттер/ - әр түрлі ферменттердің көптеген санынан құралған жиынтықтар.