Белоктардың асқорыту жолындағы өзгерістері

Тамақтың асқазанда қорытылу процесінде асқазан сөлінің тұз қышқылы үлкен роль атқарады. Біріншіден, тұз қышқылы асқазанда пепсиннің барынша активті болуына керекті сутек иондарының концентрациясын жасайды, екіншіден, ол белоктардың қопсуына, жұмсаруына және бөртуіне себеп болады, үшіншіден, тұз қышқылының арқасында асқазан сөлі бактерицидтік әсерге ие болады, яғни онда ашу, шіру процестері тоқтатылады, төртіншіден, тұз қышқылы пепсиногенді пепсинге өзгертеді.

Сонымен, асқазан сөлінің ең негігі ферменті пепсин де, ал соңғысының катализдік әсеріне жағдай туғызушы тұз қышқылы болып келеді.

Тамақ жентегі асқазаннан /күйіс қайратын малда – ұлтабардан/ уақталған мөлшерде он екі өлі ішекке келіп түседі. Бұнда белоктардың гидролиздік ыдырау процесіне протеолтикалық ферменттер /белок ыдыратқыш ферменттер/ қатысады. Бұл реакциялар рН-тың 7-8,7 мәнінде өтеді. Ұйқы безінің және ішек сөлінің гидрокарбонаттары асқазаннан келген тұз қышқылын бейтараптандырады.

Пептидтік байланыстардың 30% ұйқы безінің трипсинімен ыдырайды. Трипсин, жоғарыда айтып өткендей, аргинин, лизиннің СООН-тобымен басқа амин қышқылдарының NН₂ тобынан пайда болған пептидтік байланыстарды ажыратады.

Пептидтік байланыстардың 50%-ке дерлігі ұйқы безінің екінші ферменті – химотрипсинмен ыдырайды. Фермент тирозин, фенилаланин, триптофанның СООН-тобымен басқа амин қышқылдарының NН₂ тобынан пайда болған пептидтік байланыстарды ажыратады.

Қалған пептидтік байланыстар карбоксипептидаза және аминопептидазамен ыдыратылады.

Тағы да еске сала кетейік: белоктар гидролизінің пепсиннің ықпалымен болатын бірінші сатысы асқазанда өтеді, екінші сатысы – трипсиннің, химотрипсиннің және карбокси-, аминопептизалардың ықпалымен болатын, неғұрлым ұсақ пептидтер түзілетін полипептидтер гидролизі ащы ішектің ішінде өтеді.

Қорыта айтқанда, асқорыту сөлдерінің әсерімен азық белоктары амин қышқылдарына дейін ыдырайды.

Белоктардың аралық алмасуы

Амин қышқылдарының көп мөлшері белоктарды, кейінгі біраз бөлігі – гормондар, ферменттер және басқа биологиялық активті заттарды синтездеуге, ал қалған бөлігі аминсізденіп қайтадан аминденіп энергетикалық шикізат ретінде және липидтердің, көмірсулардың, нуклеин қышқылдарының биологиялық түзілуіне материал болып пайдаланылады.

2. Тотықсыздана аминсіздену

3. Гидролиз жолымен аминсіздену

4. Ішмолекулалық аминсіздену

Тотықсыздана аминдену тотыға аминсізденуге қарама-қарсы процесс.

Декарбоксилдену реакциясында зат алмасуының үшінші ақтық өнімі СО₂ пайда болады. Трансаминдену /қайтадан аминдену/ - ауысатын амин қышқылдарын түзу жолы.

Трансаминдену реакциясының биологиялық маңызы зор. Бұл реакция арқылы тканьдерде бір амин қышқылынан жаңа екінші бір амин қышқылы пайда болады. Бұл, организмнің белок түзуіне керекті ауыспалы амин қышқылдарының жиынтығын алуды жеңілдетеді.

Қорыта айтқанда, амин қышқылдарының аминсіздену декарбоксильдену реакцияларының нәтижесінде тканьдерде су, көмір қышқыл газы және аммиак түзіледі. Сонымен, аммиактың пайда болу жолдары мынандайлық:

а/ амин қышқылдарының аминсізденуінде,

б/ биогендік аминдердің /гистамин, серотонин/ аминсіздену нәтижесінде,

в/ пуриндік негіздердің /гуанин, аденин/ аминсізденуі кезінде,

г/ аминқышқылдарының аминдері аминсізденгенде,

д/ пиримидиндік негіздердің /урацил, 39имин, цитозин/ ыдырауы нәтижесінде.