- •3.Специфичность первичной структуры белка. Особенности образования пептидной связи. Определяющая роль первичной структуры в формировании более высоких уровней организации белковой молекулы.
- •7.Понятие нативный белок. Понятие об аллостерических белках.
- •8.Основные функции простых и сложных белков в организме: структурная, каталитическая, рецепторная, регуляторная, транспортная, защитная, сократительная и другие.
- •9.Содержание белков в тканях и органах. Размеры белковой молекулы. Методы определения молекулярной массы белка (гель-фильтрация, ультрацентрифугирование, диск-электрофорез).
- •10.Растворимость белка в воде. Зависимость растворимости от аминокислотного состава белков. Физико-химические свойства водных растворов белков. Понятие об изоэлектрической точке.
- •13. Сложные белки, их классификация. Металлопротеины и их функция в организме.
- •14. Гемоглобин а, структура и функция. Аллостерические формы гемоглобина. Гемоглобинопатии. Структура, функциональное сходство и различие молекул гемоглобина и миоглобина.
- •15. Основные белки иммунной системы. Антитела. Т-рецепторы и белки главного комплекса гистосовместимости.
- •16. Нуклеиновые кислоты: днк и рнк, первичная и вторичная структура. Видовая специфичность нуклеиновых кислот. Нуклеопротеины, структура и функции.
- •17. Химическая природа, структура и функции ферментов, характеристика кофакторов и коферментов, их роль в катализе.
- •18. Понятие об активных центрах ферментов. Аллостерический центр. Аллостерические ферменты.
- •19. Изоферменты. Мультимолекулярные ферментные системы. Единицы ферментативной активности.
- •20. Механизм действия ферментов.
- •21. Классификация ферментов. Примеры.
- •1. Оксидоредуктазы
- •2.Трансферазы
- •3.Гидролазы
- •4. Лиазы
- •5. Изомеразы
- •6. Лигазы (синтетазы)
- •22. Кинетика ферментативных реакций. Сродство между субстратом и ферментом. Понятие о константе Михаэлиса. Уравнение Михаэлиса-Ментен.
- •23. Регуляция активности ферментов. Активаторы и ингибиторы ферментов. Типы ингибирования ферментов: обратимое и необратимое; конкурентное и неконкурентное.
- •24. Влияние рН и температуры на скорость ферментативных реакций. Специфичность действия ферментов.
- •25. Значение ферментов в регуляции обмена веществ. Применение ферментов в медицине.
19. Изоферменты. Мультимолекулярные ферментные системы. Единицы ферментативной активности.
Изоферменты, или изоэнзимы — это различные по аминокислотной последовательности изоформы или изотипы одного и того же фермента, существующие в одном организме, но, как правило, в разных его клетках, тканях или органах.
Мультимолекулярные ферментные системы. Особую группу ферментов составляют надмолекулярные (или мульти-молекулярные) ферментные комплексы, в состав которых входят не субъединицы (в каталитическом отношении однотипные протомеры), а разные ферменты, катализирующие последовательные ступени превращения какого-либо субстрата. Отличительными особенностями подобных муль-тиферментных комплексов являются прочность ассоциации ферментов и определенная последовательность прохождения промежуточных стадий во времени, обусловленная порядком расположения каталитически активных (различных) белков в пространстве («путь» превращения в пространстве и времени). Типичными примерами подобных мультиферментных комплексов являются пируватдегидрогеназа и α-кетоглутаратдегидрогеназа, катализирующие соответственно окислительное декарбоксилирование пиро-виноградной и α-кетоглутаровой кислот в животных тканях (см. главу 10), и синтетаза высших жирных кислот (см. главу 11).
Единицы ферментативной активности.Международной единицей (МЕ) активности ферментов является количество фермента, способного превратить 1 мкмоль субстрата в продукты реакции за 1 мин при 25 °С и оптимуме рН.
Катал соответствует количеству катализатора, способного превращать 1 моль субстрата в продукт за 1 сек при 25 °С и оптимуме рН.
Удельная активность фермента - число единиц ферментативной активности фермента в расчете на 1 мг белка.
Молярная активность - это отношение числа единиц ферментативной активности каталов или МЕ к числу молей фермента.
20. Механизм действия ферментов.
В основу теории механизма действия ферментов положено образование фермент-субстратного комплекса. Механизм действия фермента, исходя из работ Брауна, Михаэлиса и Ментен можно представить поэтапно:
1. образование фермент-субстратного комплекса (субстрат прикрепляется к активному центру фермента).
2. на второй стадии ферментативного процесса, которая протекает медленно, происходят электронные перестройки в фермент-субстратном комплексе. Фермент (Еп) и субстрат (8) начинают сближаться, чтобы вступить в максимальный контакт и образовать единый фермент-субстратный комплекс. Продолжительность второй стадии зависит от энергии активации субстрата или энергетического барьера данной химической реакции. Энергия активации - энергия, необходимая для перевода всех молекул 1 моля 8 в активированное состояние при данной температуре. Для каждой химической реакции существует свой энергетический барьер (см. наглядный материал). Благодаря образованию фермент-субстратного комплекса снижается энергия активации субстрата, реакция начинает протекать на более низком энергетическом уровне. Поэтому вторая стадия процесса лимитирует скорость всего катализа.
3. на третьей стадии происходит сама химическая реакция с образованием продуктов реакции. Третья стадия процесса непродолжительна. В результате реакции субстрат превращается в продукт реакции; фермент-субстратный комплекс распадается и фермент выходит неизмененным из ферментативной реакции. Таким образом, фермент дает возможность за счет образования фермент-субстратного комплекса проходить химической реакции обходным путем на более низком энергетическом уровне.