- •3.Специфичность первичной структуры белка. Особенности образования пептидной связи. Определяющая роль первичной структуры в формировании более высоких уровней организации белковой молекулы.
- •7.Понятие нативный белок. Понятие об аллостерических белках.
- •8.Основные функции простых и сложных белков в организме: структурная, каталитическая, рецепторная, регуляторная, транспортная, защитная, сократительная и другие.
- •9.Содержание белков в тканях и органах. Размеры белковой молекулы. Методы определения молекулярной массы белка (гель-фильтрация, ультрацентрифугирование, диск-электрофорез).
- •10.Растворимость белка в воде. Зависимость растворимости от аминокислотного состава белков. Физико-химические свойства водных растворов белков. Понятие об изоэлектрической точке.
- •13. Сложные белки, их классификация. Металлопротеины и их функция в организме.
- •14. Гемоглобин а, структура и функция. Аллостерические формы гемоглобина. Гемоглобинопатии. Структура, функциональное сходство и различие молекул гемоглобина и миоглобина.
- •15. Основные белки иммунной системы. Антитела. Т-рецепторы и белки главного комплекса гистосовместимости.
- •16. Нуклеиновые кислоты: днк и рнк, первичная и вторичная структура. Видовая специфичность нуклеиновых кислот. Нуклеопротеины, структура и функции.
- •17. Химическая природа, структура и функции ферментов, характеристика кофакторов и коферментов, их роль в катализе.
- •18. Понятие об активных центрах ферментов. Аллостерический центр. Аллостерические ферменты.
- •19. Изоферменты. Мультимолекулярные ферментные системы. Единицы ферментативной активности.
- •20. Механизм действия ферментов.
- •21. Классификация ферментов. Примеры.
- •1. Оксидоредуктазы
- •2.Трансферазы
- •3.Гидролазы
- •4. Лиазы
- •5. Изомеразы
- •6. Лигазы (синтетазы)
- •22. Кинетика ферментативных реакций. Сродство между субстратом и ферментом. Понятие о константе Михаэлиса. Уравнение Михаэлиса-Ментен.
- •23. Регуляция активности ферментов. Активаторы и ингибиторы ферментов. Типы ингибирования ферментов: обратимое и необратимое; конкурентное и неконкурентное.
- •24. Влияние рН и температуры на скорость ферментативных реакций. Специфичность действия ферментов.
- •25. Значение ферментов в регуляции обмена веществ. Применение ферментов в медицине.
17. Химическая природа, структура и функции ферментов, характеристика кофакторов и коферментов, их роль в катализе.
Все ферменты это белки с молекулярной массой от 15 000 до нескольких млн Да. По химическому строению различают простые ферменты (состоят только из АК) и сложные ферменты (имеют небелковую часть или простетическую группу). Белковая часть носит название – апофермент, а небелковая, если она связана ковалентно с апоферментом, то называется кофермент, а если связь нековалентная (ионная, водородная) – кофактор. Функции простетической группы следующие: участие в акте катализа, осуществление контакта между ферментом и субстратом, стабилизация молекулы фермента в пространстве.
В роли кофактора обычно выступают неорганические вещества - ионы цинка, меди, калия, магния, кальция, железа, молибдена.
Коферменты можно рассматривать как составную часть молекулы фермента. Это органические вещества, среди которых различают: нуклеотиды (АТФ, УМФ, и пр), витамины или их производные (ТДФ – из тиамина (В1), ФМН – из рибофлавина (В2), коэнзим А – из пантотеновой кислоты (В3), НАД и пр) и тетрапиррольные коферменты – гемы.
В процессе катализа реакции в контакт с субстратом вступает не вся молекула фермента, а определенный ее участок, который называется активным центром. Эта зона молекулы не состоит из последовательности аминокислот, а формируется при скручивании белковой молекулы в третичную структуру. Отдельные участки аминокислот сближаются между собой, образуя определенную конфигурацию активного центра. Важная особенность строения активного центра - его поверхность комплементарна поверхности субстрата, т.е. остатки АК этой зоны фермента способны вступать в химическое взаимодействие с определенными группами субстрата. Можно представить, что активный центр фермента совпадает со структурой субстрата как ключ и замок.
В активном центре различают две зоны: центр связывания, ответственный за присоединение субстрата, и каталитический центр, отвечающий за химическое превращение субстрата. В состав каталитического центра большинства ферментов входят такие АК, как Сер, Цис, Гис, Тир, Лиз. Сложные ферменты в каталитическом центре имеют кофактор или кофермент.
Помимо активного центра ряд ферментов снабжен регуляторным (аллостерическим) центром. С этой зоной фермента взаимодействуют вещества, влияющие на его каталитическую активность.
18. Понятие об активных центрах ферментов. Аллостерический центр. Аллостерические ферменты.
Активный центр — согласно ИЮПАК, это особая часть молекулы фермента, определяющая её специфичность и каталитическую активность.[1]
Активный центр непосредственно осуществляет взаимодействие с молекулой субстрата или с теми её частями, которые непосредственно участвуют в реакции. Характер взаимодействия фермента и субстрата говорит о наличии в активном центре ряда структурных групп, соединяющихся с различными участками субстрата.
Взаимодействие между активным центром фермента и молекулой субстрата осуществляется при их сближении на расстояние порядка 15—20 ангстрем, с увеличением расстояния оно быстро ослабевает (хотя среди различных ферментов могут иметь место вариации).
Кроме того, в состав активного центра ряда ферментов кроме остатков аминокислот могут входить небелковые простетические группы, молекулы некоторых коферментов, неорганические ионы.
Аллостерический центр представляет собой участок молекулы фермента, в результате присоединения к которому какого-то низкомолекулярного вещества изменяется третичная структура белковой молекулы фермента, что влечет за собой изменение его активности. Аллостерический центр является регуляторным центром фермента.
Аллостерические ферменты — регуляторные ферменты, для которых характерно изменение каталитической активности в процессе нековалентного связывания метаболита в участке, не являющемся каталитическим центром.