9. Амінокислоти
1.Амінокислоти – це гетерофункціональні похідні карбонових кислот,в яких:
а) один або більше атомів гідрогену заміщені аміногрупою;
б) один або більше атомів карбону заміщені аміногрупою;
в) один або більше атомів гідрогену заміщені амідогрупою.
2.Для амінокислот характерні такі види ізомерії:
а) лактим – лактамна; б) цис – транс; в) структурна, енантіомерія.
3.Прикладом структурних ізомерів акмінокислот є:
а) α –аланін – γ – аміномасляна кислота; б) α –аланін – β – аланін;
в) β – аланін – β – аміномасляна кислота.
4.Природні амінокислоти мають тільки:
а) L – конфігурацію; б) D – конфігурацію;
в) цис – конфігурацію.
5.Амінокислоти проявляють:
а) тільки кислотні властивості; б) амфотерні властивості;
в) тільки основні властивості.
6.Ізоелектричний стан амінокислоти – це існування її у вигляді:
а) аніону; б) біполярного іону; в) катіону.
7.Утворення галогенангідридів амінокислот використовується під час
синтезу пептидів та білків для:
а) активації карбокси – групи; б) захисту карбокси – групи;
в) захисту аміногрупи.
8.Для кількісного визначення амінокислот використовують методи:
а) Ван – Слайка та Зеренсена; б) Кучерова та Зелінського;
в) Едмана та Сенджера.
9.Всі амінокислоти дають фіолетове забарвлення із:
а) бромною водою; б) нінгідрином; в) ферум(III) хлоридом. 10.В результаті окиснювального дезамінування амінокислот в організмі
людини відбувається перетворення:
а) валін → оцтова кислота; б) аланін → піровиноградна кислота;
в) аспарагінова → масляна кислота.
11.Глутамат натрію має смак:
а) м`яса; б) молока; в) лимона.
12.Із амінокислоти серин в результаті ланцюга перетворень в організмі
людини утворюється:
а) серотонін; б) ацетилхолін; в) гістамін.
13.Редокс – системою в організмі людини є амінокислоти:
а) α –аланін – β – аланін; б) фенілаланін – тирозин;
в) цистеїн –цистін.
14.В результаті декарбоксилування триптофану в організмі людини
утворюється токсичний біогенний амін:
а) тіамін; б) холін; в) триптамін.
15. Утворення біполярних іонів характерне для:
а) альдегідів;
б) амінокислот;
в) карбонових кислот;
г) естерів.
16. Переважно якими зв’язками формуються дипептиди із амінокислот:
а) водневими; б) дисульфідними;
в) пептидними; г) силами Ван-дер-Ваальса.
17. Яка сполука утвориться при нагріванні β-аміномасляної кислоти:
а) кротонова кислота; б) малеїнова кислота;
в) фумарова кислота; г) янтарна кислота.
18. Для дезамінування амінокислот можна скористатись реакцією з:
а) нітритною кислотою;
б) з формальдегідом;
в) утворенням естерів;
г) з утворенням солей.
19. Який елемент будови білкової макромолекули виявляють за допомогою біуретової реакції:
а) бензольні ядра;
б) амінні групи;
в) ковалентні і іонні зв’язки;
г) пептидний зв’язок.
20. Для яких амінокислот ізоелектрична точка лежить при рН<7:
а) цистин, метіонін;
б) аспарагінова кислота, глутамінова кислота;
в) фенілаланін, пролін;
г) аргінін, лізин.
21. Ароматичні і гетероциклічні амінокислоти можна відкрити реакцією:
а) біуретовою;
б) ксантопротеїновою;
в) з реагентом Фелінга;
г) при кип’ятінні з лугами і наступною добавкою ацетату свинцю.
22. Ксантопротеїнову реакцію можна використати для виявлення амінокислот, зокрема:
а) аланіну; б) лізину;
в) тирозину; г) метионіну.
23. Реакція формольного титрування дозволяє виявити:
а) кількість аміногруп;
б) кількість карбоксильних груп;
в) кількість аміно і карбоксильних груп;
г) кількість пептидних зв’язків.
24. Біуретову реакцію проводять за допомогою реагентів:
а) Cu(OH)2 в лужному середовищі;
б) HNO3; в) HCl; г) NaOH.
25. Серед перелічених нижче амінокислот виберіть ароматичні:
а) пролін; б) аланін;
в) тирозин; г) лейцин.
26. Нуклеозиди – це двохкомпонентні сполуки в яких піримідинова азотиста основа з’єднана із вуглеводним радикалом N-глікозидним зв’язком в положеннях:
а) 1-1/; б) 1-5/; в) 9-1/; г) 9-5/.
27. Яку реакцію можна застосувати для дезамінування амінокислот “in vitro”:
а) з нітритною кислотою;
б) з формальдегідом;
в) естерифікації;
г) утворення солей.
28. Яка із названих амінокислот відноситься до диаміномонокарбонових?
а) треонін; б) глутамінова кислота;
в) аспарагінова кислота; г) лізин.
29. Напишіть її формулу і назвіть за номенклатурою ІЮПАК.
30. Напишіть структурну формулу метіоніну і назвіть за міжнародною номенклатурою. Для старшої функціональної групи характерні реакції із:
а) HCl; б) NaOH;
в) KMnO4; г) CH2O.
31. Напишіть рівняння реакцій, що відбуваються при нагріванні цистеїну. Продукт реакції відноситься до:
а) лактонів; б) дикетопіперазінів;
в) лактидів; г) ненасичених кислот.
Напишіть рівняння реакцій, що відбуваються при нагріванні γ-амінобутанової кислоти. Продукт реакції відноситься до:
а) лактонів; б) дикетопіперазінів;
в) лактидів; г) ненасичених кислот.
33. Напишіть рівняння реакції взаємодії аланіну і тирозину. Утворену сполуку можна назвати:
а) монопептидом; б) дипептидом;
в) трипептидом; г) тетрапептидом.
34. Напишіть рівняння реакції лізину з карбонатом міді при нагріванні. Реакція відноситься до типу:
а) декарбоксилювання; б) дезамінування;
в) трансамінування; г) утворення комплексів.
35.Напишіть рівняння реакцій, що відбуваються при нагріванні β-аміномасляної кислоти. Продукт реакції відноситься до:
а) лактонів; б) дикетопіперазінів;
в) лактидів; г) ненасичених кислот.
36.Напишіть структурну формулу тирозину і назвіть за міжнародною номенклатурою. Для старшої функціональної групи характерні реакції із:
а) HCl; б) NaOH; в) KMnO4; г) CH2O.
37. Напишіть рівняння реакції серину з формальдегідом. Реакція відноситься до типу:
а) декарбоксилювання; б) дезамінування;
в) трансамінування;
г) встановлення кількості аміногруп.
38. Напишіть рівняння реакції валіну з нітритною кислотою. Реакція відноситься до типу:
а) декарбоксилювання; б) дезамінування;
в) трансамінування;
г) встановлення кількості аміногруп.
39.Напишіть структурну формулу цистеїну і назвіть за міжнародною номенклатурою. Для старшої функціональної групи характерні реакції із:
а) HCl; б) NaOH; в) KMnO4; г) CH2O.
40. Напишіть рівняння реакції тирозину з концентрованою нітратною кислотою. Реакція відноситься до типу:
а) декарбоксилювання; б) дезамінування;
в) трансамінування; г) ксантопротеїнової.
41. Яка з вказаних амінокислот являється незамінною? Напишіть її формулу, дайте назву за номунклатурою ІЮПАК.
а) цистеїн; б) ізолейцин;
в) аланін; г) гліцин.
42.Перші синтезовані гормони пептидної природи:
а) окситоцин, вазопресин; б) тироксин, тирозин;
в) соматотропін, адреналін.
43. Реакцію з ацетатом свинцю можна використати для виявлення:
а) аланіну; б) лізину;
в) аргініну; г) метіоніну.
44. Для якої пари амінокислот ізоелектрична точка лежить при рН<7?
а) цистин, метіонін;
б) фенілаланін, пролін;
в) аспарагінова кислота, глутарова кислота;
г) лізин, аргінін.
45. Для котрої із наведених нижче сполук характерна оптична ізомерія:
а) анілін; б) аланін;
в) ацетальдегід; г) етиленгліколь.
46. Яка сполука утвориться при нагріванні γ-аміномасляної кислоти:
а) лактам; б) естер; в) лактон; г) етер.
47. Нінгідрінову реакцію використовують для якісного визначення присутності в розчині:
а) α-кислот;
б) α-амінокислот;
в) карбонових кислот;
г) нуклеїнових кислот.
48. Реакцію взаємодії між амінокислотами можна віднести до типу міжмолекулярної:
а) дегідратації; б) дегідрування;
в) дезамінування; г) декарбоксилування.
49. Реакцію дезамінування проводять за допомогою реагентів:
а) HCl; б) HNO3;
в) HNO2; г) CH3COOH.
50. Ксантопротеїнову реакцію можна використати для виявлення амінокислоти:
а) аланіну; б) лізину;
в) аргініну; г) тирозину.
51. Серед перелічених нижче амінокислот виберіть негативно заряджені (кислі) амінокислоти:
а) α-амінооцтова кислота;
б) α-амінопропіонова кислота;
в) глютамінова кислота;
г) β-оксімасляна кислота.
52. Реакцію з ацетатом свинцю можна використати для виявлення:
а) аланіну; б) лізину;
в) тирозину; г) цистину.
53. Речовина А в поданій схемі перетворень є:
а) бензен; б) гліцин;
в) ацетилен; г) пірол.
10.БІЛКИ
1.Білки – це високомолекулярні природні сполуки, які є:
а) конденсатами α – амінокислот; б) полімерами α – амінокислот;
в) конденсатами моносахаридів.
2.Продуктами гідролізу складних білків можуть бути:
а) β– та α – амінокислоти; б) α – амінокислоти та моносахариди;
в) тільки α – амінокислоти.
3.Білки виділяють із біологічного матеріалу шляхом:
а) випаровування; б) конденсації; в) екстракції або осадження;
4.Суміш білків розділяють за допомогою:
а) екстракції; б) електрофорезу; в) випаровування.
5.Високоспецифічним методом розділення суміші білків є:
а) аффінна хроматографія; б) хроматографія на папері;
в) адсорбційна хроматографія.
6.Денатурацію білків викликають такі фактори:
а) радіація, ультрафіолет; б) 0,9%-ний розчин NaCl;
в) бромна вода.
7.Ізоелектрична точка білків – це:
а) тиск розчину, в якому білки перебувають у ізоелектричному стані;
б) рН розчину, в якому білки перебувають у ізоелектричному стані;
в) температура розчину, в якому білки перебувають у ізоелектричному
стані.
8.Для пептидного зв`язку характерна:
а) цикло – ланцюгова таутомерія; б) цис – транс – ізомерія;
в) енантіомерія.
9.Пептидний зв`язок між амінокислотами утворюється між:
а) карбоксигрупою першої амінокислоти та аміногрупою другої
амінокислоти;
б) аміногрупою першої амінокислоти та карбоксигрупою другої
амінокислоти;
в) між карбоксигрупами двох амінокислот.
10.Якісна реакція на пептидний зв`язок:
а) ксантопротеїнова; б) із KMnO4; в) біуретова.
11.Первинна структура білка підтримується:
а) іонними зв`язками; б) пептидними зв`язками;
в) силами Ван-дер-Ваальса.
12.N - кінцеву амінокислоту в пептидах визначають за методом:
а) Кучерова; б) Едмана; в) Марковнікова.
13.Перший білок, структура якого була розшифрована – це:
а) інсулін; б) альбумін; в) гемоглобін.
14. До складних білків належать:
а) альбуміни і глобуліни;
б) протаміни і ліпопротеїди;
в) гістони і хромопротеїди;
г) нуклео-, фосфо-, глікопротеїди.
15. Сумарний негативний заряд мають білки, в складі макромолекул яких переважає наступна пара:
а) гліцин і аланін;
б) валін і лейцин;
в) глютамінова і аспарагінова кислоти;
г) лізин і треонін.
16. Первинною структурою білка називають:
а) послідовність чергування пептидних зв’язків;
б) фіксація витків спіралі молекули водневими зв’язками;
в) наявність великої кількості функціональних груп;
г) послідовність чергування залишків α-амінокислот.
17. Для виявлення пептидного зв’язку можна використати реакцію:
а) біуретову; б) ксантопротеїнову;
в) Селіванова; г) Фелінга.
18. . Що розуміють під первинною структурою білка:
а) послідовність чергування пептидних зв'язків;
б) фіксація витків спіралі молекули білку водневими зв'язками;
в) наявність функціональних груп;
г) послідовність чергування залишків амінокислот;
19. Ізоелектрична точка білків – це значення рН, при якому:
а) білок знаходиться у йонізованому стані;
б) макромолекула білка отримує позитивний заряд;
в) розчинність білка найбільша;
г) білок є електронейтральним.
20. Який тип не ковалентного зв’язку між білковою та небілковою частиною в макромолекулах глікопротеїнів?
а) пептидний; б) водневий;
в) фосфодіефірний; г) металічний.
21. При гідролізі яких біополімерів утворюються тільки α-амінокислоти?
а) протеїдів; б) глікогену;
в) нуклеїнових кислот; г) протеїнів.
22. Гідролізат виділеного з молока білка дає позитивні реакції: молібденову та з молібдатом амонію. Який це білок?
а) ліпопротеїн; б) глікопротеїн;
в) фосфопротеїн; г) металопротеїн.
23. Висолювання білків із розчину є наслідком:
а) гідролізу; б) руйнування гідратної оболонки;
в) денатурації; г) дифузії.
24. Для тваринних організмів переважним типом дезамінування амінокислот є:
а) відновне; б) гідролітичне;
в) окислювальне; г) «мікробне гниття білків».
25. Білок, який буде використаний для лікування виділили з біологічної рідини висолюванням і містить низькомолекулярні домішки. Яким методом можна звільнитися від них?
а) електрофорезом б) діалізом;
в) хроматографією; г) ультрацентрифугуванням.
26. В клінлабораторіях для аналізу білкових фракцій плазми крові використовують метод електрофорезу. Яка властивість білків дає змогу цим методом здійснити аналіз білкових фракцій?
а) наявність електричного заряду;
б) оптична активність білків
в) здатність білків до набухання;
г) висока в’язкість білків.