4. Загальні властивості ферментів як каталізаторів білкової природи.
Ферменти, як було встановлено ще у 1922 р., є білками. Їхня роль унікальна: вони збільшують швидкість перебігу хімічної реакції, але при цьому не використовуються. У 1926 р. був вперше очищений і виділений фермент уреаза, що каталізує реакції розщеплення сечовини до аміаку і діоксиду вуглецю. До сьогодні у кристалічному вигляді отримані сотні різних ферментів, розшифровані їхні амінокислотні послідовності, вивчається їхня роль у метаболічних перетвореннях.
У ролі біокаталізаторів можуть виступати і небілкові сполуки. Наприклад, деякі типи РНК викликають гідроліз фосфодиефірних зв’язків нуклеїнових кислот. Такі молекули РНК з каталітичною активністю називають рибозимами, однак їхній вклад у хімічне перетворення сполук є набагато меншим, ніж ферментів.
Оскільки ферменти – білкові молекули, їм притаманні усі властивості, що характерні для білків. В той же час вони мають особливості будови, що характеризують їх як каталізатори. Розглянемо основні властивості ферментів як біологічних каталізаторів.
Біологічна функція ферменту як і будь-якого білка, обумовлена наявністю в його структурі активного центру. Ліганд, що взаємодіє з активним центром ферменту, називають субстратом. У активному центрі ферменту є амінокислотні залишки, функціональні групи яких забезпечують зв’язування субстрату, і амінокислотні залишки, функціональні групи яких здійснюють хімічне перетворення субстрату. Умовно ці групи позначають як ділянку зв’язування субстрату і каталітичну ділянку, але потрібно пам’ятати, що не завжди ці ділянки мають чітке просторове розмежування, іноді вони можуть «перекриватися».
В ділянці зв’язування субстрат за допомогою нековалентних зв’язків взаємодіє (зв’язується) з ферментом, формуючи ферментсубстратний комплекс. У каталітичній ділянці субстрат піддається хімічному перетворенню на продукт, який потім вивільнюється з активного центру ферменту. Схематично процес каталізу можна представити наступним рівнянням:
E + S ↔ ES ↔ EP ↔ E + P,
де Е – фермент (ензим), S – субстрат, Р – продукт. Наведені позначення є загальноприйнятими і походять від англійських слів enzyme,substrat,product.
5. Нуклеїнові кислоти, їх типи, локалізація в клітині та біологічне значення.
Нуклеїнові кислоти – складні сполуки (полінуклеотиди), молекули яких набагато більші за молекули білків і містять вуглець, кисень, водень, азот та фосфор (фосфор місткі сполуки – біополімери) мають універсальне поширення в живій природі.
Довгий час вважали, що існує лише 2 нуклеїнові кислоти:одна містить рибозу-РНК, інша – дезоксирибозу-ДНК. На сьогодні виявлено багато різних видів РНК і ДНК, які відрізняються деталями своєї будови та значимістю в обміні речовин. - ДНК містяться в хромосомах клітинного ядра, а також (в набагато меншій кількості) в мітохондріях і хлоропластах. Вона служить головним носієм генетичної інформації. - РНК міститься в ядерцях, в рибосомах (рРНК).Утворює каркас для рибосоми. · Транспортні РНК (тРНК) – найбільші за розміром, беруть участь у транспортуванні амінокислот до місця синтезу білків. · Інформаційні РНК (іРНК) – або матричні (мРНК) – синтезуються нат ділянці одного із ланцюгів ДНК і передають інформацію про структуру білка із ядра клітини до рибосом. · Нуклеїнові кислоти складаються із компонентів – нуклеотидів. Кожний нуклеотид містить азотисту основу, п‘ятивуглецевий цукор – пентозу та фосфорну кислоту.