- •Белки. Уровни структурной организации белковой молекулы. Связь структуры и функций.
- •2.Белки. Физико-химические свойства белков (денатурация, растворимость, электрофоретическая подвижность). Методы исследования структуры белков.
- •Методы разделения (фракционирования) белков
- •3.Белки. Четвертичная структура. Гемоглобин. Миоглобин. Строение. Особенности функционирования. Гемоглобинопатии. Характеристика сложных белков
- •Хромопротеины
- •4.Ферменты – биокатализаторы. Активный центр ферментов. Его формирование у ферментов с различной структурой. Активаторы и ингибиторы.
- •5.Ферменты. Регуляция действия ферментов: аллостерические механизмы, протеолиз. Регуляция активности ферментов
- •Номенклатура ферментов
- •7.Строение ферментов. Формирование активного центра у простых и сложных ферментов. Механизм действия. Роль витаминов в функционировании ферментов.
- •Строение коферментов
- •8.Современные представления о механизме тканевого дыхания. Пиридинзависимые дегидрогеназы. Их коферменты. Строение и роль в биологическом окислении.
- •III. Биологическое окисление.
- •Дыхательная цепь (дц) (или Цепь Переноса Электронов – цпэ, или Электрон-Транспортная Цепь – этц)
- •Функционирование дц
- •Окислительное фосфорилирование
- •Альтернативные варианты биологического окисления
- •9.Флавиновые ферменты. Их простетические группы. Роль в биологическом окислении.
- •10. Терминальные стадии биологического окисления. Цитохромы. Роль цитохромоксидазы в окислительно-восстановительных реакциях.
- •11.Структура и роль атф. Субстратное и окислительное фосфорилирование.
- •Субстратное фосфорилирование
- •Функционирование дц
- •Окислительное фосфорилирование
- •13. Роль тканевого дыхания в обеспечении организма энергией. Взаимосвязь биологического окисления с цтк и бета-окислением.
- •14.Микросомальное окисление. Локализация и значение процесса в обмене веществ. Роль цитохрома р450.
- •Микросомальное окисление
- •16 Анаэробный процесс распада углеводов для мышц.
- •19. Метаболизм гликогена.Мобилизация гликогена (гликогенолиз)
- •20 Глюконеогенез (схема процесса), его регуляция. Цикл Кори.
- •Патогенез
- •Строение и функции липидов. Метаболизм липидов и его регуляция
- •24. Липиды. Классификация. Строение. Биологическая роль. Нейтральные жиры, фосфолипиды, гликолипиды, холестерин, простагландины.
- •25.Переваривание нейтральных жиров в жкт. Всасывание продуктов переваривания. Ресинтез жиров в кишечнике. Транспортные формы липидов в крови. Липопротеины, их характеристика.
- •26. Жиры как источник энергии. Обмен жирных кислот в тканях. Бета-окисление. Последовательность реакций. Связь обмена жирных кислот с цитратным циклом и тканевым дыханием.
- •27. Синтез высших жирных кислот и нейтральных жиров в организме. Особенности. Пути образования жиров из углеводов и аминокислот. Роль пентозофосфатного цикла в обеспечении синтеза жиров.
- •28. Холестерин. Структура и биологическое значение. Биосинтез. Значение определения холестерина в сыворотке крови для диагностики заболеваний.
- •29.Кетоновые тела, синтез, строение. Концентрация кетоновых тел в норме и при патологии(сахарный диабет), при голодании.
- •31.Реакции трансаминирования и синтеза заменимых аминокислот в организме. . Роль витамина в6в этом процессе. Диагностическое значение определения трансаминаз.
- •32.Декарбоксилирование аминокислот. Образование биогенных аминов: гистамина, серотонина, гамк. Роль биогенных аминов.
- •33. Дезаминирование аминокислот и образование аммиака в организме. Пути его обезвреживания. Количественное определение мочевины в сыворотке крови. Диагностическое значение.
- •34. Обмен фенилаланина, тирозина. Использование тирозина для синтеза катехоламинов, тироксина, меланина. Нарушение обмена фенилаланина.
- •35. Обмен серосодержащих аминокислот; серина; триптофана.
- •36. Диаминокарбоновые и моноаминодикарбоновые кислоты (аргинин, лизин, гистидин, аспарагиновая и глутаминовая кислоты). Строение. Превращение, участие в обмене.
- •37. Нуклеопротеины. Нуклеиновые кислоты: днк, рнк. Строение. Функции. Представление об укладке днк в хроматине
- •38. Типы рнк. Особенности структуры. Функции. Биосинтез рнк (транскрипция). Особенности синтеза м-рнк у эукариот и прокариот. Рибосомы. Строение, биологическая роль.
- •39.Генетический код. Биохимические основы хранения наследственных признаков и механизм их передачи. Виды мутаций.
- •40. Биосинтез белка. Трансляция. Этапы биосинтеза на рибосомах. Постсинтетическая модификация белка.
- •Биохимия крови
- •44.Белки крови. Особенности строения и функции иммуноглобулинов.
- •45. Катаболизм гемоглобина. Виды билирубина. Желтухи.
- •Биохимия тканей
- •46. Белки соединительной ткани – коллаген, эластин, протеогликаны. Особенности структуры и функции. Роль витамина с в функционировании соединительной ткани.
- •48. Биохимия нервной ткани. Особенности метаболизма мозга. Образование и роль производных аминокислот: серотонина, гамк, гистамина, других биогенных аминов. Обезвреживание аммиака в нервной ткани.
- •49. Биохимия костной ткани. Роль органических и минеральных компонентов в функционировании костной ткани. Роль витаминов с и d в формировании костной ткани.
- •Гормоны. Структура и биологическая роль
- •50. Гормоны передней доли гипофиза. Соматотропин. Химическая природа, биологическая роль.
- •51. Гормоны задней доли гипофиза: окситоцин, вазопрессин. Химическая природа. Биологическая роль.
- •53. Гормоны мозгового слоя надпочечников: адреналин, норадреналин. Строение. Синтез. Биологическая роль. Механизм действия.
- •55.Гормоны щитовидной железы. Биосинтез. Влияние на метаболизм. Механизм действия. Гипо- и гипертиреозы.
- •56. Гормоны стероидной природы. Классификация. Кортикостероиды: глюкокортикоиды и минералокортикоиды. Строение. Биологическая роль. Механизм действия.
- •57. Гормоны половых желез. Строение. Влияние на обмен веществ. Механизм действия.
- •Андрогены
- •Эстрогены
- •58. Взаимосвязь обмена углеводов, липидов, аминокислот (схема). Гормональная регуляция. Роль инсулина, глюкагона, адреналина.
- •59. Общаяя характеристика витаминов. Классификация. Участие в обмене. Связь с ферментами.
- •Классификация витаминов
- •Участие витаминов в обмене веществ
- •60. ВитаминВ1. Структура. Роль в обменевеществ. Гиповитаминоз
- •Витамин в1
- •Роль витамина в1 в обмене веществ
- •61. Витамин в2. Строение, участие в обмене. Связь с ферментами. Гиповитаминоз Витамин в2
- •62. Витамин рр. Строение, участие в обмене. Взаимосвязь с ферментами. Гиповитаминоз Витамин рр
- •Роль витамина рр в обмене веществ
- •63.Витамин в6. Строение. Участие в обмене. Гиповитаминоз Витамин в6
- •Роль витамина в6 в обмене веществ
- •64.Антианемическиевитамины (в12, в9). Особенностиструктуры, роль в метаболизме, гиповитаминозы. Витамин в9 (фолиевая кислота)
- •Роль фолиевой кислоты в обмене веществ
- •Витамин в12
- •Роль кобаламина в обмене веществ
- •65. Витамин с. Структура, роль в обмене. Участие в Реминеральзации и образовании зуба. Авитаминоз. Витамин с
- •Роль витамина с в обмене веществ
- •66. Жирорастворимыевитамины. Общая характеристика группы. Витамин а.Провитамин. Строение.Биологическая роль. Участие в образованииродопсина. Авитаминоз.
- •Свойства жирорастворимых витаминов
- •Жирорастворимые витамины и их функции
- •Витамин а
- •67. Жирорастворимыевитамины. Витамингруппы д. Провитамины. Строение, роль в обменекальция и фосфора в обменекостнойткани зуба. Симптомынедостаточности
- •68. Жирорастворимыевитамины е и к. Их биологическая функція Витамин е
- •Роль витамина е в обмене веществ
- •Витамин к
- •Роль витамина к в обмене веществ
- •69. Роль витаминов а,с,д в процессе минерализации зуба
- •Биохимия печени
- •70.Функции печени. Роль печени в обезвреживании токсических веществ. Роль цитохрома р450.
- •71.Функции печени. Участие в обмене углеводов. Цикл Кори. Аланиновый цикл.
- •72.Роль печени в обмене липидов. Транспортные формы липидов.
- •73.Роль печени в обмене белков и аминокислот. Обезвреживание аммиака в орнитиновом цикле.
- •Биохимия почек
- •74.Роль водно-солевого обмена в функционировании организма. Регуляция водно-солевого обмена (ренин-ангиотензиновая система, роль альдостерона и вазопрессина).
- •75.Особенности биохимического состава дентина. Изменение при патологии
- •76.Особенности биохимического состава и биохимическая роль пульпы.
- •77.Биохимия ротовой жидкости. Белки слюны. Их характеристика. Роль кальций-связывающего белка.
- •78.Биохимия ротовой жидкости. Ферменты слюны: амилаза, лизоцим, пероксидаза. Их биологическая роль. Определение активности амилазы слюны.
- •79.Особенности биохимического состава слюны. Факторы, влияющие на состав слюны. РН слюны. Патология, вызываемая изменением рН.
- •80.Биохимический состав зуба. Характеристика биохимических компонентов: белков, липидов, углеводов.
- •84.Фторапатиты, флюороз, профилактика, лечение.
- •85.Биохимические изменения в тканях зуба при патологии.
79.Особенности биохимического состава слюны. Факторы, влияющие на состав слюны. РН слюны. Патология, вызываемая изменением рН.
Слюна обладает pH от 5,6 до 7,6.[1]Идеальный уровень pH для ротовой полости — выше 7. Чем выше кислотность, тем более благоприятная среда для развития микроорганизмов. Кислая среда возникает, например, после употребления богатой углеводами пищи. На 98,5 % и более состоит из воды, содержит соли различных кислот, микроэлементы и катионы некоторых щелочных металлов, муцин (формирует и склеивает пищевой комок), лизоцим (бактерицидный агент), ферменты амилазуи мальтазу, расщепляющие углеводы до олиго- и моносахаридов, а также другие ферменты, некоторые витамины. Также состав секрета слюнных желёз меняется в зависимости от характера раздражителя.
В более кислой среде слюна становится ненасыщенной, т.к. начинается процесс деминерализации эмали и > ее растворимость. При снижении рн от 6 до 5 степень насыщения ГАП снижается в 6,3 раза, а при > рн от 6 до 8 степень насыщения ГАП повышается почти в 100 раз. Активируются процессы минерализации тканей зуба, сниж-ся растворимость тк., образ-ся зубной камень.
Св-во растворимости эмали определяется константой произведения растворимости К(ПР). это величина характеризуется концентрацией и активностью катионов и анионов в слюне при контакте с ГАП. Она зависит от характера ионов К(ПР) зависит от рн слюны. В кислой среде при рн = 4 в слюне будет усиленный гидролиз соли СаН РО х2Н О -> Са и Н РО при рн = 6,0 – 6,2. К(ПР) определяется концентрацией ионов Са и НРО , поэтому соль будет гидролизоваться.
Са(НРО ) х Н О, кот.идут на образование кристаллов ГАП, т.е. преобладает процесс минерализации. Расворимость эмали будет снижаться. Значит, перенасыщенность эмали ГАП явл-ся защитным механизмом, уравновешивающим процессы минерализации и деминерализации, что обеспечивает постоянство состава и структуры минерализ.тканей.
80.Биохимический состав зуба. Характеристика биохимических компонентов: белков, липидов, углеводов.
К таким тканям относятся эмаль, дентин, цемент зуба.
эмаль – эптодермального происхождения, а кость, цемент,
дентин – мезентимального происхождения, но , несмотря на это, все эти ткани имеют много общего, состоят из межклеточного вещества или матрицы, имеющего углеводно-белковую природу и большое количество минеральных веществ, в основном, представленных кристаллами апатитов.
Степень минерализации:
Эмаль –> дентин –> цемент –> кость.
В этих тканях следующее процентное содержание:
Минеральные вещества: Эмаль-95%; Дентин-70%; Цемент-50%; Кость-45%
Органические вещества: Эмаль-1 – 1,5%; Дентин-20%; Цемент-27%; Кость-30%
Вода: Эмаль-30%; Дентин-4%; Цемент-13%; Кость-25%.
Белки и углеводы входят в состав органич.матрицы. Все процессы реминерализации происходят на основе белковой матрицы. Большая часть представлена коллагеновыми белками. Они обладают способностью инициировать реминерализацию.
1. а) белки эмали – нерастворимы в кислотах, 0,9% ЭДТА. Они относятся к коллаген- и керамидо- подобным белкам с большим количеством сер, оксипролина, гли, лиз. Эти белки играют защитную ф-цию в процессе деминерализации. Не случайно в очаге деминерализации на ст.белого или пигментированного пятна кол-во этих белков > в 4 раза. Поэтому кариозное пятно в течение нескольних лет не превращается в кариозную полость, а иногда вообще не развивается кариес. У пожилых людей к кариесу > резистентность. б) кальцийсвязывающие белки эмали. КСБЭ. Содержат ионы Са в нейтральной и слабощелочной среде и способствуют проникновению Са из слюны в зуб и обратно. На долю белков А и Б приходится 0,9% от общей массы эмали.
2. Б.растворимые в воде не связанные с минеральными в-вами. Они не обладают сродством к минер.компонентам эмали, не могут образовывать комплексы. Таких белков 0,3%.
3. Своб.пептиды и отд.аминокислоты, такие как промин, гли, вал, оксипролин, сер. До 0,1%
1) ф-я защитная. Белки окружают кристалл. Предупреждают процесс деминерализации
2) белки инициируют минерализацию. Активно участвуют в этом процессе
3) обеспечивают минер.обмен в эмали и др.твердых тканях зуба.
Углеводы представлены полисахаридами: глюкоза, галактоза, фруктоза, гликоген. Дисахариды нах-ся в свободной форме, а образуются белковые комплексы – фосфо-гликопротеиды.
Липидов очень мало. Представлены в виде гликофосфолипидов. При образовании матрицы они выполняют роль связующих мостиков между белками и минералами.
Белковый матрикс дентина - 20% от общей массы дентина. Состоит из коллагена, на его долю приходится 35% всех органических в-в дентина. Это свойство характерно для тканей лизин нормального происхождения, содержит глюкозаминогликогены, галактозу, гексазамиты и гелиуроновые кислоты. Дентин богат активными регуляторными белками, которые регулируют процесс реминерализации. К таким спец.белкамотн-сяамелогенины,
энамелины, фосфопротеиды. Для дентина, как и для эмали, характерен замедленный обмен мин.компонентов, что имеет большое значение для сохранения стабильности тканей в условиях повышенного риска деминерализации, стресса
Эмаль зуба. Особенности структуры. Белки эмали. Пути поступления веществ в эмаль зуба. Роль углеводов в минерализации эмали.
Коллагеновые белки зуба, особенности их структуры. Роль кальций-связывающего белка в минерализации зуба
Нерастворимые белки тканей зуба представлены преимущественно двумя белками – это коллаген и специфический белок эмали, который не растворяется в ЕДТА (етилендиамінотетраоцтовій кислоте) и Нсl (соляной кислоте). Благодаря чрезвычайно высокой стойкости, этот белок эмали исполняет роль скелета всей структуры эмали, образовывая каркас – “корону” на поверхности зуба.
Коллаген – особенности строения, роль в минерализации зуба. Коллаген является основным фібрилярним белком соединительной ткани и главным нерастворимым белком в тканях зуба. Его содержание составляет около трети всех белков организма. Больше всего коллагену в сухожилиях, связках, коже (выдублена кожа одежды – это практически 100% коллаген), хрящах, костной ткани и тканях зуба.
Коллаген имеет уникальную структуру, которая получила название коллагеновая спираль, – она является левозакрученной спиралью, которая существенно отличается от структуры -спіралі белков. На один виток коллагеновой спирали приходится 3 аминокислотных остатки (а не 3,6 - как в -спіралі), но шаг спирали является значительно больше (0,9 нм), чем в -спіралі (0,54 нм). То есть, первичная коллагеновая спираль является более вытянутой и менее закрученной. Такая структура предопределяется специфической аминокислотной последовательностью. Каждая третья аминокислота в цепи являются глицином (его содержание составляет 33-35%), 11% составляет содержание аланіну.
Наиболее характерным для коллагена является чрезвычайно высокое содержание пролина и гидроксипролина – 20-21%. Высокое содержание пролина и гидроксипролина – аминокислот, которые препятствуют (перерывают) образованию классической -спіралі, предоставляют цепи коллагена жесткую, выгнутую конформацию. Три спиральных полипептидных цепи плотно обвиваются один вокруг второго и образуют правозакручений шнур – структурную единицу, которая получила назву- тропоколлаген. Стержневидни молекулы тропоколлагена имеют длину 300 нм и диаметр 1,5 нм. Прочность соединения полипептидных цепей в структуре тропоколлагена предопределяется чрезвычайно большим количеством межцепных водородных связей между –С=ОЧЧЧЧЧH–N– группами и ковалентных связей необычного типа, которые образуются между двумя остатками лизина соседних цепей согласно реакции:
Стержневидни молекулы тропоколлагена заключаются в микрофибриллы. Микрофибриллы формируют фибриллы, из которых образуются волокна и щепотки волокон коллагена. Структурной особенностью коллагенового волокна является то, что молекулы тропоколлагена, которые заключаются вдоль коллагеновой фибриллы в виде колагеновіх пучков, не связываются между собой в тяжі по принципу “председатель-хвост”. Между концом одной молекулы и началом следующей есть промежуток с периодом 64 нм. Считается, что промежутки играют важную роль в процессе минерализации, они являются первичными центрами откладывания минеральных соединений. Образованные первичные кристаллы становятся ядрами минерализации и откладывания гідроксиапатиту.
Структура коллагена обусловливает его чрезвычайную прочность на разрыв - он практически не растягивается. Коллагеновый пучок діаметром 1 мм2способен выдерживать нагрузка – 100Н (10кг). Стальний провод такого же диаметра может выдержать нагрузку – 93 Н (ньютон)
83.Характеристика минерального матрикса и минерального обмена зуба. Кристаллы гидроксиапатита, другие виды апатитов. Химический состав и роль. Роль карбонатного и стронциевого апатита в заболеваниях зуба.
Характеристика минерального матрикса зуба.
Минеральную основу тканей зуба составляют кристаллы разных апатитов.
Основным является гидроксиапатит Ca10 (PO4) 6 (OH) 2 и восьмикальциевий фосфат
Ca8H2 (PO4) 6 • 5H2O.
Состав апатитов тканей зуба.
Апатит (название) Формула
Гидроксиапатит Ca10 (PO4) 6 (OH) 2
Восьмикальциевий фосфат Ca8H2 (PO4) 6 • 5H2O
Карбонатный апатит Ca10 (PO4) 6CO3 или Ca10 (PO4) 5CO3 (OH) 2
Хлорный апатит Ca10 (PO4) 6Cl
Стронциевый апатит SrCa9 (PO4) 6 (OH) 2
Фторапатит Ca10 (PO4) 6F2
. Отдельные виды апатита различаются по химическим и физическим свойствами - прочностью , способностью растворяться ( разрушаться ) под действием
органических кислот , а их соотношение в тканях зуба обусловливается характером питания , обеспеченностью организма микроэлементами и прочее.
Химические и физические свойства апатитов существенно изменяются при включении в их состав таких элементов как Sr2 + и F2. В частности стронций активно конкурирует с кальцием за место связывания в кристаллической решетке
гидроксиапатита . Хотя Ca2 + и Sr2 + имеют сходные химические свойства , замена кальция на стронций изменяет архитектонику гидроксиапатита . стронциевый апатит менее устойчивым и легче разрушается под действием органических кислот, ведет к повышению ломкости зуба. Повышенное содержание стронция в пищевых продуктах способствует увеличению содержания стронциевого апатита и повышает
степень риска развития кариеса . Особенно опасно поступление в организм радиоактивного стронция , который , включаюсь в структуру апатита, может вызвать локальное лучевое поражение тканей. Стронций можно вытеснить из состава апатитов большим количеством кальция. Установлено , что пятикратное увеличение кальция в диете ведет к
уменьшение включения стронция на 50 %. Поэтому в случаях попадания радиоактивного стронция в организм целесообразно употреблять диету , обогащенную
кальцием.
Карбонатный апатит , как и стронциевый , имеет более высокую растворимость в кислой среде по сравнению с гидроксиапатитом . Посиленому12
образованию карбонатного апатита способствуют углеводороды пищевые продукты ,
особенно при их длительном пребывании в ротовой полости . Кроме того , с углеводных продуктов образуется большое количество органических кислот , под
действием этих кислот карбонатный апатит легко разрушается.
Среди всех апатитов наивысшую устойчивость имеет фторапатит . образование
фторапатита повышает прочность эмали , снижает ее проницаемость и повышает
резистентность к кариесогенных факторов. Фторапатит в 10 раз хуже растворяется в кислотах , чем гидроксиапатит . При достаточной обеспеченности фтора резко ( в 4 раза) снижается количество случаев заболевания кариеса .
Процессы минерализации - деминерализиции - основа
минерального обмена тканей зуба.
Основу минерального обмена тканей зуба составляют три
взаимообусловленных процессы , постоянно протекающие в тканях зуба :
минерализация , деминерализация и реминерализация .
Минерализация тканей зуба - это процесс образования органического основания , прежде всего коллагена , и насыщение ее солями кальция. минерализация является
особенно интенсивной в период прорезывания зубов и формирования твердых тканей зуба. Зуб прорезывается с неминерализованою эмалью.различают две основные стадии минерализации.
Первая стадия - образование органической , белковой матрицы . ведущую роль на этой стадии играет пульпа . В клетках пульпы одонтобластах и фибробластах синтезируются и высвобождаются в межклеточный матрикс фибриллы коллагена ,неколлагеновые белки - протеогликаны ( остеокальцин ) и гликозаминогликаны . Коллаген , протеогликаны и гликозаминогликаны формируют
поверхность , на которой будет происходить формирование кристаллической решетки . В цьму процессе протеогликаны играют роль пластификаторов коллагена , то есть повышают его способность к набуханию и увеличивают общую поверхность . Под действием лизосомальных ферментов , высвобождающихся в матрикс, гетерополисахаридыпротеогликанов расщепляются с образованием высокореактивных анионов , которые способны связывать ионы Са2 + и другие катионы .
Вторая стадия - кальцификация , откладывание апатитов на матрице . Ориентированный рост кристаллов начинается в точках кристаллизации или в
точкахнуклеации - участках с высокой концентрацией ионов кальция и фосфатов. Локально высокая концентрация этих ионов обеспечивается способностью
всех компонентов органической матрицы связывать кальций и фосфаты. В частности : в коллагене гидроксигруппы остатков серина ,треонина , тирозина , гидроксипролина и гидроксилизин связывают фосфат ионы ; свободные
карбоксильные группы остатков дикарбоновых кислот в коллагене , протеогликанов и гликопротеинов связывают ионы Са2 + ; остатки γ - карбоксиглутаминовои кислоты кальций связывающего белка – остеокальцина ( кальпротеину ) связывают ионы Са2 + ( остеокальцин - белок с М.М. 6.500 Да
содержит 4 остатка γ - карбоксиглутаминовои кислоты). Иони13 кальция и фосфата концентрируются вокруг ядер кристаллизации и образуют первые микрокристаллы. Существуют две теории инициации процесса минерализации тканей зуба.согласно первой - процесс кристаллизации начинается присоединением фосфат - аниона в
гидроксильных групп серина и гидроксилизин в молекуле коллагена.далее к фосфат аниона присоединяется Са2 +
Согласно второй теории инициатором процесса минерализации является связывания Са2 +
с остатками γ - карбоксиглутаминовои кислоты в молекулах
остекальцину γ - карбоксиглутаминова кислота
Скорее всего , эти два процесса дополняют один другой , что делает инициацию кристаллизации быстрым и эффективным процессом .Оптимальное для минерализации соотношение Са2 + / Р в слюне составляет
1,67 . Такие элементы как Mg2 + , Mn2 + , Zn2 + , Cu +
, Кремний ( Si2 +) усиливают
процесс минерализации. Селен - наоборот замедляет минерализацию тканей зуба.
Деминерализация физиологически обратным процессом , который в норме. уравновешивается минерализацией .
Реминерализация - включает два важных процесса: 1) процесс
восстановление поврежденных участков зуба; 2) ионное замещение гидроксиапатита в
зависимости от характера питания и состояния обменных процессов в тканях зуба. В частности избыточное поступление фтора и стронция будет вести к замены гидроксиапатита на фторапатит и стронциевый апатит, поскольку гидроксильные группы апатита замещаются на F, а кальций замещается на
стронций.
