8.Классификация белков в зависимости от химического состава делят на:

Простые белки(протеины) и сложные белки(протеиды).

Простые белки построены из аминокислот и при гидролизе распадаются соответственно только на аминокислоты.

Сложные белки—это двухкомпанентные белки, которые состоят из какого-либо простого белка и небелковогоо компанента(простетической группы). При гидролизе сложных белков,помимо свободных аминокислот,освобождаются небелковая часть или продукты ее распада.

Простые белки делятся на основании некоторых условно выбранных критериев на ряд подгрупп:

1)протамины—основные свойства,обусловленные наличием 60—85%. хорошо растворимы в Н2О,рН>7,0; белковый компанент ряда сложных белков.

2)Гистоны—осн,св-ва,сод-ие Лиз и Арг; сосредоточены в дезоксирибонуклеопротеинах ядер клеток,учавствуют в регуляции экспрессии генов.

3)Альбумины

4)Глобулины

Альбумины и глобулины распространены в органах и тканях животных—глобулярные белки,различающиеся по растворимости в дистилированой воде и в полунасыщенном р-ре (NH4)2SO4

5)Проламины

6)Глютелины

7)Протеиноиды.

Класс-ия сложных белков основана на химическоу природе входящего в их состав небелкового компанента:

1)Фосфопротеины(содержат фосфорную к-ту)

2)нуклеопротеины(сод. нуклеиновую к-ту)

3)Хромопротеины(сод. пигменты)

4)Гликопротеины (сод. Углеводы)

5)Липопротеины (сод. Липиды)

9.Классификация и функции белков:

1)ферменты (каталитически активные)

2)гормоны (полипептиды и белки)

3)регуляторы активности генома (гистоны)

4)защитные (антитела, белки свертывания и антисвертывания систем крови)

5)токсические (дифтерийные)

6)транспортные (гемоглобмн, альбумин)

7)мембранные

8)сократительные (актин и миозин)

9)рецепторные

10)ингибиторы ферментов

11)белки вирусной оболочки

12)белки с иными функциями (экзотические).

10.Ферменты (от лат. Брожение)--специализированные белки с высокой скоростью катализирующие взаимосвязанные хим.реакции, включая синтез, распад и взаимопревращение орг-их соединений, в ходе которых запасается и преобразуется хим. энергия.

Ферменты обеспечивают:

1)Экспрессию наследственной информации.

2)Биоэнергетику.

3)Синтез и распад биомолекул.

От неорг-их катализаторов ферменты отличаются:

1)Высокими эффективностью и каталитической активностью при умеренной темп-ре,нормальном давлении в области близкиз к нейтральным значениям рН среды.

2)Специфичностью действия в отношении как хим. природы субстрата(S), так и типа реакции.

3)Специфической последовательностью аминокислотных остатков и пространственной конформацией.

Ферменты:

1)не вызывают побочных реакций

2)не участвуют в реакциях, невозможных по термодинамическим условиям.

3)только ускоряют протекающие очень медленно хим. реакции, не смещая их равновесие.

4)отличаются высокой специфичностью.

5)действуют в мягких условиях.

Ферменты—биокатализаторы, синтезированные в клетке и представляющие собой либо простые либо сложные белки, ускоряющие реакции путем снижения энергии активации без изменения их равновесия.

Активный центр—уникальная комбинация аминокислотных остатков в молекуле фермента, обеспечивающая ее непосредственное связывание с субстратом и его прямое участие в акте катализа.

Субстрат связывается активным центром или участком фермента, который можно представить себе как пространственную организацию определенных аминокислот белковой части фермента с возможным участием простетической группы кофермента.

Кофактор—неорганические (Mg2+,Zn2+,Mn2+,Co2+).

Кофермент—сложные орг. в-ва, участвующие в переносе электронов или функциональных групп(водородный атом),включая витамины и в случае прочного и постоянного связывания с ферментом явл. простетическими группами.

Специфичность действия—строго определенный тип структур превращающихся под действием ферментов. Она:

-абсолютна, если фермент катализирует превращения единственного соединения.

-относительна, если несколько близких по структуре соединений могут быть субстратами одного и того же фермента.

11.МЕХАНИЗМ ДЕЙСТВИЯ ФЕРМЕНТОВ При энзиматическом катализе фермент Е соединяется со своим субстратом S, образуя нестойкий промежуточный фермент-субстратный комплекс ES, который в конце реакции распадается с освобождением фермента и продуктов реакции Р.В процессе реакции различают несколько стадий: присоединение молекулы субстрата к ферменту, преобразование первичного промежуточного соединения в один или несколько последовательных (переходных) комплексов и протекающее в одну или несколько стадий отделение конечных продуктов реакции от фермента.

В реакциях анаболизма, например А + В —> АВ, фермент может соединяться

как с одним, так и с другим субстратом или обоими субстратами:

В реакциях катаболизма, например АВ —> А + В:

Энергия активации-это энергия необхадимая для достижения активированного состояния.(тот избыток энергии которым они должны обладать чтобы вступить в реакцию.

Модель Э. Фишера «ключ-замок»:если фермент в активном центре содержит

кофермент, то предполагается образование тройного комплекса .

Модель Д. Кошленда “рука-перчатка” была разработана теория «индуцированного соответ-

ствия», допускающая высокую конформационную лабильность молекулы

белка-ферментаи гибкость и подвижность активного центра

Факторы определяющие каталитическую эффективность Ф. 1.Сближение и ориентация (Ф связывает S т.о.что атакуемая им связь находится близко от каталитической группы ,S преобретает определенную ориентацию). 2.Напряжение и деформация.(присоединение S вызывает конформационные изменения фермента и деформацию S. 3.Кислотно-основной катализ. В активном центре Ф находятся аминокислотные остатки-доноры или акцепторы протонов,ускоряющих реакцию. Пр.доноры СООН,NH3,SH:акцепторы-NH2,S-,COO-. 4.Ковалентный катализ с образованием ковалентных промежуточных продуктов. Кинетика ферментативных реакций Занимается исследованием закономерностей влияния химической природы реагирующих веществ (ферментов, субстратов) и условий их взаимодействия (концентрация, рН среды, температуры, присутствие активаторов или ингибиторов) на скорость ферментативной реакции. Цель:получение информации для выяснения молекулярного механизма действия фермента. Скорость любой хим. р-ции выражает изменение концентрации субстрата(S) или продукта реакции в еденицу времени- V=ΔC/t

График влияния [S] на V р-ции.

а - реакция первого порядка (при [S] < Кm скорость реакции пропорциональна концентрации субстрата); б - реакция смешанного порядка; в - реакция нулевого порядка, когда v = Vmax и скорость реакции не зависит от концентрации субстрата

Рис. 4.12. Теоретический график за-

Для того чтобы сместить равновесие вправо надо ↑[S]

Кривая описывается уравнением Михаэлиса–Ментен, выражающее количественное

соотношение между концентрацией субстрата и скоростью ферментативной

реакции:

где v – наблюдаемая скорость реакции при данной концентрации субстрата

[S]; KS – константа диссоциации фермент-субстратного комплекса, моль/л;

Vmax – максимальная скорость реакции при полном насыщении фермента субстратом. Из уравнения Михаэлиса–Ментен следует, что при высокой концентрации субстрата и низком значении KS скорость реакции является максимальной, При низкой концентрации субстрата скорость реакции оказывается пропорциональной концентрации субстрата в каждый данный момент (реакция первого порядка).Для определения численного значения Кm обычно находят ту концентрацию субстрата, при которой скорость ферментативной реакции v составляет половину от максимальной Vmax, т.е. если v = 1/2 Vmaх.

разделив обе части уравнения на Vmах, получим

или Кm + [S] = 2[S], откуда Km = [S].

Таким образом, константа Михаэлиса численно равна концентрации

субстрата (моль/л), при которой скорость данной ферментативной реакции

составляет половину от максимальной.

.

То

Или

то после преобразования получаем уравнение:

Уравнения Лайнуивера–Бэрка.

Это уравнение прямой линии: у = ах + b. Если теперь в соответствии с этим уравнением построить график в координатах 1/v (y) от l/[S] (x), то получим прямую линию тангенс угла наклона который будет равен величине Km/Vmax; отрезок, отсекаемый прямой от оси ординат, представляет собой l/Vmax (обратная величина максимальной скорости). Если продолжить прямую линию за ось ординат, тогда на абсциссе отсекается отрезок, соответствующий обратной величине константы Михаэлиса – 1/Кm. Таким образом, величину Кm можно вычислить из данных наклона прямой и длины отрезка, отсекаемого от оси ординат, или из длины отрезка, отсекаемого от оси абсцисс в области отрицательных значений.

12.Типы фермент. Реакций:

1)Реакция анаболизма А+В->АВ. Фермент может соединятся с одним или с другим субстратом.

2)В реакциях катаболизма—АВ->А->В

I)

II)

Реакции могут быть:

- односубстратными-р-ции I порядка

- двухсубстратными—р-ции II порядка

- трехсубстратными и более субстратные.

- в реакциях нулевого порядка скороть не зависит от концентрации субстрата.

Одним из харак-ых проявлений жизни явл. удивительная способность живых организмов кинетически регулировать хим.реакции, подавляя стремление к достижению термодинамических равновесий.

Общие принципы кинетики хим. реакций применимы и к ферментативным реакциям.

Любая хим. реакция хар-ся константой термодинамического равновесия. Она выражает состояние хим. равновесия, достигаемого системой.

А+В→←С+D

К=

Константа равновесия равна произведению концентраций образующихся веществ,деленному на произведение концентраций исходных веществ.

Им. уравнение Михаэлиса—Ментен, выражающее количественное отношение между концентрацией субстрата и скоростью ферментативной реакции:

Из урав-ия следует, что при высокой концентрации субстрата и низком значении Кs скорость реакции явл-ся максимальной.

Кm—константа Михаэлиса и она всегда больше,чем константа диссоциации фермент-субстратного комплекса. Для определения численного значения Кm обычно находят ту концентрацию субстрата, при которой скорость ферментативной реакции составляет половину от максимальной.

Константа Михаэлиса численно равна концентрации субстрата, при которой скорость данной ферментативной реакции составляет половину от максимальной.