26.Физико-химические свойства днк:

1)Денатурация

2)Ренатурация

1)Разрушение вторичной структуры

В результате денатурации происходит расплетение двойной спирали. Обратный процесс—ренатурация.

Денатурация может происходить при влиянии некоторых факторов:

1)Химические

2)Физические—повышение температуры, разрыв водородной связи. Денатурация под действием высокой температуры называется плавлением.

При денатурации ДНК увеличивается оптическая плотность раствора; ДНК при длине волны 260нм.

При увеличение температуры оптическая плотность возрастает.

Увеличение оптической плотности при денатурации ДНК называется гиперхромный эффект.

Максимальное повышение оптической плотности при 260 нм состовляет 80% при полном распаде до мононуклеотидов.

43. Гликоген – главная форма запасания углеводов у животных и человека.Он аналогичен по стру-ре амилопектину. Накапливается главным образом в печени и в скелетных мышцах. Синтез и распад гликогена регулируют содержание глюкозы в крови и создают

резерв глюкозы для интенсивной мышечной работы. Гликонеогенез-синтез гликогена. Глюкоза подвергается фосфорилированию при участии фермента гексокиназы, а в печени – и глюкокиназы. Далее глюкозо-6-фосфат под влиянием фермента фосфоглюкомутазы переходит в глюкозо-1-фосфат. Глюкозо-1-фосфат + УТФ <=> УДФ-глюкоза + Пирофосфат.

Образовавшийся глюкозо-1-фосфат уже непосредственно вовлекается в синтез гликогена.На первой стадии синтеза глюкозо-1-фосфат вступает во взаимодействие с УТФ (уридинтрифосфат), образуя уридиндифосфатглюкозу(УДФ-глюкоза) и пирофосфат.На второй стадии – стадии образования гликогена – происходит перенос глюкозного остатка,входящего в состав УДФ-глюкозы. Образующийся УДФ затем вновь фосфорилируется в УТФ за счет АТФ, и таким образом весь цикл превращений глюкозо-1-фосфата начинается сначала.Гликогенолиз-распад гликогена.Анаэробному процессу могут подвергаться остатки глюкозы в составе гликогена. Фосфорилазы переводят гликоген из запасной формы в метаболически активную форму.

Образовавшийся в результате фосфоролитического распада гликогена

глюкозо-1-фосфат превращается под действием фосфоглюкомутазы в

глюкозо-6-фосфат.

44. Организму нужна энергия для поддержания постоян. темпер. тела,на транспорт в-в, процессы синтеза. Поставщиком энергии явл. высокоэнергетич. фосфорные соединения. Они содержат связи,при гидролизе которых выделяется большое кол-во энергии. Хар-кой энергии явл. величина стандартной свободной энергии.

Фосфоенолпируват =пируват

АТФ+ =АДФ

Маргоэргич. соед. могут передавать фосфатную группу на другие в-ва; передается не фосфатная,а фосфорильная.

АТФ+глюкоза= глюкоза-6-фосфат+АДФ

Не только АТФ,но и АДФ явл.макроэргич.соединениями. другие нуклеозидтрифосфаты имеют также 2 макроэргич связи(ГТФ и др). АТФ,АДФ,АМФ-обнаруж.в митохондриях,ядре,цитоплазме. В клетке АТФ и АДФ присутств.в виде комплексов Мg-АТФ и Мg-АДФ

Креотинфосфат способен передавать фосфатную группировку на АТФ.

Креотан фосфат поддерживает постоянное содержание АТФ в мышцах.Роль вещества запасающего энергию в мышцах играют аргининфосфаты. АТФ можнт передавать фосфатную группу на нуклеозиддифосфаты и нуклеозид3фосфаты.

АТФ+НДФ=НТФ+АДФ

2АДФ=АТФ+АМФ

Энергия АТФ использ.для синтеза полисахаридов, для взаимопревращ. моносахаридов.

45. В цикле трикарбон.к-т обр-ся 3НАДН и 1ФАДН,которые передают протоны и электроны в дыхат.цепь. Электроны передвиг. от одного переносчика к другому, передают сваю энергию, в последнем звене цепи они восстанавливают мол-й кислород. Освабождающаяся энерг.при переносе электронов по дыхат. цепи запасается в фосфатных связях АТФ.Синтез АТФ из АДФ кот-й происходит с исполоз. энергии и сопряжён с переносом электронов по дыхат. цепи наз-ся окислительным фосфорилированием

Схема дыхат.цепи:субстрат передаёт электроны и Н+ на НАД, далее НАД передаёт электроны на ФМН и Fe-S центры.Далее на Ко-F Q,Q отдаёт электроны на цитохром и на кислород. Происходит высвобожд. энергии, она находится виде АТФ.При окислении НАДН обр-ся 3 мол-лы АТФ.

От НАДН электроны принимает НАД-дегидрогеназа

На след.этапе атомы фермента передают восст.эквиваленты на убихинон или кофермент Q.

Убихинон может принимать восст. эквиваленты и от др.дегидрогеназ. Электроны от убихинона на молекулы кислорода переносят цитохромы-это гемопротеины,они содержат гемоглобин. Есть 3 класса цитохромов: а,в,с.Они отличаются по спектральным хар-кам.

Цитохромоксидаза катализирует след.реакц.:

Перенос электронов сопроваждается изменением свободной энергии.она при переносе электронов по дыхат. цепи исп-ся для синтеза АТФ.

46.Сформулировал Митчелл.Согласно ей перенос электронов по дыхат. цепи сопровожд.выкачиванием Н+ из матрикса митохондрий через митохондр.мембрану в наружную среду. В связи с этим между 2-мя сторонами внутр.мембраны возникает градиент концентрации Н+ так называемый трансмембранный градиент. Наружная сторона мембраны заряжается +,а внутр.- -.На ряду с градиентом концентрации Н+ возникает градиент электр. потенциала.Град. конц. Н+ обладает потенциальной энергией. Согласно гипотезе на каждые 2 Н+ ,прошедшие через мембрану синтезируется 1 мол-ла АТФ. Следовательно перенос 2-х электронов должен соправаждаться выбросом 3-х пар ионов Н+ через внутр. митохондр. мембрану. Энергия переноса электронов используется для других цепей:1.выробатка тепл, происходит в рез-те окисления жиров.2.Градиет конц. Н+ возник за счёт переноса электронов,может исп-ся для переноса ионов Са2+ из цитоплазмы в митохондрии.3.Для выполнения механ.роботы.

Внутр.мембрана митохондрий содерж. переносчики для АТФ, АДФ-адениннуклеотидтранслоказа.

39. Окисление пирувата до ацетил-КоА происходит при участии ряда ферментов и коферментов, объединенных структурно в мультиферментную систему, получившую название «пируватдегидрогеназный комплекс».Процесс окислительного декарбоксилирования пирувата происходит в матриксе митохондрий. В нем принимают участие 3 фермента (пируватдегидрогеназа, ди-гидролипоилацетилтрансфераза, дигидролипоилдегидрогеназа) и 5 коферментов (ТПФ, амид липоевой кислоты, коэнзим А, ФАД и НАД). Все эти ферменты, имеющие субъединичное строение, и коферменты организованы в единый комплекс. Поэтому промежуточные продукты способны быстро взаимодействовать друг с другом. Суммарную реакцию, катализируемую пируватдегидрогеназным комплексом, можно представить следующим образом:

Пируват + НАД+ + HS-KoA –> Ацетил-КоА

+ НАДН + Н+ + СO2 .

Реакция сопровождается значительным уменьшением стандартной свободной энергии и практически необратима. Образовавшийся в процессе окислительного декарбоксилирования ацетил-КоА подвергается дальнейшему окислению с образованием СО2 и Н2О.

21. Промежуточный метаболизм аминокислот белковых молекул, как и других питательных веществ в живых организмах, включает катаболические (распад до конечных продуктов обмена), анаболические (биосинтез аминокислот) процессы, а также ряд других специфических превращений, со-

провождающихся образованием биологически активных соединений. Условно промежуточный метаболизм аминокислот можно разделить на общие пути обмена и индивидуальные превращения отдельных аминокислот.

Дезаминирование аминокислот:

Доказано существование 4 типов дезаминирования аминокислот (отщепление аминогруппы). Выделены соответствующие ферментные системы, катализирующие эти реакции, и идентифицированы продукты реакции. Во всех случаях NH2-группа аминокислоты освобождается в виде аммиака.

I. Восстановительное дезаминирование

II. Гидролитическое дезаминирование

III . Внутримолекулярное дезаминирование

IV. Окислительное дезаминирование

Помимо аммиака, продуктами дезаминирования являются жирные кислоты, оксикислоты и кетокислоты. Рассмотрим более подробно механизм окислительного дезаминирования аминокислот, протекающего в две стадии.

Первая стадия является ферментативной и завершается образованием неустойчивого промежуточного продукта (иминокислота), который на второй стадии спонтанно без участия фермента, но в присутствии воды распадается на аммиак и а-кетокислоту.

Под переаминированием подразумевают реакции межмолекулярного переноса аминогруппы (NH2 —) от аминокислоты на а-кетокислоту без промежуточного образования аммиака. Реакции переаминирования являются обратимыми и универсальными для всех живых организмов. Эти реакции про-текают при участии специфических ферментов-аминофераз. Теоретически реакции трансаминирования возможны между любой амино- и кетокислотой, однако наиболее интенсивно они протекают в том случае, когда один из партнеров представлен дикарбоновой амино- или кетокислотой.

20.Диссимиляция-противопол. ассимиляции сторона обмена в-в:разрушение орган-х соединений с превращением белков,нуклеиновых к-т,жиров,углеводов в простые в-ва.Основные конечные продукты диссимил. во всех орг-мах-вода, углекислый газ, аммиак. У животных большая часть этих конечных продуктов выделяется наружу и только меньшая часть используется для разных биосинтетических процессов. В растительных орг-мах СО2 и NH3 в значительно большем объеме,чем у животных, исп-тся для биосинтеза орг-х в-в, являясь исходным материалом для ассимиляции.

Переваривание белков.Путем последовательного действия протеалитич. ферментов лишить белки пищи, видовой и тканевой специфичности и придать продуктам распада способность всасываться в кровь через стенку кишечника. Ферменты ЖКТ осуществляют поэтапное, избирательное расщепление пептидных связей до свободных аминок-т. Гидролиз заключ-ся в разрыве пептидных связей белковой мол-лы. Протеолитич. ферменты обладают широкой специфичностью действия.

Экзопептидазы-разрыв концевой связи с освобождением какой-либо одной концевой аминок-ты. Гидролизируют белки в тонком кишечнике.1.карбоксипептидаза, 2. аминопептидаза, 3.дипептидаза.

Эндопептидазы-гидролизирующие пептидные связи внутри полипептидной цепи. Субстратная специфичность действия опред-ся природой радикалов аминок-т по соседству с разрываемой пептидной связью.1. Пепсин- вырабатывается в слизистой желудка в виде неактивного пепсиногена и в присутствии НС1 по аутокаталитич. мех-му, превращающего в активный пепсин. 2.Реннин- в желудочном соке грудных детей, по стр-ре близок к пепсину. 3. Трипсин- синтезируется в виде трипсиногена и превращается в трипсин под действием энтеропептидазы, активного трипсина и Са2+. Субстратная специфичность трипсина, ограниченная разрывом только тех пептидных связей, в образ-нии кот-х участвуют карбоксильные группы лизина и аргинина. 4. Хемотрипсин-образ-ся из 2-х предшественников хемотрипсиногена А и В. Специфичность опред-ся окружением пептидной связи и конформацией предшественника.Этот процесс назыв. ограниченным протеолизом. Значение этого процесса огромно для понимания сущности биологического значения синтеза в клетках неактивных пре-, пробелков, так и для практического применения.

54.Белковые гормоны(пептидные)- состоят от 3-х до нескольких сотен аминок-ных остатков(окситацин, инсулин, вазопрессин). Стероидные гормоны- относятся половые гормоны о гормоны коры надпочечников. Рецепторы гормонов белковой природы расположены на наружной поверхности клетки, а стероидной природы- в цитоплазме и ядре.Особенности действия гормонов можно выразить 3-мя положениями:1. гормоны оказывают биологическое действие в малых концентрациях; 2. действие гормонов опред-ся ЦНС; 3. железы внутренней секреции и продуцируемые ими гормоны составляют единую систаму, связанную при помощи мехенизмов прямой и обратной связи. Механизм действия гормонов: 2 основных мех-ма.

1). Механизм направлен на посттранскрипционный процесс(пептидные). Относятся к быстрым гормонам.

Гормон-рецепторный комплекс

Серия хим.процессов

Активация протеинкеназ

Фосфорилирование белков

Биологич-ий ответ

2). Механизм направлен на регуляцию транскрипции(стероидные).Относятся к медленным гормонам.

22.Распад биогенных аминов

Обезвреживание NH3 в организме путем связывания и образования водорастворимых ,выделяющихся с мочой не таксичных соединений.Типы азотистого обмена: -амониотелический(рыбы)-гл.конечн. продукт NH3,-уреотелический(чел-к,животные) основной конечный продукт-мочевина,- урикотелический(птицы,рептилии) главный конечный продукт-мочевая к-та.Один из путей связывания и обезвреживания аммиака в мозге,сетчатке,почках,печени,мышцах-биосинтез Глм и Асп в Глн-синтетазной р-ции,выделяется в небольших количествах с мочой и выполн-щих транспортную фун-ию переноса NH3 в нетаксичной форме.Асп+АТФ+NH3(или Глн)→Асп+ АМФ+РР1+(Глу)

α-кетоглутарат→глутамат→глутамин.Основной механизм обезвреживания NH3-биосинтез в печени мочевины , экскретируемой с мочой (80-85% от всего азота мочи) в качестве основного конечного продукта белкового(АМК)обмена.Цикл мочевинообразования:синтез макроэргического соединения карбомоилфосфата-метаболич.активная форма NH3,исполь-ая в кач-ве исход-го продукта для синтеза пиримидиновых нуклеотидов

Пути синтеза карбомоилфосфата:1-использ.для синтеза Арг и мочевины

2-преимущ-но использ. для синтеза пиримидиновых нуклеотидов:

3-использ. для ресинтеза АТФ:

24.Мононуклеотиды и их производные, а также динуклеотиды присутствуют в клетках в свободном виде и играют важную роль в обмене веществ. Мононуклеотиды, присоединяя остаток фосфата, образует фосфоангидридную связь и превращаются в нуклеозиддифосфаты; последние, присоединяя еще один остаток фосфата, образуют нуклеозидтрифосфаты (НТФ).

В частности, нуклеотидную структуру имеют многие коферменты, включая коферменты оксидоредуктаз.

Свободные НТФ в клетках являются предшественниками при ферментативном синтезе ДНК и РНК. Они служат переносчиками ряда химических веществ при синтезе других биополимеров. Одно из важнейших функций нуклеозидди-и нуклеозидтрифосфатов и в особенности АТФ является участие в энергетическом обмене.

Необходимо указать на существование в организме еще 2-х типов фосфорных эфиров нуклеотидов: когда фосфат связывает 2 атома кислорода пентозного остатка в одном и том же нуклеотиде и когда фосфатный мостик объединяет 2 разных мононуклеотида. примером первого являются циклические нуклеотиды, 2ٰ,3ٰ-и 3ٰ,5ٰ-, т.е.2 возможных класса соединений, в которых кислородные атомы у С^2ٰ и С³ٰ участвуют в образовании циклической структуры.

56. m=25-40г. По кол-ву

крови поступающей на 1гр в мин щит железа уступает толь ко надпочечникам. Это говорит о высокой активности биолог. п

роцессов протекающей в щит железе.Строение:много 1000 фаликул,кот.окружены жирными кл, провод. сосудами ,соедененных тканью.

Внутри фолликула нах-ся коллоид.В состав коллоида вход.тереоглобулин-белок ,в кот.вход.тироксин и мия,

Синтез гормонов щит.ж-зы можно разделить на 3 этапа: 1)поступл. Иода в железу

2)включ.иода в териоглобулин

3)протеолиз териоглобулина

1: поступ.иода в

щит.ж-зу осущ-cя потив градиента конц-и.Конц-я J2 в ж-зе может превыш. конц.J2 в крови в 10-100 раз.В связи с этим про-с транспорта J2

д.б. энергозависимым.

Транспорт осущ-ся при участии фермента АТФфазы,кот.обеспеч . использ.Е гидролиза АТФ для транс.J2 ч/з Кл. мембрану. В фоликуллярные Кл.J2 поступает в форме иона J- , где он окисл.до молекул иода,кот.принимает уч-е в синтезе гормонов щит.ж-зы.

В сост.териоглобулина входит тирозин.Он имеет след.формулу:

Биосинтез тироксина и 3-иодтиронина осущ-ся на уровне тиреоглобулина . Тиреоглобулин не облад.гормональн.св-ми.Горм.св-ми облад.только тироксин и 3-иодтиронин т.е.Т4 и Т3 освобожд.после протеолиза тириоглобулина.Схема этого пр-са.

Тириоглоболин--Т4+Т3 .Протеолиз протекает в эпителиальных кл.фоликула освобод.гормоны поступают в кровь и с током крови разносится по всему орг-му .Ежедневн.секркция Т4 сост.70мкг,Т3-25мкг.В крови Т4 и Т3 связ-ся с

трансп.белками,кот

. и транспортируют их к органам –мишеням.Сродство у Т4 к трансп.белкам >чем у Т3.Мех-м действия тироидных гормонов напровляем на регуляцию эспрессии генов.Их мех-м сходен с мех-м стироидных гормонов .Кроме ядерных рецепторов имеются рецепторы на метахондр. Мембране связывание гормонов щит.ж-зы с данными рецепторами приводит к регуляции актмвности митохондр. После возд.гормонов щит. Жел-зы увел.в Кл.кол-во и размеры метахондр.,увел.дых.сп-ть метохондр., происход.биосинтез дых.ферментов,что в конечном итоге приводит к обр-нию АТФ.Физ.действ.гормонов щит-зы :влияет на рост и развитие орг-ма ,дифицит гормонов-задержка роста иразвитие(кретинизм-недостаток,максидема;гиперф-ция –Базетова болезньигигантизм).

57. Надпочечники

cост.из 2-х частей:мозгового и коркого в-ва . Из

мозговое в-ва был выделен гормон норадрннолин и адренолин они имеют сходное строение:

напоминают аминокислоту тирозин,от которой отличаются наличием дополнительных ОН-гр в кольце и у β-углеродного атома боковой цепи и отсуствие карбоксильной гр.Придшественником гормонов мозгового в-ва надпочечников явл-ся тирозин,подвергающийся в процессе обмена реак-ям гидроксилированиям,и метилирования с участием соотвествующих ферментов.В мозг. В-ве надпочечников ч-ка м=10г с

одержится около

5мг адреналина и 0,5 мг норадреналина ,а в крови -1,9и5,2нмоль/ литр, cоотвественно.

Оба гормона откладывается в виде соли с АТФ в нервн.окончаниях, освобождаясь вответ на их раздражение .Адреналин и норадреналин относятся к катехоламинам т.е.к Кл.орг.в-в ибиолог.действием .Они вызывают мощное сосудосужевающие действие ,повышая артериалиное давление .Влияют на обмне углеводов в организме ,адреналин- вызывает резкое повышение уровня глюкозы в крови .Гипергликемический эффект норадреналина значительно ниже .Он сост.≈5% од действие адреналина .Адриналин и норадреналин быстро разрушается в организме ,и с мочей выделяются неоктивные продукты их обмена:3-метокси-4-оксиминдальная к-та ,,метоксиадреналина .

Гормоны коры надпочечников явл-ся стироидными гормонами и производными циклопентанпергидрофинантрена.Секркция гормонов коры надп.регулируются гипоталамусом В ответ на стрессовые ситуации гипоталамус выделяет кортиколиберин,кот,попадая в аденогипофиз стимулирует тав ропина .Кортикотропин-пептид ,состоит из 39 АМК-остатков концентрация его 10- -12 и 10- -11 степени моль/литр .В период полужизни 10 мин .Кортикотропин ,взоимод.с рецептором ,кот.расположен на поверхн.кл. стимулции синтеза стироидных п гормонов .В коре надпочечников синт-ся ≈30стероидных гормонов . Их наз-ют кортикоидами .В се кортикоиды делят на 3 гр.:

1)глюкокортикоиды- регулируют обмен углеводов ,стимулируют гликонеогенез из АМК и способствует накопление гликогена в печени , повышают уровень глюкозы в крови ,улучшают утилизацию жирн.к-т. Кроме того глюкокортикоиды оказывают выраженное противосполительное и анти аллергическое действие.Представитель кортизол:

2)Минералокортикоиды- поддерживают вводно солевой баланс в организме ,способствуют задержки ионов Na+ и вывода Ka + почками .Представитель альдостерон

3)Стироиды з анимающие по свойствам м/ду минералакортикоидами и глюкокортикоидами промежуточное положение. Регулирует мех.действия стироидных гормонов .Осн. гормон этой гр. Кортикостирон :

58.Витамины- низкомолекул.соединения , присуствует в пище в незначителиных кол-в ,явл-ся ее незаменимы ми компонентами и обеспечивает нормальное протекание биохим. р-ции путем участии в регуляции метаболизма . Они не включ. В структуру тк-ней ч-ка и животных,и не используется в качестве Е .

Свойства витаминов:1)относительно низко молекулярные орг.соединения.2)витамины нужны организму в небольших кол-вах, мкграм 3)витамины- незаменимые компоненты пищи ;4)витамины обеспечивают нормальное протекание многих биолог.процессов.5)витамины несинтезируется в организме ч-ка и животных ,но некоторые могут синтезируются в кишечной флоры ч-ка и жив.6)многие витамины явл-ся предшественниками коферментов и простеческих гр.7)некоторые витамины выполняют регуляторную ф-цию 8)структура каждого витамина уникальна.Все они явл-ся БАВ.

Авитоминоз-длительное полное или почти полное отсуствие витаминов (С-цинга,А-ухудш.зрение)

Гиповитаминоз-частичное отсуствие витаминов в пище .

Гипервитаминоз при длительном избыточном поступлений витаминов в организме.

Класс.витаминовпо физ.-хим.св-вам :

1)растворимые в жирах:

А-РЕТИНОЛ

D-кальциферол

Е-токоферол

К-нафтохинон

2)растворимые в воде:

В1-тиамин

В2-рибофлавин

В6-пиродоксин

В12- кобаломин

РР-ниацин,никотинамид

ВС-фолиевая к-та

В3- пантотеновая к-та

H-биотин

С-аскорбиновая к-та

Р-биофлавоноиды

59.Водорастворимые витамины :

витамин С –аскорбиновая к-та

Недастаток-ломкость кровеносных сосудов и капилляров ,общая слабость,повышенная устойчивость,болезнь цинга(кровоточивость десен, расшатываются зубы).

Суточная потребность:70-120мг. Источник: фрукты ,овощи,лимон,лук,смородина.

В1-антиневрический,тиамин.

При авитаминозе-болезнь бнри-бери(потеря аппетита,слабость,анемия,тошнота,одышка,поражение нрвн.с-мы,резкое похудание,отеки)

Источник:фасоль,соя,горох. Потребность1-2мг/сутки.

В1 в ходитит всотав кофермента тиаминдифосфата(ТДФ) .ТДФ участвует в р-циях декарбоксилирования и врпщеплении и синтезе оксикетонов .

Тиамин зависимый фермент-пируват декарбоксилаза.

В2-рибофламин-входит в состав коферментов ФАД или ФМН(присоединение Н к атому после разрыва 2-х св-зей)

Авитаминоз:воспаление слизистой оболочки ротов.полости,нарушение зрения,поражения кожи.Суточная потребность-2мг.

Источники:мясные ,молочные продукты,хлеб.

В3-пантотеновая к-та ,входит в состав кофермента А и фосфопантетеинав составе ацил переносящего белка .В широко распостранен вприроде. Авитаминоз редко.

В5-никотинамид входит в состав НАД и НАДФ .Недастаток-заболевание пеллагра:дерматид,расстройство пищ.тракта и НС. Потребность-15мг/сутки.Особенно богатый этим витамином дрожжи.

В6-антидерматидный

или пиридоксин.Авитаминоз-воспаление кожи,замедл.роста,наруш.обмена трмптофана.Синтезир-ся многими микроарганизмами и земными растениями.Потребность-2м/сутки

Ф-ции:1)участие в переносе АМК череноз Кл.мембраны;

2)участие в р-цих переаминирования ;

В12-кобаламин ,образует коферментные формы ,кот.в переносе метильных гр.и изомеризации.Cуточная потребность-2мкг.Источник:печень,почки.

Н-биотин.Авитаминоз-прекращение роста,снижение массы,шелушение кожи, выпадение шерсти.Широко распостранен в рироде .Сут.потребн.150-200мкг.При недостатке нарушается синтез цитрулина ,включ.СО2 в пурины, карбоксилирование протионовай к-ты.Протеоновые ферменты катализируют 2 типа р-ций:

1)кар боксилирование-ввод карбоксильных гр.

2)транскарбоксилирование-перенос карбоксильных гр.

60.Жирорастворимые витамины:

ВитаминА-ретинол.Он явл-ся производным терпенов ,астатки изопрена имеются.При авитаминозе-куриная слепота,утрачивается зрение в сумерках,поражение эпителеальных тканей,ослабление иммунитета.Избыточное поступление вызывает гипервитаминоз,и токсикацию арганизма(тошнота ,слабость).

Источник-морковь,помидоры,перец,шпинат,сливки, печень.Суточная потребность-1мг.Ф-аспции:участии в фоторицепции.

Входит в состав зрительного белка кот.назыв.родопсин.Под действием света родопсин расподается на белок апсин и раценаль . Цисратиналь превращается в транс форму.Осуществл.коскад биолог.процессов, в результате кот.нервн.импульс передаетса\я в ЦНС,где и происходит формирование образа.

Принимает участие в проницаемости мембран ,транспорте полисахоридов.

D-кальциферол.Образуется гр.родственныхD1,D2,D3,D4.Относятся к липидам и стироидам.Недостаток-рахит:деформация костей,дряблость мышц,разрушение зубов,мало крови.Гипервитаминоз- похудание,остановка роста,подьем давления,повышения t ,судороги.Источники:рыбий жир ,икра,яичные желтки,слтвки.Оброзование витамина Д под действмем УФ света происходит из дигидрохолестерина .Ф-ции:1)перенос ионов Са2 + и Р- через эпителиальные Кл-ки в проц ессе всасывания.2)мобилизацмм Са из скелета .3)реабсорбция Са3(РО4)2 в почечных канальцах.

Е –токоферол рекомендуют беременным.При недостатки:1)резорбция плода при беременности,2)дегенирация семмиников у самцов и снижение подвижности спнрматозоидов,3)мышечная дистрофия,4)анемия,снижения продолжительности жизни эритроцитов и эритропоэза,5)повышенная чувствительность эритроцитов к перекисному гимолизу.Токоферолы выполняют роль антиоксидантов,припятствует пеперикисному окислению липидов.

К-нафтохинон, это тоже гр.соединений. При авитаминозе-подкожные или внутримышечные кровоизлияния,

сжение свертываемости крови.Широко расспространен в природе,им богаты различн.растения:шпинат,капуста,тыква,синтезируется кишечной флорой.Потребность 2-12мкг/сутки.Участвует в процессе окислительного фосфорилирования и в свертывания крови.

52.В Кл.мембраны входят фосфолипиды и гликолипиды.Они явл-ся полярными липидами(полярная головка и 2 полярных хвоста).Полярные липиды в Н2О-р-ре сонтанно могут формировать мицеллы.Они имеют сферическую форму .

Полярные липиды на поверхности воды могут образовывать монослой

Вода,хвосты направлены в воздушную среду .Получившиеся липиды могут образовывать липосомы. Липосомы широко в науке.Если в нутрь липосомы поместить лекарство,то лепасома может доставить его к определен.клома кл-кам.Липасома сливается с кл-ной мембраной и лекарство проникает в кл-ку.Мембраны состоят из белков и липидов.На долю липидов приходится от 20 до 80%, на долю фосфолипидов ≈50%,холестерин -30%,(глико-,сфинголипиды, триацилглицер иды)≈20%.Толщина мебраны 6-9нм .Ч/з мембрану легко проходит в мембрану , но в тоже время кл.мембрана не проницаема для ионов Н+,Na+,СI-и др.Также она не проницаема и для полярных молекул.Она проницаема для тех ионов и полярных молекул,для кот.сущ.спец.перенощики и транспортные с-мы .В тоже время растворимые в липидах в-ва легко проникают через природные мембраны.В состав мембран входят белки (20-80%от массы мембран) .Это могут быть транспортные белки,рецепторы, переносчики ионов, ферменты.Некоторые белки явл-ся гликопротеинами или липопротеинами.Схематически мембрану можно изобразить след. Образом: Интегральные белки могут плавать в пределах кл-ки,могут перемещатся.Клеточные мембраны асиметричны.Внутр и внешние сторыны мембраны различн по сост белков.На внешн стороне мембран на-хся большое кол-во олигосахаридных фрагментов,на внутр-их нет.Ассиметрия мембран достигается тем,что перенос фосфолипидов содной стороны мембраны на другую практически исключен.В то же время положение липида по своей стороне бислоя может легко перемещатся относительно др. мол-л.Мембраны могут самопроизвольно восстанавливать свою целостность.Ф-ции мембран:1)окислительное-фосфорилирование.2)мембраны хлоропластов необходимы для фотосинтеза.3)ч/з мембраны происходит избирательный транспорт.4)на мембранах находятся белки-рецепторы,кот. Воспринемают сигнал из вне ипередают внутрь кл-ки.5)пов-ть мембран несет электрически заряженные группы,кот.помогают поддерж. Разность электрич.потенциалов на мембране.Это необходимо для проведения нервного импульса.Транспорт метаболитов:1)спереносчиком.а)активный(затрач энергия,может происходить против градиента концентрации)-несопряженные,-сопряженные.б)пассивный(осуществляется по градиенту конц.и не затрачив-ся Е)-облегченная диффузия;-обменная диффузия.2)без переносчиков(пасивный транспорт)может происходить ч\з мембрану или ч\з поры клеточ.мембраны.Осуществляется по градиенту конц-и.