1.Биохимия—важнейшая системообразующая биохимическая наука,исследующая молекулярные основы жизни—наука о:

1)строении

2)превращениях в-в в процессе жизнедеятельности,организации и функциях живой материи.

3)исследует причины отличий суммы неживых компанентов.

Цель:познание механизмов взаимодействия биомолекул в процессе жизнедеятельности.

Задачи: структурная хар-ка различных классов биомолекул.

Биохимия:

Статическая(анализ и синтез природн.орг.в-в)

Динамическая(метаболизм как сов-сть мех.превращений в процессе жизнедеят-сти)

Фукциональная(особ-сти структурной орг-ции и метаболизма на уровне реализации отдельных фукций—медицинская химия)

Биохимия—основа медицины,биотехнологии,генной инженерии,промышленности,лесного дела.

Биохимия:

-техническая

-клиническая

-эволюционная и сравнительная

-энзимология

-биохимия аминокислот,гормонов,витаминов и их производных

-радиационная.

3.Связи аминокислот:

-ионная связь относится к электростатическим взаимодействиям.

-водородная связь возникает между боковыми цепями аминокислот и пептидными связями.

-дисульфидная связь обр-ся между цистеиновыми остатками(внутримолекулярная связь).

-гидрофобная связь отражает взаимодействие неполярных групп.

-гидратируемые группы

Взаимодействия обусловлены:

1)полярностью молекул Н2О

2)значительным поверхностным натяжением

3)Н2О-универсальный растворитель для полярных молекул.

Гидрофобные взаимодействия: Неполярные молекулы раств-ся в Н2О и взаимодействуют не в рез-те взаимопритягивания, а увеличения силы взаимосвязывания молекул Н2О между собой.

Пептидная связь: Белковые молекулы—продукт полимеризации 20 различных мономерных молекул,соединненых не хаотично, а в строгом соответствии с кодом белкового синтеза.

2.Аминокислоты—важнейшие соединения,учавствующие в метаболизме азота.

Из них синтезируют:

1)структурные белки

2)ферменты

3)часть гормонов (пептидные и белковые)

4)пурины и пиримидины

5)низкомол-ые соединения,входящие в состав липидов

6)предшественники биогенных аминов--нейромедиаторов и др.биол-ски активных в-в.

Избыточно поступившие с пищей аминокислоты полностью катаболизируются,учавствуя в процессах жизнед-сти.

Амин-ам принадлежит связующая роль в интеграции основных метаболических потоков.

Аминокислоты—органические кислоты,содержащие –СООН,-NH2 группы.

Они отличаются хим.природой радикала R,представляющего в их молекуле группу атомов,связанную с α-св.-атомом,не учавствующую при синтезе белка в обр-ии пептидной связи.

α-аминокислоты—производные корбоновых кислот,у которых 1 водородный атом,у α-св,замещен на NH2-группу.

Все белковые аминокислоты—α-аминокислоты.

Для аминокислот наиболее хар-ны след.осн-ые физико-химические свойства:

1)хорошо растворимы в Н2О или плохо- в орг.растворителях

2)кристаллизируются из нейтральных Н2О-растворов в форме биполярных амфотерных ионов.

3)при физиологических значениях рН имеют структуру цвиттериона

4)в Н2О кристаллические аминокислоты могут выступать как кислота или основание

Аминокислоты амфотерны.

Классификация:

На основе хим.строения их R:

1)алифатические

2)гомо- и гетероциклические

3)ароматические

4)с разветвленной углеводородной цепью

5)скрусод-ие(Цис,Мет)

6)оксиамминокислоты(Сер,Тре).

Рациональная классификация(основана на полярности их R-группы,взаимодействующие с Н2О):

1)неполярные(Ала,Вал)

2)полярные незаряженные(Гли,Сер)

3)полярные заряженные положительно(Лиз,Арг)

4)полярные заряженные отрицательно(аспарагиновая к-та,глутаминовая к-та)

5)ароматические.

По числу -NH2 или СООН:

1)моноаминомонокарбоновые(Гли,Ала,Вал)

2)диноаминомонокарбоновые(Лиз,Арг)

3)моноаминодикарбоновые(Асп. и Глут.к-ты)

4)диаминодикарбоновые

4.Белки—сложные полипептиды,в которых отдкльные аминокислоты связаны друг с другом пептидными связями,возникающими при взаимод-ии α-карбоксильных(СООН) и α-амино(NН2) групп аминокислот.

Первичная структура--последовательность расположения аминокислотных остатков в полипептидной связи.

Зная первичную структуру,можно точно написать структурную формулу белковой молекулы,если она представлена одной полипептидной цепью.

Самую первую первичную структуру природных белков выяснили структуру инсулина(51 аминокислотный остаток),самый крупный белок с выясненной структурой был иммуноглобулин.Вторым белком был рибонуклеаза.

Выводы:

1)Стабильность первичной структуры обеспечивается в основном главновалентными пептидными связями;возможно участие и небольшого числа дисульфидных связей.

2)В полипептидной цепи могут быть обнаружены разнообразные комбинации аминокислот;в полипептидах были открыты все сыслимые дипептиды.

3)Каждый индивидуальный гомогенный белок хар-ся уникальной первичной структурой;часто замены аминокислот приводят не только к структурным перестройкам,но и к изменениям физико-химических свойств и биолгических функций.

7.Физико-химические свойства белков:являются наиболее химическими.

1)высокая вязкость белковых растворов.

2)незначительная диффузия белков.

3)значительная способность белков к набуханию.

4)оптическая активность белков.

5)подвижность белков в электрическом поле.

6)низкое осмотическое и высокое онкотическое давление.

7)способность к поглощению ультрафиолетовых лучей(при 280 нм).

Белки как и аминокислоты амфотерны благодаря наличию свободных NH2- и СООН-групп;Для них характерны все свойства кислот и оснований.

Белки обладают выраженными гидрофильными свойствами, ихрастворы имеют очень низкое осмотическое давление, высокую вязкость.

Белки значимо способны к набуханию. молекулы белка не способны проникать через полупроницаемые искусственные мембраны,включая биологические мембраны растительных и животных клеток.

Растворы белков как и аминокислоты явл.молекулярно-дисперсными или истинными,имеют некоторые общие с коллоидными растворами свойства.

5.Вторичная структура—конфигурация полипептидной цепи,т.е.способ ее свертывания,скручивания полипептидной цепи в спиральную или какую-либо другую конформацию.она протекает не хаотично,а в соответствии с программой,заложенной в первичной структуре.

Подробно изучены 2 основные конфигурации полипептидных цепей,отвечающих структурным требованиям и экспериментальным данным:α-спираль и β-структуры.

Наиболее вероятным типом строения глобулярных белков явл.α-спираль. Закручивание полипептидной цепи идет по часовой стрелке,вправо,в соответствии с L-аминокислотным составом.

Α-спираль—полипептидный остов,который образует витки вокруг длинной оси молекулы,а R-группы аминокислотных остатков выступают наружу. Движущей силой в возникновении α-спиралей является способность аминокислот к образованию водородных связей. На каждый виток спирали приходится 3,6 аминокислотных остатка. Шаг спирали равен 0,54 нм на виток, а на 1 аминокислотный остаток приходится 0,15 нм. Угол подъема спирали равен 26 градусов. Для каждого белка хар-на определенная степень спирализации его полипептидной цепи.

Ограничение пространственной конформации:

1)жесткость

2)Транс-конформация пептидных связей

3)электростатическое отталкивание или притяжение заряженных R-групп

4)размеры

5)близкое расположение

6)присутствие ПРО.

Число водородных связей в молекуле велико, в их образование вовлечены все пептидные группы,в сумме обеспечивающие скручивание цепи в компактную и стабильную спираль. стабильность обеспечивается водородными связями.

Другой тип структуры,обнаруженный в белках волос,шелка,мышц,получил название β-структуры. В этом случае 2 или более линейные полипептидные цепи,расположенные параллельно,прочно связываются водородными связями,образуя структуру типа складчатого слоя. большинство белков упакованы в глобулярные структуры и формируются с помощью β-п оворота. Сущ.белки,строение которых не соответствует ни α-, ни β-структурам.(коллаген).

6.Третичная структура--пространственная ориентация полипептидной спирали или способ укладки полипептидной цепи в определенном объеме.

рентгеноструктурный анализ выявляет 2 закономерности:

1)последовательность аминокислотных остатков в полипептиде.

2)конфигурация в молекуле NH3. первым белком,третичная структура которого была выяснена анализом,явл.миоглобин кашалота(перенос кислорода в мышцах).

Основную роль играют следующие связи:

1)ковалентные(пептидные и дисульфидные)

2)нековалентные(водородные,электростатические,межмолекулярные связи Ван-дер-Ваальса,гидрофобные взаимодействия).

Третичная структура белка,после завершения его синтеза в рибосомах возникает совершенно автоматически и полностью предопределяется первичной структурой. основной движущей силой в возникновении трехмерной структуры явл.взаимодействия радикалов аминокислот с молекулами воды. Третичная,объемная структура белковой молекулы детерминирована аминокислотной последовательностью полипептидной цепи,а более конкретно—размером,формой и полярностью радикалов аминокислотных остатков.

Четвертичная структура—способ укладки в пространстве отдельных полипептидных цепей,обладающих одинаковой первичной,вторичной и третичной структурой, и формирование единого макромолекулярного образования в структурном и функциональном отношениях. Многие функциональные белки состоят из нескольких полипептидных цепей,соединенные не главновалентными связями,а нековалентными. Каждая отдельно взятая полипептидная цепь,получившая название протомера,чаще всего не обладает биологической активность. Эту способность белок приобретает при определенном способе пространственного объединения входящих в его состав протомеров. образовавшуюся молекулу называют олигомером или мультимером. Олигомерные белки построены из четного числа протомеров(2-4,реже 6-8).

Т.обр.последовательность аминокислот содержит в себе информацию,которая реализуется на всех уровнях структурной организации белков.

Силами, стабилизирующими четвертичную структуру,явл.нековалентные связи между контактными площадками протомеров,взаимодействующие друг с другом по универсальному принципу,свойственному живой природе--комплементарности.

Структура белка после его синтеза в рибосоме может подвергаться частичной модификации—превращение предшественников ряда ферментов или гормонов(инсулин).

Повидимому существует и пятый уровень структурной организации белков--полифункциональных макромолекулярных комплексов—ассоциатов из разных ферментов,получивших название метаболических олигомеров.